ТРЕТИННА СТРУКТУРА БІЛКІВ: ОСНОВНІ ХАРАКТЕРИСТИКИ - БІОЛОГІЯ - 2025

Третинна структура білків є тривимірною конформації , що поліпептидні ланцюги , коли вони набувають загнути на себе. Ця конформація з'являється при взаємодії між бічними ланцюгами амінокислотних залишків поліпептиду. Бічні ланцюги можуть взаємодіяти незалежно від їх положення на білку.

Оскільки це залежить від взаємодії між R-групами, третинна структура показує неповторювані аспекти ланцюга, оскільки ці групи відрізняються для кожного амінокислотного залишку. Вторинна структура, з іншого боку, залежить від карбоксильної та аміногрупи, які присутні у всіх амінокислотах.

Третинна структура фосфатази протеїнкінази, з вторинними структурами в альфа-спіралі та бета-листі. Знято та відредаговано з: A2-33. Модифікував Алехандро Порто. .

Деякі автори припускають, що волокнисті білки мають просту третинну структуру, але, тим не менш, інші автори зазначають, що ця структура типова для кульових білків.

Фіброзні білки

У волокнистих білках поліпептидні ланцюги розташовані у вигляді довгих ниток або довгих простирадлів; вони, як правило, складаються з одного типу вторинної структури. Ця вторинна структура в більшості випадків важливіша за третинну структуру при визначенні форми білка.

Його біологічна функція є структурною, надає міцність та / або еластичність органам і структурам, де вони знаходяться, зберігаючи їх разом. Всі волокнисті білки нерозчинні у воді через велику кількість залишків гідрофобних амінокислот, які вони містять.

Серед цих волокнистих білків є кератини та колаген. Перші знаходяться в сполучних тканинах і в таких структурах, як волоски, нігті (α-кератини), луска і пір’я (β-кератини). Колаген, зі свого боку, міститься серед кісток, сухожиль та шкіри.

α-кератини

Ці білки входять до складу так званих білків проміжних ниток, які відіграють важливу роль у цитоскелеті багатоклітинних організмів. Крім того, вони є основною складовою волосся, нігтів, вовни, рогів, копит та одного з основних білків шкіри тварин.

Будова молекули - спіраль α. Дві нитки α-кератину можуть бути розташовані паралельно і намотані одна на іншу, коли їх гідрофобні групи R взаємодіють між собою. Таким чином створюється супергелічна структура або кулька з лівою обмоткою.

Третинна структура α-кератину проста і переважає вторинна структура α-спіралі. З іншого боку, також присутня четвертинна структура, оскільки дві молекули беруть участь у супергелічній структурі, які взаємодіють через нековалентні зв’язки.

β-кератини

Первинна структура схожа на структуру α-кератинів, але в їх вторинній структурі переважають β-листи. Вони є основною складовою луски рептилій та пташиного пір’я.

Колаген

Цей білок може становити більше 30% від загальної маси білка деяких тварин. Він міститься серед хрящів, кісток, сухожиль, рогівки та шкіри, серед інших тканин.

Вторинна структура колагену унікальна, представлена ​​лівою спіраллю з 3,3 амінокислотними залишками на кожен поворот. Три ліві спіралі (α ланцюги) обертаються навколо один одного, даючи праворуко перекручену молекулу, яку деякі автори називають тропоколагеном.

Молекули тропоколагену об'єднуються, утворюючи колагенові волокна, які мають високу міцність, перевершує міцність сталі і порівнянні з міцністю міді.

Інші волокнисті білки

Інші види волокнистих білків - фіброїн та еластин. Перший складається з β листів, що складаються переважно з гліцину, аланіну та серину.

Бічні ланцюги цих амінокислот мають невеликі розміри, тому їх можна щільно упакувати. У результаті виходить волокно, яке є дуже стійким і дуже мало розтяжним.

Зі свого боку, валін замінює серин серед основних його амінокислот. На відміну від фіброїну, еластин дуже розтяжний, звідси і його назва. У складі молекули також діє лізин, який може брати участь у зшиваннях, які дозволяють еластину повернути свою форму, коли напруга припиняється.

Кульові білки

Кульові білки, на відміну від волокнистих, є розчинними і, як правило, мають кілька типів вторинних структур. Однак у них важливіші тривимірні конформації, які вони набувають при складанні на себе (третинну структуру).

Ці конкретні тривимірні конформації надають специфічну біологічну активність кожному білку. Основна функція цих білків є регуляторною, як це відбувається з ферментами.

Характеристика третинної структури кульових білків

Третинна структура кульових білків має деякі важливі характеристики:

- Кулькові білки компактні завдяки упаковці за рахунок складання поліпептидного ланцюга.

- Віддалені залишки амінокислот у первинній структурі поліпептидних ланцюгів близькі між собою, маючи можливість взаємодіяти один з одним за рахунок складання.

- Більш глобулярні білки (більше 200 амінокислот) можуть мати кілька компактних сегментів, незалежних один від одного і з певними функціями, і кожен з цих сегментів називається доменом. Домен може мати від 50 до 350 амінокислотних залишків.

Третинна структура міоглобіну. Взяті та відредаговані у: Томаса Сплеттстоссера. Модифікував Алехандро Порто. .

Загальні правила складання кульових білків

Як уже вказувалося, білки мають особливі форми складання, що також надає їм особливих характеристик. Це складання не є випадковим і йому сприяють як первинна, так і вторинна структура, а також деякі нековалентні взаємодії, а також існують деякі фізичні обмеження для складання, для яких були сформульовані деякі правила:

- Усі кульові білки мають визначені структури розподілу, з гідрофобними R групами, спрямованими до внутрішньої частини молекули, та гідрофільними залишками у зовнішньому шарі. Для цього потрібно щонайменше два шари вторинної структури. Цикл β-α-β і вершина α-α можуть забезпечувати ці два шари.

- β аркуші, як правило, розташовані в лівій рулонній формі.

- У поліпептидному ланцюзі можуть траплятися різні повороти, що проходять від однієї вторинної структури до іншої, такі як β або γ витки, які можуть повернути напрямок ланцюга на чотири амінокислотні залишки або менше.

- Кульові білки мають α спіралі, β-листки, витки та неправильно структуровані сегменти.

Денатурація білка

Якщо білок втрачає свою природну (природну) тривимірну структуру, він втрачає свою біологічну активність та більшість своїх специфічних властивостей. Цей процес відомий під назвою денатурації.

Денатурація може статися при зміні природних умов навколишнього середовища, наприклад, при зміні температури або рН. Процес незворотний у багатьох білках; однак інші можуть мимовільно відновити свою природну структуру, коли нормальні умови навколишнього середовища відновляться.

Список літератури

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Біохіметрія. 3-е видання. Benjamin / Cummings Publishing, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Біохіметрія Гарпера. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Біохіметрія. 5-е видання. WH Freeman and Company.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith & J. Hardin (2006) Світ клітини. 6-е видання. Pearson Education Inc.
5. А. Ленінгер (1978). Біохімія. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Біохімія: молекулярна основа життя. 3-е видання. Компанії McGraw-HiII, Inc.