ЛІАСИ: ФУНКЦІЇ ТА ТИПИ - БІОЛОГІЯ - 2025

Лізази - це ферменти, які беруть участь у різанні або додаванні груп у хімічну сполуку. Принцип цієї реакції ґрунтується на розрізанні зв'язків CC, CO або CN. Отже, утворюються нові подвійні зв’язки або кільцеві структури (Махді та Келлі, 2001).

З іншого боку, ліази беруть участь у клітинних процесах, таких як цикл лимонної кислоти та в органічному синтезі, наприклад, у виробництві ціаногідринів.

Тривимірна структура лігазу полігалактуронової кислоти (пектатовий ліаз). Джавахар Свамінанатан та співробітники MSD Європейського інституту біоінформатики від Wikimedia Commons.

Ці білки відрізняються від інших ферментів тим, що вони мають певні особливі деталі. В одному сенсі реакції вони діють на два субстрати, тоді як у зворотному напрямку вони впливають лише на один субстрат.

Насправді його вплив викликає виведення молекули, яка виробляє структуру з подвійним зв’язком або появу нового кільця. Зокрема, фермент полігалактуронової кислоти (пектатний ліаз), який розщеплює пектин і дає поодинокі одиниці галактуронової кислоти, рамнози та декстрину. Крім того, він присутній у деяких фітопатогенних грибах та бактеріях.

Функції Ляза

Лізази - цікава група ферментів, які мають багато ролей у житті нашої планети. Таким чином, вони є дійовими особами важливих процесів для життєдіяльності організмів.

Тобто брак цих білків викликає загибель істот. Коротше кажучи, знання цих білків є цікавим та шокуючим. З іншого боку, це вчить складності процесів, які нас оточують.

Крім того, їх функції змінюються залежно від типу ліази. Отже, існує велика різноманітність ферментів з активністю ліази. Таким чином, що вони здатні робити розрізи зв’язків високо мінливих молекул.

З іншого боку, давайте подивимось кілька прикладів цих білків та функцій, які вони виконують:

Фосфоліпаза С

Це забезпечує цьому організму здатність змінювати травну систему деяких комах. Отже, це сприяє його швидкому розмноженню у всьому тілі тварини.

Вуглекислий ангідраза

Перетворює вуглекислий газ у бікарбонат та протони. За наявності води це пов'язано з підтриманням кислотно-лужного балансу в крові та тканинах, а також швидким виведенням з них вуглекислого газу.

Однак цей фермент у рослинах збільшує концентрацію вуглекислого газу в хлоропласті, що збільшує карбоксилювання ферменту рубіско.

Реакція каталізується вуглекислотою. Автор: Гарсія Ґеррі, із Вікісховища.

Енолаза

Перетворює 2-фосфогліцерат у фосфоенолпіруват у гліколізі. Крім того, він може здійснювати зворотну реакцію в глюконеогенезі. Очевидно, він прагне синтезувати глюкозу, коли в клітинах спостерігається дефіцит цього цукру.

Крім цих класичних функцій, енолаза присутня в аксонах нервових клітин. Це також маркер ураження нейронів та інших пошкоджень нервової системи.

Карбоксилаза

В результаті своєї дії він виводить карбоксильні групи з піровиноградної кислоти. Отже, він перетворює його в етанол і вуглекислий газ.

У дріжджах він руйнує СО2 в клітинах і виробляє етанол. Ця сполука діє як антибіотик.

Фосфоліпаза С

Він знаходиться в мембранах трипаносом і великої кількості різноманітних бактерій. Він генерує розріз білків GPI, присутніх у цих мембранах. Насправді це було виявлено у Trypanosoma brucei.

PEPCK

Він бере участь у глюконеогенезі, перетворює оксалоацетат у фосфоенолпіруват та вуглекислий газ. З іншого боку, у тварин це дозволяє клітинам печінки або нирок утворювати глюкозу з інших метаболітів.

Альдолассе

Він проявляє свою дію при гліколізі; розрізає фруктозу-1,6-BF на дві триози, DHAP та 3-фосфат гліцеральдегіду. Тому цей фермент, що знаходиться в цитозолі більшості організмів, відіграє важливу роль у вилученні енергії з цукрів.

З іншого боку, оцінка крові (або сироваткової) альдолази - це інструмент, що дозволяє визначити пошкоджені структури в таких органах, як печінка, м’язи, нирки або серце.

Алкиловий ртутний ліаз

Він здійснює свою дію на субстрат алкило-ртутних та іонів водню, утворюючи алкани і іони ртуті.

Його основна біологічна роль полягає в участі в механізмах елімінації токсичних речовин, оскільки вона перетворює органічні сполуки ртуті в агенти, не шкідливі.

Оксаломалат-ліаз

Зокрема, він перетворює 3-оксомалат у два продукти: оксоацетат та гліоксилат.

Він працює в циклі Кребса, так що гриби, протеїсти і рослини утворюють цукор з ацетатів, взятих із середовища.

Види ліаз

У межах групи ліазів є кілька підкласів:

Вуглецево-вуглецеві ліази

Ці ферменти розрізають вуглець-вуглецеві зв’язки. Їх класифікують на такі типи:

• Карбоксилізи: що додають або видаляють COOH. Зокрема, вони видаляють групи амінокислот типу альфа-кетокислот та бета-кетокислот.
• CHO-зв'язки: конденсує альдольні групи у зворотному напрямку.
• Оксокислотні ліази: розрізана кислота 3-ROH або зворотні реакції.

Liasas c arbono-o xigen

Ці ферменти розривають зв'язки СО. Вони між ними:

1) Гідроліази, які видаляють воду. Карбонат або цитратна дегідрататаза, фумаратгідратаза, серед інших білків.

2) Ліази, які виводять алкоголь із цукрів. Виявлено гепариновий ліаз, пектатний ліаз, глюкуронановий ліаз, а також багато інших ферментів (Albersheim 1962, Courtois 1997).

3) Лізи, які чинять свою дію на фосфатні субстрати та видаляють фосфати.

Вуглецево-азотні ліази

Очевидно, що це ферменти, які розрізають вуглецево-азотні зв’язки. Вони поділяються на:

1) Ліази амонію, які розривають вуглецево-азотні зв’язки і утворюють NH3. Чия дія є на аспартат, треонін або гістидин.

2) Крім того, існують ліази, які розрізають зв’язки CN в амідах чи амідинах. Наприклад, аденілосукцинатний ліаз.

3) Аміно-ліази, розрізає вугле-азотні зв’язки в аміногрупах. Таким чином, що сувора сидінантаза, деацетил іпекозид синтаза є в цій групі ферментів.

Вуглекислотні ліази

Вони є ферментами, які розрізають вуглець-сірчані зв’язки. Наприклад, цистеїновий ліаза, лактоілглутатіон ліаза або метіонін γ-ліаза.

Галогенідні вуглеводи

По-перше, цей підклас був спочатку створений на основі ферменту для видалення соляної кислоти (HCl) з 1,1,1-трихлор-2,2-біс-етану (DDT).

Фосфорно-кисневі ліази

Фосфоліпаза С належить до цієї категорії ліаз.

Вугле-фосфорні ліази

Зокрема, вони здійснюють свою дію на вуглецево-фосфорні зв’язки.

Список літератури

1. Махді, Дж. Дж., Келлі, штат Каліфорнія, 2001. Ліязи. У: Рем, Х.-Ж., Рід, Г. (ред.), Біотехнологічний набір. Wiley - VCH Verlag GmbH, Weinheim, Німеччина, pp. 41-171.
2. Palomeque P., Martínez M., Valdivia E. and Maqueda M. (1985). Попередні дослідження ентомотоксичного ефекту Bacillus laterosporus проти личинок Ocnogyna baetica в Яені. Бик Серв. Чуми, 11: 147-154.
3. Лафранс-Ванассе, Дж.; Лефевр, М .; Ді Лелло, П .; Sygusch, J .; Омічинський, Ж.Г. (2008). Кристалічні структури органомеркулярної ліази МерБ у її вільних та пов'язаних із ртуттю формах розуміють механізм деструкції метилової ртуті. JBC, 284 (2): 938-944.
4. Кондрашов, Федір А; Коонін, Євген V; Моргунов, Ігор Г; Фіногенова, Тетяна V; Кондрашова, Марія Н. (2006). Еволюція ферментів гліоксилатного циклу в метазоа: свідчення про багаторазові горизонтальні переносні явища та утворення псевдогену. Biology Direct, 1:31.
5. Альберсхайм, П. і Кілліас, США (1962). Дослідження, що стосуються очищення та властивостей пектинової транселімінази. Арх Біохім. Біофіс. 97: 107-115.
6. Courtois B, Courtois J (1997). Ідентифікація глюкуронанового ліазу із мутантного штаму Rhizobium meliloti. Інт. Дж. Біол. Макромол. 21 (1-2): 3-9.