ЧЕТВЕРТИННА СТРУКТУРА БІЛКІВ: ХАРАКТЕРИСТИКИ - БІОЛОГІЯ - 2025

Четвертичная структура білків визначає просторові відносини між кожним з їх поліпептидних субодиниць з'єднана нековалентними силами. У полімерних білках кожен з поліпептидних ланцюгів, що їх складають, називають субодиницями або протомерами.

Білки можуть складатися з одного (мономерного), двох (димерний), декількох (олігомерний) або багатьох протомерів (полімерних). Ці протомери можуть мати подібну або дуже різну молекулярну структуру. У першому випадку, як кажуть, вони є гомотиповими білками, а в другому - гетеротиповими.

Приклад четвертинної структури протеїну ядерного антигену проліферуючої клітини. Знято та відредаговано у: Томас Шафі.

У наукових позначеннях біохіміки використовують підписи грецьких букв для опису складу протомерів білків. Наприклад, тетрамерний гомотипічний білок позначається α ₄ , тоді як тетрамерний білок, що складається з двох чітких димерів, позначається α ₂ β ₂ .

Білкова структура

Білки - це складні молекули, які приймають різні тривимірні конфігурації. Ці конфігурації унікальні для кожного білка і дозволяють їм виконувати дуже специфічні функції. Рівні структурної організації білків такі.

Первинна структура

Він відноситься до послідовності, в якій різні амінокислоти розташовані в ланцюзі поліпептидів. Ця послідовність задається послідовністю ДНК, що кодує згаданий білок.

Вторинна структура

Більшість білків не є повністю розширеними довгими ланцюжками амінокислот, а мають області, які регулярно складаються в спіралі або простирадла. Це складання - це те, що називається вторинною структурою.

Третинна структура

Складені ділянки вторинної конструкції можна, у свою чергу, скласти і зібрати в більш компактні конструкції. Ця остання складка - це те, що надає білку його тривимірну форму.

Четвертна структура

У білках, що утворюються більш ніж однією субодиницею, четвертинні структури - це просторові зв’язки, що існують між кожною субодиницею, які пов'язані нековалентними зв’язками.

Первинні, вторинні, третинні та четвертинні структури білків, тривимірна конформація. Знято та відредаговано у: Алехандро Порто.

Стабільність четвертинної структури

Тривимірна структура білків стабілізується слабкими або нековалентними взаємодіями. Хоча ці зв’язки або взаємодії значно слабкіші, ніж звичайні ковалентні зв'язки, вони численні, а їх кумулятивний ефект є потужним. Тут ми розглянемо деякі найпоширеніші взаємодії.

Гідрофобні взаємодії

Деякі амінокислоти містять гідрофобні бічні ланцюги. Коли білки мають ці амінокислоти, складання молекули впорядковує ці бічні ланцюги у бік внутрішньої частини білка і захищає їх від води. Характер різних бічних ланцюгів означає, що вони по-різному сприяють гідрофобному ефекту.

Взаємодії Ван дер Ваальса

Ці взаємодії виникають тоді, коли молекули або атоми, не пов'язані ковалентними зв’язками, занадто близько наближаються один до одного, і через це їх найвіддаленіші електронні орбіталі починають перетинатися.

У цей час між цими атомами встановлюється відштовхуюча сила, яка дуже швидко зростає в міру наближення відповідних центрів. Це так звані "сили ван дер Ваальса".

Взаємодія навантаження та навантаження

Саме електростатична взаємодія відбувається між парою заряджених частинок. У білках цей тип взаємодії відбувається як за рахунок чистого електричного заряду білка, так і за індивідуального заряду іонів, що містяться в ньому. Цей тип взаємодії іноді називають сольовим містком.

Водневі зв’язки

Водневий зв’язок встановлюється між атомом водню, ковалентно пов'язаним із групою донора водневої зв'язку, і парою вільних електронів, що належать до групи акцепторів зв'язків.

Цей тип зв’язку є дуже важливим, оскільки властивості багатьох молекул, у тому числі водних та біологічних молекул, значною мірою обумовлені водневими зв’язками. Він поділяє властивості ковалентних зв’язків (спільні електрони), а також нековалентну взаємодію (взаємодія заряд-заряд).

Дипольні взаємодії

У молекулах, включаючи білки, які не мають чистого заряду, може спостерігатися нерівномірне розташування їх внутрішніх зарядів, причому один крайній дещо більше негативний, ніж інший. Це те, що відоме як диполь.

Цей диполярний стан молекули може бути постійним, але його також можна індукувати. Диполі можуть бути залучені до іонів або до інших диполів. Якщо диполі постійні, взаємодія має більший обсяг, ніж у індукованих диполів.

Крім цих нековалентних взаємодій, деякі олігомерні білки стабілізують свою четвертинну структуру за допомогою типу ковалентного зв’язку, дисульфідного зв’язку. Вони встановлюються між сульфгідрильними групами цистеїнів різних протомерів.

Дисульфідні зв’язки також допомагають стабілізувати вторинну структуру білків, але в цьому випадку вони пов'язують залишки цистеїнілу всередині того ж поліпептиду (внутрішньополіпептидні дисульфідні зв’язки).

Взаємодія між протомерами

Як зазначалося вище, у білках, що складаються з декількох субодиниць або протомерів, ці субодиниці можуть бути подібними (гомотипічними) або різними (гетеротиповими).

Гомотипічні взаємодії

Субодиниці, що входять до складу білка, - це асиметричні поліпептидні ланцюги. Однак у гомотипічних взаємодіях ці субодиниці можуть асоціюватися по-різному, досягаючи різних типів симетрії.

Взаємодіючі групи кожного протомеру, як правило, розташовані в різних положеннях, тому їх називають гетерологічними взаємодіями. Гетерологічні взаємодії між різними субодиницями іноді відбуваються таким чином, що кожна субодиниця скручена відносно попередньої, маючи змогу досягти спіральної структури.

В інших випадках взаємодії відбуваються таким чином, що визначені групи субодиниць розташовані навколо однієї або декількох осей симетрії, що називається симетрією точкових груп. Коли є кілька осей симетрії, кожна субодиниця обертається відносно свого сусіда на 360 ° / n (де n позначає кількість осей).

Серед одержаних таким чином видів симетрії є, наприклад, гвинтові, кубічні та ікосаедри.

Коли дві субодиниці взаємодіють через бінарну вісь, кожна одиниця обертається на 180 ° відносно іншої навколо цієї осі. Ця симетрія відома як C ₂ симетрія . У ньому сайти взаємодії в кожній підрозділі однакові; у цьому випадку ми говоримо не про гетерологічну взаємодію, а про ізологічну взаємодію.

Якщо навпаки, зв'язок між двома компонентами димеру є гетерологічним, тоді вийде асиметричний димер.

Гетеротипічні взаємодії

Субодиниці, що взаємодіють у білку, не завжди мають однаковий характер. Є білки, які складаються з дванадцяти і більше різних субодиниць.

Взаємодії, що підтримують стійкість білка, такі ж, як і для гомотипічних взаємодій, але, як правило, виходять повністю асиметричні молекули.

Наприклад, гемоглобін - це тетрамер, який має дві різні пари субодиниць (α ₂ β ₂ ).

Четвертинна структура гемоглобіну. Знято та відредаговано з: Бенья-bmm27. Модифікував Алехандро Порто. .

Список літератури

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Біохіметрія. 3-е видання. Benjamin / Cummings Publishing, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Біохіметрія Гарпера. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Біохіметрія. 5-е видання. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Кольоровий атлас біохімії. 2-е видання. Тієма.
5. А. Ленінгер (1978). Біохімія. Ediciones Omega, SA
6. Л. Стриєр (1995). Біохіметрія. WH Freeman and Company, Нью-Йорк.