Овальбумін найбільш поширений білок в «прозорих» яйця птахів. Він належить до сімейства білків, відомих як «серпін» або «інгібітор серинової протеази», що є надзвичайно різноманітною групою еукаріотичних білків (включає понад 300 гомологічних білків).
Це був один з перших білків, виділених з великою чистотою і завдяки своїй дивовижній кількості у репродуктивних структурах птахів широко використовується як "модель" при підготовці "стандартів" для вивчення структури, властивостей, синтез і секреція багатьох білків.
Молекулярна структура овальбуміну (Джерело: Jawahar Swaminathan та співробітники MSD в Європейському інституті біоінформатики через Wikimedia Commons)
У відсотковому відношенні овалбумін становить від 60 до 65% від загального вмісту білка в яєчному білку, але, на відміну від інших членів сімейства білків Серпін, він не має активності як інгібітора протеази.
Білий курячий яйця також має інші білки:
- Овотрансферрін, який ще називають кональбуміном, який становить 13% від загального вмісту білка в білі
- Овумукоїд, глікопротеїн, який складає 11% від загальної кількості
- Овомуцин, ще один сульфатований глікопротеїн, який становить 3,5%
- лізоцим або мурамідаза, яка також містить 3,5% від загального білка білого
- Глобуліни, які складають 4%
Синтез овальбуміну відбувається із суміші проміжних пептидів під час транзиту яйцеклітини через яйцепровід птахів, і повідомляється, що транскрипція задіяних генів відбувається лише у відповідь на присутність естрогену, статевого гормону.
Будова
Овальбумін - це мономерний фосфоглікопротеїн з молекулярною масою близько 45 кДа та ізоелектричною точкою, близькою до 4,5. Тому в його структурі є численні сайти фосфорилювання та глікозилювання, які є дуже поширеними посттрансляційними модифікаціями білків.
Цей білок кодується геном 7 700 пар основ, який характеризується наявністю 8 екзонів, перемежованих із 7 інтронами, тому підозрюється, що його месенджер зазнає численних пост-транскрипційних модифікацій, щоб отримати зрілий білок.
Овалбумін з курячих яєць має 386 амінокислотних залишків, і було показано, що чиста форма цього білка складається з трьох підкласів, відомих як А1, А2 і А3, що характеризуються вмістом відповідно двох, однієї та жодної фосфатних груп.
Щодо третинної структури, амінокислотна послідовність овальбуміну виявляє наявність 6 цистеїнових залишків, між якими утворюються чотири дисульфідні мости. Крім того, деякі структурні дослідження показали, що N-кінцевий кінець цього білка ацетильований.
S-
Коли яйця зберігаються, структура овальбуміну змінюється, утворюючи те, що відомо в літературі як S-овальбумін, який є більш стійкою формою проти тепла і який утворюється завдяки механізмам обміну між дисульфідами та сульфгідрилами.
Окрім температури зберігання, ця «форма» овальбуміну формується також залежно від внутрішнього рН яєць, на який можна очікувати будь-якого типу білка в природі.
Тоді S-овальбумін відноситься до деяких реакцій гіперчутливості, які деякі люди страждають після вживання яєць.
Особливості
Незважаючи на те, що овальбумін належить до сімейства білків, що характеризується своєю активністю як інгібітори протеази, він не володіє інгібіторною активністю і його функція не була повністю з'ясована.
Однак було висунуто припущення, що потенційною функцією цього ферменту є транспортування та зберігання іонів металів до ембріона і з нього. Інші автори запропонували, що він також функціонує як живильний джерело для ембріона під час його зростання.
З експериментальної точки зору, овальбумін являє собою один з головних "модельних" білків для різних структурних, функціональних, систем синтезу та секреції білка, тому він був дуже важливим для просування в наукових питаннях.
Функції для харчової промисловості
Крім того, оскільки це один з найпоширеніших білків у курячому яєчному білку, це надзвичайно важливий білок для харчування людини та інших тварин, які їдять яйця різних птахів.
У кулінарному аспекті овальбумін, а також решта білків в яєчному білку використовуються для їх функціональних властивостей, особливо для здатності до піни, процесу, під час якого поліпептиди денатуровані, утворюючи повітряний інтерфейс. / стабільна рідина, характерна для зазначеного дисперсійного стану.
Денатурація
Оскільки овальбумін має численні сульфгідрильні групи, він є досить реакційноздатним і легко денатурованим білком.
Температура денатурації овальбуміну становить від 84 до 93 ° C, 93 є тією, що характеризує форму S-овалбуміну, яка є більш стійкою при більш високих температурах. Денатурація овальбуміну теплом призводить до утворення характерних білосніжних «гелів», що спостерігаються під час варіння яєць.
Яєчня (Джерело: WhatamIdoing через Wikimedia Commons)
РН також є важливим фактором при розгляді денатурації цього білка, а також типу та концентрації солей. Для овальбуміну денатураційний рН становить близько 6,6.
За різних умов денатурації молекули овалбуміну мають високу тенденцію до агрегації, процес, який зазвичай може бути прискорений при додаванні солей та підвищенні температури.
Здатність овальбуміну та інших білків яєчного білка утворювати гелеподібні структури при нагріванні, а також їх здатність зв'язуватися з молекулами води та функціонувати як емульгатори - це те, що дає їм найважливіші функціональні характеристики та саме тому їх так експлуатують, особливо в харчовій промисловості.
Процес денатурації цього білка був дуже корисним для дослідження механізмів переходу між твердим і гелевим станами, а також для вивчення впливу різних типів солей на різну концентрацію (іонну силу) на цілісність білків.
Список літератури
- Хантінгтон, Дж. Дж. Та Штейн, PE (2001). Будова та властивості овальбуміну. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., & Doi, E. (1989). Незворотна термічна денатурація та утворення лінійних агрегатів овальбуміну. Харчові гідроколоїди, 3 (2), 123-134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA, & Fothergill, JE (1981). Повна амінокислотна послідовність овальбуміну з куркою. Європейський журнал біохімії, 115 (2), 335-345.
- Філіпс, Голландія та Вільямс, штат Пенсільванія (Ред.). (2011 р.). Довідник харчових білків. Ельзев'є.
- Ремольд-О'Доннелл, Е. (1993). Сімейство овальбумінних білків серпіну. Листи FEBS, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS, & Theis, HW (1959). Біосинтез овальбуміну. Природа, 183 (4667), 1057.
- Sharif, MK, Saleem, M., & Javed, K. (2018). Наука про харчові матеріали в промисловості яєчних порошків. Роль матеріалознавства у харчовій біоінженерії (с. 505-537). Академічна преса.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA, & Visschers, RW (2003). Індукована теплом денатурація та агрегація овальбуміну при нейтральному рН, описана незворотною кінетикою першого порядку. Білкова наука: видання Protein Society, 12 (12), 2693–2703.