ВТОРИННА СТРУКТУРА БІЛКІВ: ХАРАКТЕРИСТИКИ - БІОЛОГІЯ - 2025

Вторинна структура білків є ім'ям , з допомогою якого визначаються локально служіння конформація деяких частин поліпептидного ланцюга. Ця структура складається з декількох шаблонів, які повторюються регулярно.

Існує безліч способів складання білкових ланцюгів. Однак лише деякі з цих форм дуже стійкі. У природі найбільш поширеними формами білків є спіраль α, а також β лист. Ці структури можна описати кутами зв'язку ψ (psi) та φ (phi) залишків амінокислот.

Діаграма та модель куль і стрижнів альфа-спіралі білків (вторинна структура). Знято та відредаговано у: Алехандро Порто.

Взаємодії, встановлені між бічними ланцюгами залишків амінокислот, можуть сприяти стабілізації або, навпаки, дестабілізації вторинної структури білків. Вторинна структура може спостерігатися в складі багатьох волокнистих білків.

Історія

У 30-х роках минулого століття Вільям Атсбері, працюючи з рентгенівськими променями, виявив, що білок волосся, як і білок дикобраза, мають у своїй структурі сегменти, які регулярно повторювалися.

Виходячи з цих результатів та знаючи важливість, яку водневі зв’язки представляють в орієнтації полярних груп пептидних зв'язків, Вільям Полінг та його співробітники, відповідно, гіпотетично визначили можливі регулярні конформації, якими можуть володіти білки.

Полінг та його співробітники в десятиліття 50-х років встановили кілька постулатів, які мали бути виконані у зв’язках поліпептидних ланцюгів, серед них, і, в першу чергу, те, що два атоми не можуть наближатися один до одного на відстані, меншій від їх відповідні радіостанції Van der Waals.

Вони також вказали, що нековалентні зв’язки необхідні для стабілізації складання ланцюгів.

Виходячи з цих постулатів та попередніх знань та використовуючи молекулярні моделі, вони змогли описати деякі регулярні конформації білків, у тому числі ті, які пізніше виявилися найчастішими за своєю природою, такі як спіраль α та β лист. .

Α спіраль

Це найпростіша вторинна структура, де поліпептидний ланцюг розташований у згорнутому та ущільненому вигляді навколо уявної осі. Крім того, бічні ланцюги кожної амінокислоти виступають з цієї спіральної основи.

У цьому випадку амінокислоти розташовані таким чином, що вони мають кути зв'язку ψ від -45 ° до -50 ° та φ -60 °. Ці кути відносяться до зв'язку між α-вуглецем і киснем карбонілу і зв'язком між азотом і α-вуглецем кожної амінокислоти відповідно.

Крім того, вчені встановили, що для кожного витка спіралі α присутній 3,6 амінокислотних залишків і що цей бік завжди є декстротаторним у білках. Крім найпростішої структури, α-спіраль є переважаючою формою в α-кератинах, і близько 25% амінокислот у кульових білках приймають цю структуру.

Спіраль α стабілізується завдяки численним водневим зв’язкам. Таким чином, при кожному повороті спіралі встановлюються три-чотири ланки цього типу.

У водневих зв’язках взаємодіють азот пептидного зв’язку та атом кисню карбонільної групи наступної четвертої амінокислоти у напрямку до аміно-кінцевої сторони цього ланцюга.

Вчені показали, що α-спіраль може утворюватися з поліпептидних ланцюгів, що складаються з L- або D-амінокислот, за умови, що всі амінокислоти мають однакову стереоізомерну конфігурацію. Крім того, природні L-амінокислоти можуть утворювати α-спіралі як правого, так і лівого повороту.

Однак не всі поліпептиди можуть утворювати стійкі α-спіралі, оскільки їх первинна структура впливає на його стабільність. R-ланцюги деяких амінокислот можуть дестабілізувати структуру, запобігаючи конформації α-спіралей.

Β аркуш

У β-листі або у складеному β аркуші кожен із залишків амінокислот має обертання на 180 ° по відношенню до попереднього амінокислотного залишку. Таким чином, результат полягає в тому, що скелет поліпептидного ланцюга залишається розширеним і має форму зигзагу або гармошки.

Поліпептидні ланцюги, складені гармошкою, можуть бути розміщені поруч один з одним і утворювати лінійні водневі зв’язки між обома ланцюгами.

Дві сусідні поліпептидні ланцюги можуть бути розташовані паралельно, тобто обидві можуть бути орієнтовані в аміно-карбоксильному напрямку, утворюючи паралельний β-лист; або вони можуть бути розташовані в протилежних напрямках, тоді утворюється антипаралельний β лист.

Бічні ланцюги сусідніх амінокислотних залишків виступають з ланцюга ланцюга в протилежних напрямках, внаслідок чого виникає змінний малюнок. Деякі білкові структури обмежують амінокислотні типи β-структур.

Наприклад, у щільно упакованих білках амінокислоти короткого R ланцюга, такі як гліцин та аланін, частіше зустрічаються на їх контактних поверхнях.

Β лист вторинних структур білків. Знято та відредаговано з: Престольна садибна школа + JFL.

Інші відповідності вторинної структури

Пропелер 3

Ця структура характеризується представленням 3 амінокислотних залишків за оборот, замість 3.6, представлених спіраллю α, та водневою петлею, що складається з 10 елементів. Ця структура спостерігалася в деяких білках, але вона не дуже поширена в природі.

Π спіраль

З іншого боку, ця структура представляє 4,4 амінокислотних залишків на спіральний виток та 16-членну петлю водневих зв’язків. Хоча ця конфігурація є стерильно можливою, вона ніколи не спостерігалася в природі.

Можливою причиною цього може бути його порожнистий центр, занадто великий, щоб дозволити діяти силам Ван-дер-Ваальса, що сприяло б стабілізації структури, і все-таки воно занадто мало, щоб дозволяти проходити молекули води.

Супер вторинна структура

Надсекундні структури - це комбінації вторинних структур α-спіралей та β-складених листів. Ці структури можуть зустрічатися у багатьох кульових білках. Існують різні можливі комбінації, кожна з яких має свої особливості.

Деякі приклади надсекундних структур: одиниця βαβ, в якій два паралельних β листа з'єднані сегментом α-спіралі; αα-одиниця, що характеризується двома послідовними α-спіралями, але розділеними не-спіральним сегментом, пов'язаними сумісністю їх бічних ланцюгів.

Кілька β-листів можна скласти на собі, надаючи β-бочкову конфігурацію, тоді як антипаралельний β-лист, складений на собі, являє собою надсекундну структуру, яку називають грецьким ключем.

Список літератури

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Біохіметрія. 3-е видання. Benjamin / Cummings Publishing, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Біохіметрія Гарпера. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Біохіметрія. 5-е видання. WH Freeman and Company.
4. J.Koolman & K.-H. Roehm (2005). Кольоровий атлас біохімії. 2-е видання. Тієма.
5. А. Ленінгер (1978). Біохімія. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Біохімія: молекулярна основа життя. 3 ^- е видання. Компанії McGraw-HiII, Inc.