8 ЧИННИКІВ, ЩО ВПЛИВАЮТЬ НА АКТИВНІСТЬ ФЕРМЕНТУ - БІОЛОГІЯ - 2025

Ці фактори , що впливають на активність ферменту є тими агентами або умовами , які можуть змінити функціонування ферментів. Ферменти - це клас білків, завдання яких - прискорити біохімічні реакції. Ці біомолекули необхідні для всіх форм життя, рослин, грибів, бактерій, протіків та тварин.

Ферменти є важливими для кількох важливих реакцій для організмів, таких як видалення токсичних сполук, руйнування їжі та отримання енергії.

Представлення ферменту Поліневридин-Альдегід Естераза.

Таким чином, ферменти - це як молекулярні машини, які полегшують завдання клітин і, в багатьох випадках, на їх функціонування впливають або сприяють певні умови.

Перелік факторів, що впливають на активність ферментів

Концентрація ферменту

Зі збільшенням концентрації ферменту швидкість реакції збільшується пропорційно. Однак це так лише до певної концентрації, оскільки в певний момент швидкість стає постійною.

Ця властивість використовується для визначення активності ферментів сироватки крові (із сироватки крові) для діагностики захворювань.

Концентрація субстрату

Підвищення концентрації субстрату збільшує швидкість реакції. Це тому, що більше молекул субстрату зіткнеться з молекулами ферменту, тому продукт утвориться швидше.

Однак при перевищенні певної концентрації субстрату не буде впливати на швидкість реакції, оскільки ферменти будуть насичені і працюють з максимальною швидкістю.

рН

Зміни концентрації іонів водню (рН) значно впливають на активність ферментів. Оскільки ці іони заряджені, вони створюють привабливі та відштовхуючі сили між водневими та іонними зв’язками в ферментах. Це втручання призводить до зміни форми ферментів, тим самим впливаючи на їх активність.

Кожен фермент має оптимальний pH, при якому швидкість реакції максимальна. Таким чином, оптимальний pH для ферменту залежить від того, де він нормально функціонує.

Наприклад, кишкові ферменти мають оптимальний pH приблизно 7,5 (трохи базовий). Навпаки, ферменти в шлунку мають оптимальний pH приблизно 2 (дуже кислий).

Солоність

Концентрація солей також впливає на іонний потенціал, отже, вони можуть втручатися в певні зв’язки ферментів, які можуть бути частиною активного сайту того ж самого. У цих випадках, як і при рН, буде впливати активність ферментів.

Температура

Зі збільшенням температури активність ферменту збільшується і, отже, швидкість реакції. Однак дуже високі температури денатурують ферменти, це означає, що надлишок енергії розриває зв’язки, що підтримують їх структуру, змушуючи їх не працювати оптимально.

Таким чином, швидкість реакції швидко зменшується, оскільки теплова енергія денатуює ферменти. Цей ефект можна спостерігати графічно на кривій дзвонику, де швидкість реакції пов'язана з температурою.

Температура, при якій відбувається максимальна швидкість реакції, називається оптимальною температурою ферменту, яка спостерігається у найвищій точці кривої.

Це значення різне для різних ферментів. Однак більшість ферментів в організмі людини мають оптимальну температуру близько 37,0 ° C.

Коротше кажучи, зі збільшенням температури спочатку швидкість реакції зростатиме за рахунок збільшення кінетичної енергії. Однак ефект розпаду союзу буде більшим і більшим, а швидкість реакції почне знижуватися.

Концентрація продукту

Накопичення продуктів реакції зазвичай сповільнює фермент. У деяких ферментах продукти поєднуються зі своїм активним сайтом, утворюючи пухкий комплекс і, таким чином, пригнічують активність ферменту.

У живих системах такого типу гальмування зазвичай запобігають швидке видалення утворених продуктів.

Ферментні збудники

Деякі з ферментів потребують наявності інших елементів, щоб краще функціонувати, це можуть бути неорганічні катіони металів, такі як Mg ²⁺ , Mn ²⁺ , Zn ²⁺ , Ca ²⁺ , Co ²⁺ , Cu ²⁺ , Na ⁺ , K ⁺ тощо.

У рідкісних випадках аніони також потрібні для ферментативної активності, наприклад, аніон хлориду (CI-) для амілази. Ці невеликі іони називаються ферментами кофакторів.

Існує також ще одна група елементів, що сприяють активності ферментів, під назвою коферменти. Коензими - це органічні молекули, які містять вуглець, як і вітаміни, які містяться в їжі.

Прикладом може бути вітамін В12, який є коферментом метіонін синтази, ферментом, необхідним для метаболізму білків в організмі.

Інгібітори ферментів

Інгібітори ферментів - це речовини, які негативно впливають на функцію ферментів і, отже, сповільнюють або в деяких випадках зупиняють каталіз.

Існує три поширених типи інгібування ферментів: конкурентне, неконкурентне та субстратне інгібування:

Конкурентні інгібітори

Конкурентний інгібітор - це хімічна сполука, схожа на субстрат, яка може вступати в реакцію з активним сайтом ферменту. Коли активний сайт ферменту пов'язаний з конкурентним інгібітором, субстрат не може зв'язуватися з ферментом.

Неконкурентні інгібітори

Неконкурентний інгібітор - це також хімічна сполука, яка зв'язується з іншою ділянкою на активній ділянці ферменту, що називається аллостеричною ділянкою. Отже, фермент змінює форму і більше не може легко зв’язуватися зі своїм субстратом, тому фермент не може нормально функціонувати.

Список літератури

1. Alters, S. (2000). Біологія: Розуміння життя (3-е видання). Джонс та Бартлетт навчання.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Біохімія (8-е видання). WH Freeman and Company.
3. Рассел, P .; Вулф, S .; Герц, Р .; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Біологія: динамічна наука (1-е видання). Томсон Брукс / Коул.
4. Сігер, S .; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Хімія на сьогодні: загальна, органічна та біохімія (9-е видання). Cengage Learning.
5. Стокер, Х. (2013). Органічна та біологічна хімія (6-е видання). Брукс / Cole Cengage Learning.
6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Основи біохімії: життя на молекулярному рівні (5-е видання). Вілі.