ФЕНІЛАЛАНІН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, ФУНКЦІЇ, БІОСИНТЕЗ, ЇЖА - БІОЛОГІЯ - 2025

Фенілаланін (Phe, F) , є одним з дев'яти основних амінокислот, тобто не синтезується ендогенно організму людини. У своїй бічній ланцюзі ця амінокислота має неполярну ароматичну сполуку, яка характеризує її.

Фенілаланін, або β-феніл-α-амінопропіонова кислота, вперше був ідентифікований в 1879 р. Вченими Дж. Х. Шульце та М. Барб’єрі з рослини родини Fabaceae, відомої як Lupinus luteus або "жовтий люпин".

Хімічна структура амінокислоти фенілаланін (Джерело: Clavecin via Wikimedia Commons)

Дипептид L-фенілаланін-L-аспартил відомий як аспартам або "NutraSweet", який є підсолоджувачем синтетичного виробництва, широко використовується в ресторанах і кафе, як правило, для підсолоджування напоїв, таких як кава, чай, лимонад та інші. напоїв.

У фруктах з клімактеричними характеристиками перетворення L-фенілаланіну у такі фенольні ефіри, як евгенол та його метильні похідні, викликає солодкий квітковий або медоподібний запах, характерний для плодів банана та подорожника при дозріванні.

Залежно від форми фенілаланін може мати різні смакові якості. Наприклад, форма L-фенілаланіну має солодкий аромат і смак, тоді як D-фенілаланін трохи гіркий і зазвичай не має запаху.

Оскільки він має сильний гідрофобний характер, фенілаланін є однією з основних складових багатьох смол у природі, таких як полістирол. Ці смоли при контакті з молекулами води утворюють захисну або покривну структуру, відому як "клатрат".

Гени, що кодують шлях біосинтезу фенілаланіну, ботаніки використовують як еволюційні годинники, оскільки, як було встановлено, вони пов'язані з морфологічною диверсифікацією наземних рослин.

Особливості та

Фенілаланін поділяє з усіма амінокислотами карбоксильну групу (-COOH), аміногрупу (-NH2) та атом водню (-H), які приєднані до центрального атома вуглецю, відомого як α-вуглець. Крім того, він, звичайно, має характерну R групу або бічний ланцюг.

Фенілаланін - одна з трьох амінокислот, які мають ароматичні або бензольні кільця як замінники бічних ланцюгів. Ці сполуки неполярні і тому сильно гідрофобні.

Амінокислота, про яку йдеться, особливо гідрофобна, оскільки, на відміну від тирозину та триптофану (інші дві амінокислоти з ароматичними кільцями), вона не має аміно- або гідроксильних груп, приєднаних до свого бензольного кільця.

Ароматична, бензойна або аренова група фенілаланіну має типову структуру бензолу: циклічне кільце структурується з 6 атомів вуглецю, які мають резонанс між ними завдяки наявності трьох подвійних зв’язків і трьох одиничних зв’язків всередині.

На відміну від тирозину та триптофану, які при основних pH можуть набувати позитивного та негативного заряду, відповідно, фенілаланін зберігає свій нейтральний заряд, оскільки бензольне кільце не іонізується, а заряди карбоксильної та аміногрупи нейтралізують один одного.

Класифікація

Амінокислоти класифікуються на різні групи за характеристиками, які мають їх бічні ланцюги або групи R, оскільки вони можуть відрізнятися за розмірами, будовою, функціональними групами і навіть за електричним зарядом.

Як було сказано, фенілаланін класифікується в групу ароматичних амінокислот, поряд з тирозином і триптофаном. Всі ці сполуки мають в своїй структурі ароматичні кільця, однак тирозин та триптофан мають заступники своїх R-груп.

Характеристики поглинання світла білків на довжині хвилі 280 нм пояснюються наявністю амінокислот, класифікованих до групи фенілаланіну, оскільки вони легко поглинають ультрафіолетове світло через свої ароматичні кільця.

Однак було показано, що фенілаланін поглинає набагато менше, ніж тирозин та триптофан, так що при аналізі деяких білків його абсорбція передбачувана.

Стереохімія

Всі амінокислоти мають хіральний центральний вуглець, до якого приєднано чотири різних атоми або групи, і, як уже було сказано, цей атом ідентифікується як α-вуглець. На основі цього вуглецю можна знайти щонайменше два стереоізомери кожної амінокислоти.

Стереоізомери - це молекули дзеркального зображення, які мають однакову молекулярну формулу, але не накладаються один на одного, наприклад, руки та ноги. Сполуки, які експериментально обертають площину поляризованого світла праворуч, позначаються буквою D, а ті, що обертаються ліворуч буквою L.

Важливо зазначити, що відмінність між формами D-фенілаланіну та L-фенілаланіну є ключовим для розуміння метаболізму цієї амінокислоти в тілі хребців.

Форма L-фенілаланіну метаболізується і використовується для побудови клітинних білків, тоді як D-фенілаланін був виявлений у крові як захисний засіб проти реактивних видів кисню (ROS).

Особливості

У 90-х роках вважалося, що фенілаланін є лише у деяких видів рослин. Однак сьогодні, як відомо, він присутній майже у всіх гідрофобних областях білків, насправді фенілаланін є основним компонентом ароматичних хімічних видів білків.

У рослинах фенілаланін є важливим компонентом усіх білків; Крім того, він є одним з попередників вторинних метаболітів, таких як фенілпропаноїди (що входять до складу пігментів) оборонних молекул, флавоноїдів, біополімерів, таких як лігнін та суберин.

Фенілаланін є основною структурою для утворення багатьох молекул, які підтримують гомеостаз нейронів, серед яких пептиди, такі як вазопресин, меланотропін та енкефалін. Крім того, ця амінокислота бере безпосередню участь у синтезі адренокортикотропного гормону (АКТГ).

Як і значна частина білкових амінокислот, фенілаланін входить до групи кетогенних та глюкогенних амінокислот, оскільки забезпечує вуглецевий скелет проміжних сполук циклу Кребса, необхідних для клітинного та енергетичного обміну в організмі.

При надлишку фенілаланін трансформується в тирозин, а пізніше - у фумарат, проміжний елемент циклу Кребса.

Біосинтез

Фенілаланін - одна з небагатьох амінокислот, яку не може синтезувати більшість хребетних організмів. В даний час біосинтетичні шляхи цієї амінокислоти відомі лише в прокаріотичних організмах, дріжджах, рослинах та деяких видах грибів.

Гени, відповідальні за шлях синтезу, сильно зберігаються між рослинами та мікроорганізмами, тому біосинтез має схожі етапи майже у всіх видів. Навіть деякі ферменти шляху є у деяких тварин, проте вони не здатні його синтезувати.

Біосинтез фенілаланіну в рослинах

У рослинних видах фенілаланін синтезується через внутрішній метаболічний шлях у хлоропластах, відомих як "префенатний шлях". Цей шлях метаболічно пов'язаний із "шикіматним шляхом", через L-арогенат, одним із метаболітів, що утворюються під час останнього.

Фермент арогенатдегідратаза каталізує тристадійну реакцію, в якій він перетворює ароматичне кільце гідрогенату в характерне бензольне кільце фенілаланіну.

Цей фермент каталізує трансамінацію, дегідратацію та декарбоксилювання для очищення ароматичного кільця арогенату та отримання кільця без заступників.

Префенат разом з фенілпіруватом, накопиченим всередині (світлом) хлоропласта, може бути перетворений у фенілаланін за допомогою реакції, каталізованої ферментом проронової амінотрансферазою, яка передає аміногрупу фенілпірувату так, щоб вона була розпізнана арогенатдегідратазою та включена до синтезу фенілаланіну.

У деяких видів Pseudomonas описані альтернативні шляхи пророку, які використовують різні ферменти, але субстрати для синтезу фенілаланіну також є префенатом і гідрогенатом.

Деградація

Фенілаланін може метаболізуватися різними способами з їжею. Однак більшість досліджень зосереджуються на їх долі в клітинах центральної нервової тканини та тканинах нирок.

Печінка є головним органом для руйнування або катаболізму фенілаланіну. У гепатоцитах є фермент, відомий як фенілаланін гідроксилаза, здатний перетворювати фенілаланін у тирозин або сполуку L-3,4-дигідроксифенілаланін (L-DOPA).

З'єднання L-DOPA є попередником норадреналіну, епінефрину та інших гормонів і пептидів з активністю в нервовій системі.

Фенілаланін може окислюватися в клітинах мозку ферментом тирозин гідроксилазою, який відповідає за каталізацію перетворення фенілаланіну в допахром у присутності L-аскорбінової кислоти.

Раніше вважалося, що фермент тирозин гідроксилаза гідроксилює лише тирозин, проте було встановлено, що цей гідроксилат фенілаланін та тирозин у тому ж співвідношенні і що гідроксилювання фенілаланіну гальмує гідроксилювання тирозину.

Зараз відомо, що високий рівень тирозину інгібує ферментативну активність тирозин гідроксилази, але те ж саме не стосується фенілаланіну.

Продукти, багаті фенілаланіном

У всіх продуктах, багатих білком, вміст фенілаланіну становить від 400 до 700 мг на порцію з'їденої їжі. Такі продукти, як олія тріски, свіжий тунець, омари, устриці та інші двостулкові тварини містять більше 1000 мг на порцію з'їденої їжі.

Яловичина та свинина також мають високий вміст фенілаланіну. Однак вони не такі високі, як концентрації, присутні у морських тварин. Наприклад, бекон, яловичина, печінка, курка та молочні продукти мають 700-900 мг фенілаланіну на порцію їжі.

Горіхи, як арахіс та волоські горіхи різних видів, - це інша їжа, яка має хорошу кількість фенілаланіну. Зерна, як соя, нут та інші бобові, можуть давати 500-700 мг фенілаланіну на порцію.

Як альтернативне джерело, фенілаланін може метаболізуватися з аспартаму в безалкогольних напоях, жувальній гумці, желатині та деяких солодощах або десертах, де цей дипептид використовується як підсолоджувач.

Переваги його споживання

Фенілаланін міститься у всіх продуктах, багатих білками. Мінімальне щоденне споживання для дорослих середньої ваги і зросту становить близько 1000 мг, необхідних для синтезу білків, гормонів, таких як дофамін, різні нейромедіатори тощо.

Споживання цієї амінокислоти в надлишку призначається людям, які страждають депресивними розладами, болями в суглобах та шкірними захворюваннями, оскільки його споживання збільшує синтез білків та передавальних біомолекул, таких як епінефрин, норадреналін та дофамін.

Деякі дослідження припускають, що фенілаланін, що споживається в надлишку, не призводить до значних поліпшень жодного з цих порушень, але його перетворення в тирозин, який також використовується для синтезу сигнальних молекул, може пояснити позитивний вплив на сигналізацію клітин в нервовій системі.

Препарати, складені проти запору, мають ядра, структуровані фенілаланіном, тирозином та триптофаном. Зазвичай ці препарати містять суміші цих трьох амінокислот у їх L- та D- формах.

Розлади дефіциту

Рівень фенілаланіну в крові важливий для підтримки належної роботи мозку, оскільки фенілаланін, тирозин та триптофан є субстратами для складання різних нейромедіаторів.

Скоріше, деякі порушення пов'язані з дефіцитом метаболізму цієї амінокислоти, що генерує її надлишок, а не дефіцит.

Фенілкетонурія, рідкісне спадкове захворювання у жінок, впливає на гідроксиляцію печінки фенілаланіну і викликає надмірний вміст цієї амінокислоти в плазмі, спричиняючи апоптоз нейронів і впливаючи на нормальний розвиток мозку.

Якщо жінка з фенілкетонурією завагітніє, у плода може розвинутися те, що відомо як «синдром внутрішньоутробної гіперфенілаланінемії».

Це пов’язано з тим, що плід має високі концентрації фенілаланіну в крові (майже вдвічі більше норми), походження яких пов’язане з відсутністю печінкової фенілаланіну гідроксилази у плода, яка розвивається до 26 гестаційного тижня .

Синдром плода через гіперфенілаланінемію у матері призводить до мікроцефалії плода, повторних викиднів, захворювань серця та навіть пороків розвитку нирок.

Список літератури

1. Biondi, R., Brancorsini, S., Poli, G., Egidi, MG, Capodicasa, E., Bottiglieri, L.,… & Micu, R. (2018). Виявлення та очищення гідроксильного радикала за допомогою D-фенілаланінового гідроксилювання в людських рідинах. Таланта, 181, 172-181
2. Cho, MH, Corea, OR, Yang, H., Bedgar, DL, Laskar, DD, Anterola, AM,… & Kang, C. (2007). Біосинтез фенілаланіну в ідентифікації арабідопсис таліяна Arabidopsis thaliana та характеристиці дегедратаз арогенатів. Журнал біологічної хімії, 282 (42), 30827-30835.
3. Fernstrom, JD, & Fernstrom, MH (2007). Синтез тирозину, фенілаланіну та катехоламіну в мозку. Журнал харчування, 137 (6), 1539S-1547S.
4. Хоу, Дж., Васкес-Гонсалес, М., Фадєєв, М., Лю, X., Лаві, Р., і Вілнер, І. (2018). Каталізоване та електрокаталізоване окислення нанозимів l-тирозину та l-фенілаланіну до допахрому. Нанограми, 18 (6), 4015-4022.
5. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Принципи біохімії Ленінгера. Макміллан.
6. Перкінс, Р., і Вайда, В. (2017). Фенілаланін підвищує проникність мембрани. Журнал Американського хімічного товариства, 139 (41), 14388-14391.
7. Пламмер, RHA (1912). Хімічна конституція білків (т. 1). Лонгманс, Зелений.
8. Тінслі, Г. (2018). HealthLine. Отримано 5 вересня 2018 року з веб-сайту www.healthline.com/nutrition/phenylalanine
9. Tohge, T., Watanabe, M., Hoefgen, R., & Fernie, AR (2013). Біосинтез шикімату та фенілаланіну в зеленій лінії. Межі в рослинництві, 4, 62.