ВАЛІН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, ФУНКЦІЇ, СИТНА ЇЖА, ПЕРЕВАГИ - БІОЛОГІЯ - 2025

Валін належить до 22 амінокислот , визначених в якості «основних» компонентів білків; його ототожнюють з абревіатурою "Val" та з літерою "V". Ця амінокислота не може бути синтезована людським організмом, тому її класифікують у групу дев'яти незамінних для людини амінокислот.

Багато кульових білків мають внутрішню частину, багату залишками валіну та лейцину, оскільки обидва пов'язані гідрофобними взаємодіями і є важливими для складання структури та тривимірної конформації білків.

Хімічна структура амінокислоти валіну (Джерело: Clavecin via Wikimedia Commons)

Валін вперше очистили у 1856 р. В. Груп-Безанес з водного екстракту підшлункової залози. Однак назва "валін" була придумана Е. Фішером у 1906 р., Коли йому вдалося синтезувати його штучним шляхом і зауважив, що його структура була дуже схожа на структуру валеріанової кислоти, що зустрічається у рослин, відомих як "валеріана".

Валін - одна з амінокислот, яка знаходиться в збережених положеннях у певних білках, спільних хребетних, наприклад, у положенні 80 цитохрому С хребетних, лейцину, валіну, ізолейцину та метіоніну зустрічаються в одному порядку.

У тканинах або біоматеріалах з стійкими, твердими та еластичними характеристиками, такими як зв’язки, сухожилля, судини, нитки або павутинки, виявлено велику кількість валіну, що забезпечує гнучкість та стійкість завдяки гідрофобним взаємодіям з іншими амінокислотами.

Заміна залишку глутамату на залишок валіну у β-ланцюзі гемоглобіну, білка, відповідального за транспортування кисню через кров, спричиняє слабке утворення білкової структури, що спричиняє гемоглобін "S".

Ця мутація викликає серповидноклітинну анемію або серпоподібну хворобу, патологічний стан, при якому еритроцити набувають характерної форми півмісяця або серпа, що відрізняє їх від нормальних клітин крові, із закругленим і сплющеним виглядом.

Деякі з найбільш застосовуваних сьогодні гербіцидів містять сульфонілсечовину та метилсульфометурон як активні сполуки, які завдають шкоди ферменту ацетолактат синтази, необхідного для першого етапу синтезу валіну, лейцину та ізолейцину. Пошкодження, спричинене цими пестицидами, перешкоджає нормальному розвитку трав і бур’янів.

характеристики

Валін - це амінокислота з п'ятивуглецевим скелетом і належить до групи амінокислот з аліфатичними бічними ланцюгами. Її гідрофобний характер такий, що його можна порівняти з фенілаланіном, лейцином та ізолейцином.

Амінокислоти, які мають вуглеводневі ланцюги у своїх R групах або бічних ланцюгах, зазвичай відомі в літературі як амінокислоти з розгалуженою або розгалуженою ланцюгом. Валін, фенілаланін, лейцин та ізолейцин належать до цієї групи.

Як правило, амінокислоти цієї групи використовуються як внутрішні структурні елементи в синтезі білка, оскільки вони можуть асоціюватися між собою за допомогою гідрофобних взаємодій, «рятуючись» від води та встановлюючи структурні складки, характерні для багатьох білків.

Його молекулярна маса становить близько 117 г / моль, і, оскільки його R група або бічний ланцюг є розгалуженим вуглеводнем, він не має заряду і його відносна кількість у білкових структурах становить трохи більше 6%.

Будова

Валін розділяє загальну структуру і три типові хімічні групи всіх амінокислот: карбоксильну групу (СООН), аміногрупу (NH2) та атом водню (-Н). У своїй R-групі або бічному ланцюзі він має три атоми вуглецю, які надають йому дуже гідрофобні характеристики.

Як це стосується всіх хімічних сполук, класифікованих як "амінокислоти", валін має центральний атом вуглецю, який є хіральним і відомий як α-вуглець, до якого приєднані чотири згадані хімічні групи.

Ім'я IUPAC для валіну - 2-3-аміно-3-бутанова кислота, але деякі хіміки також називають його α-аміно-валеріановою кислотою, а її хімічна формула - C5H11NO2.

Всі амінокислоти можна знайти у формі D або L і валін не є винятком. Однак форма L-валіну набагато рясніша, ніж форма D-валіну, і, крім того, вона більш спектроскопічно активна, ніж форма D.

L-валін - це форма, яка використовується для утворення клітинних білків і тому є з двох біологічно активною формою. Він виконує функції поживних речовин, мікроелементів для рослин, метаболіту для людини, водоростей, дріжджів та бактерій, серед багатьох інших функцій.

Особливості

Валін, незважаючи на те, що є однією з дев'яти незамінних амінокислот, не відіграє значної ролі крім своєї участі в синтезі білка і як метаболіт у своєму власному руйнуванні.

Однак об'ємні амінокислоти, такі як валін і тирозин, відповідають за гнучкість фіброїну, основного білкового компонента шовкових ниток, що виробляються червами виду Bombyx mori, широко відомим як шовкопряд або шовкопряд. шовковиця.

Такі тканини, як зв’язки та артеріальні судини, складаються з волокнистого білка, відомого як еластин. Він складається з поліпептидних ланцюгів з повторними послідовностями амінокислот гліцин, аланін та валін, причому валін є найважливішим залишком щодо розширення та гнучкості білка.

Валін бере участь у основних шляхах синтезу сполук, що відповідають за характерний запах фруктів. Молекули валіну перетворюються на розгалужені та метильовані похідні ефірів та спиртів.

У харчовій промисловості

Існує багато хімічних добавок, які використовують валін у поєднанні з глюкозою для отримання приємних запахів у певних кулінарних препаратах.

При температурі 100 ° C ці добавки мають характерний житній запах, а при температурі понад 170 ° C вони мають запах, як гарячий шоколад, що робить їх популярними у виробництві їжі у хлібопекарській та кондитерській промисловості.

Ці хімічні добавки використовують штучно синтезований L-валін, оскільки їх очищення з біологічних джерел громіздке і необхідний ступінь чистоти зазвичай не отримується.

Біосинтез

Усі амінокислоти з розгалуженим ланцюгом, такі як валін, лейцин та ізолейцин, в основному синтезуються в рослинах та бактеріях. Що означає, що таким тваринам, як люди та інші ссавці, потрібно їсти продукти, багаті цими амінокислотами, щоб задовольнити їхні харчові потреби.

Біосинтез валіну зазвичай починається з перенесення двох атомів вуглецю від гідроксиетилтіамінпірофосфату до пірувату ферментом ацетогідрокси-ізомерної кислоти редуктази.

Два атоми вуглецю отримують з другої молекули пірувату через залежну від ТРР реакцію, дуже подібну до тієї, що каталізується ферментом піруват-декарбоксилази, але яка каталізується дигідроксикислотою дегіддратазою.

Нарешті, фермент амінотрансферази валіну включає в себе аміногрупу до кетокислотного з'єднання, що є результатом попереднього декарбоксилювання, утворюючи тим самим L-валін. Амінокислоти лейцин, ізолейцин та валін мають велику структурну схожість, і це тому, що вони поділяють багато проміжних продуктів та ферментів у своїх біосинтетичних шляхах.

Кетокислота, що утворюється під час біосинтезу L-валіну, регулює деякі ферментативні етапи шляхом негативного зворотного зв’язку або аллостеричної регуляції в біосинтетичному шляху лейцину та інших супутніх амінокислот.

Це означає, що біосинтетичні шляхи гальмуються генерованим у них метаболітом, який при накопиченні передає клітинам специфічний сигнал, який вказує на те, що певна амінокислота є надлишковою, і тому її синтез можна зупинити.

Деградація

Перші три стадії деградації валіну поділяються на шляху деградації всіх амінокислот з розгалуженим ланцюгом.

Валін може вступити в цикл лимонної кислоти або цикл Кребса, щоб трансформуватися в сукциніл-КоА. Шлях деградації складається з початкового трансамінації, каталізується ферментом, відомим як амінокислота з розгалуженою амінокислотою амінотрансфераза (BCAT).

Цей фермент каталізує оборотну трансамінацію, яка перетворює амінокислоти з розгалуженою ланцюгом у відповідні α-кетокислоти з розгалуженою ланцюгом.

У цій реакції участь пара глутамат / 2-кетоглутарат є важливою, оскільки 2-кетоглутарат отримує аміногрупу, яка виводиться з амінокислоти, яка метаболізується, і стає глутаматом.

Ця перша стадія реакції валінового катаболізму продукує 2-кетоізовалерат і супроводжується перетворенням піридоксального 5'-фосфату (PLP) в піридоксамін 5'-фосфат (PMP).

Далі 2-кетоизовалерат використовують як субстрат для мітохондріального ферментного комплексу, відомий як α-кетокислота дегідрогеназа з розгалуженою ланцюгом, яка додає частину CoASH та утворює ізобутирил-КоА, який згодом дегідрогенізується та перетворюється на метакриліл-CoA.

Метакриліл-КоА обробляється нижче за 5 додатковими ферментативними етапами, що включають гідратацію, видалення частини CoASH, окислення, додавання іншої порції CoASH та молекулярну перебудову, що закінчується продукуванням сукциніл-КоА, який негайно вступає в цикл Кребса.

Продукти, багаті валіном

Білки, що містяться в кунжутному або кунжутному насінні, багаті валіном, майже 60 мг амінокислоти на кожен грам білка. З цієї причини для дітей з дієтами з дефіцитом цієї амінокислоти рекомендується кунжутне печиво, торти і батончики або нуга.

Соя, як правило, багата усіма незамінними амінокислотами, включаючи валін. Однак вони бідні метіоніном та цистеїном. Соєвий білок або текстурування мають дуже складні четвертинні структури, але вони легко розчиняються і розділяються на менші субодиниці за наявності шлункових соків.

Казеїн, який зазвичай міститься в молоці та його похідних, багатий повторними послідовностями валіну. Як і соєвий білок, і цей білок легко руйнується і всмоктується в кишковому тракті ссавців.

Підраховано, що на кожні 100 грам соєвого білка приймається близько 4,9 г валіну; тоді як на кожні 100 мл молока приймається близько 4,6 мл валіну.

Інші продукти, багаті цією амінокислотою - яловичина, риба, різні види овочів та зелені.

Переваги його споживання

Валін, як і значна частина амінокислот, є глюкогенною амінокислотою, тобто її можна включати в глюконеогенний шлях, і багато неврологів стверджують, що його прийом допомагає підтримувати психічне здоров'я, координацію м’язів і зменшує стрес.

Багато спортсменів споживають таблетки, багаті валіном, оскільки вони допомагають регенерувати тканини, особливо м’язові тканини. Будучи амінокислотою, здатною включатись у глюконеогенез, вона допомагає виробляти енергію, яка важлива не тільки для фізичного навантаження, але і для нервової функції.

Їжа, багата на валін, допомагає підтримувати баланс сполук азоту в організмі. Цей баланс необхідний для вироблення енергії з поглинених білків, для росту організму та оздоровлення.

Його споживання запобігає пошкодженню печінки та жовчного міхура, а також сприяє оптимізації багатьох функцій організму.

Однією з найпопулярніших дієтичних добавок серед спортсменів для збільшення об’єму м’язів та відновлення м’язів є ВСАА.

Цей тип таблеток складається з таблеток із сумішами різних амінокислот, які, як правило, включають амінокислоти з розгалуженою ланцюгом, такі як L-валін, L-ізолейцин та L-лейцин; вони також багаті вітаміном В12 та іншими вітамінами.

Деякі експерименти, проведені зі свинями, показали, що вимоги до валіну значно вищі і обмежують матерів у період лактації, оскільки ця амінокислота допомагає секреції молока та покращує швидкість росту новонароджених новонароджених.

Розлади дефіциту

Рекомендоване щоденне споживання валіну для немовлят становить близько 35 мг на кожен грам споживаного білка, тоді як для дорослих кількість дещо нижча (близько 13 мг).

Найбільш поширене захворювання, пов’язане з валіном та іншими амінокислотами з розгалуженою ланцюгом, відоме як "хвороба сечі з кленовим сиропом" або "Кетоацидурія".

Це спадковий стан, спричинений дефектом генів, кодуючих ферменти дегідрогенази α-кетокислот, отриманих з лейцину, ізолейцину та валіну, які необхідні для їх метаболізму.

При цьому захворюванні організм не може засвоїти жодну з цих трьох амінокислот, коли їх отримують з раціону, тому похідні кетокислоти накопичуються і виводяться з сечею (їх також можна виявити в сироватці крові та спинномозковій рідині).

З іншого боку, дієта, дефіцитна валіном, була пов'язана з неврологічними патологіями, такими як епілепсія. Це також може спричинити схуднення, хворобу Хантінгтона і навіть може призвести до розвитку певних видів раку, оскільки система відновлення тканин та синтез біомолекул порушені.

Список літератури

1. Абу-Бейкер, С. (2015). Огляд біохімії: поняття та зв'язки
2. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Принципи біохімії Ленінгера. Макміллан.
3. Пліммер, RHA, & Phillips, H. (1924). Аналіз білків. ІІІ. Оцінка гістидину та тирозину шляхом бромування. Біохімічний журнал, 18 (2), 312
4. Пламмер, RHA (1912). Хімічна конституція білків (т. 1). Лонгманс, Зелений.
5. Торій, KAZUO та Іітака, Ю. (1970). Кристалічна структура L-валіну. Acta Crystallographica Розділ B: Структурна кристалографія та хімія кристалів, 26 (9), 1317-1326.
6. Tosti, V., Bertozzi, B., & Fontana, L. (2017). Користь для здоров'я середземноморської дієти: метаболічні та молекулярні механізми. Журнали геронтології: Серія A, 73 (3), 318-326.