ПЕРВИННА СТРУКТУРА БІЛКІВ: ХАРАКТЕРИСТИКИ - БІОЛОГІЯ - 2026

Первинна структура білків є порядком , в якому амінокислота поліпептиду або поліпептидів , які роблять їх розташована. Білок - це біополімер, що складається з мономерів α-амінокислот, пов'язаних пептидними зв'язками. Кожен білок має певну послідовність цих амінокислот.

Білки виконують найрізноманітніші біологічні функції, включаючи формування та підтримку цілісності клітин через цитоскелет, захист організму від сторонніх агентів через антитіла та каталізацію хімічних реакцій в організмі через ферменти.

Первинні, вторинні, третинні та четвертинні структури білків, тривимірна конформація. Знято та відредаговано у: Алехандро Порто.

Сьогодні визначення складу білків та порядку впорядкування амінокислот (секвенування) відбувається швидше, ніж роки тому. Ця інформація зберігається в міжнародних електронних базах даних, до яких можна отримати доступ через Інтернет (GenBank, PIR, серед інших).

Амінокислоти

Амінокислоти - це молекули, які містять аміногрупу та групу карбонових кислот. Що стосується α-амінокислот, вони мають центральний атом вуглецю (α вуглець), до якого приєднані як аміногрупа, так і карбоксильна група, крім атома водню та відмінної R групи, яка називається бічний ланцюг.

Завдяки цій конфігурації α-вуглецю утворюються амінокислоти, відомі як α-амінокислоти, є хіральними. Випускаються дві форми, які є дзеркальними зображеннями один одного і називаються L і D енантіомерами.

Усі білки в живих істотах складаються з 20 α-амінокислот конфігурації L. Бічні ланцюги цих 20 амінокислот різні і мають велику різноманітність хімічних груп.

В основному α-амінокислоти можна групувати (довільно) залежно від типу бічного ланцюга наступним чином.

Аліфатичні амінокислоти

У цю групу містяться, на думку деяких авторів, гліцин (Gli), аланін (Ala), валін (Val), лейцин (Leu) та ізолейцин (Ile). Інші автори також включають метіонін (Met) і Proline (Pro).

Амінокислоти з бічними ланцюгами, що містять гідроксил або сірку

Він містить серин (Ser), цистеїн (Cys), треонін (Thr), а також метіонін. На думку деяких авторів, група повинна включати лише Ser і Thr.

Циклічні амінокислоти

Складається виключно з проліну, який, як уже зазначалося, входить до складу інших авторів серед аліфатичних амінокислот.

Ароматичні амінокислоти

Фенілаланін (Phe), Тирозин (Tyr) і Триптофан (Trp).

Основні амінокислоти

Гістидин (Його), Лізин (Ліс) і Аргінін (Арг)

Кислі амінокислоти та їх аміди

Він містить аспарагінову (Asp) та глутамінову (Glu) кислоти, а також аміди Aspargine (Asn) та Glutamine (Gln). Деякі автори поділяють цю останню групу на дві частини; з одного боку - кислих амінокислот (перші дві), а з іншого - містять карбоксиламід (дві інші).

Пептидні зв’язки

Амінокислоти можуть бути пов'язані між собою через пептидні зв’язки. Ці зв'язки, які також називаються амідними зв'язками, встановлюються між α-аміногрупою однієї амінокислоти та α-карбоксильною групою іншої. Цей союз утворюється із втратою молекули води.

Об'єднання між двома амінокислотами призводить до утворення дипептиду, і якщо додати нові амінокислоти, трипептиди, тетрапептиди тощо можуть утворюватися послідовно.

Поліпептиди, що складаються з невеликої кількості амінокислот, зазвичай називають олігопептидами, а якщо кількість амінокислот велике, то їх називають поліпептидами.

Кожна амінокислота, яка додається до поліпептидного ланцюга, вивільняє одну молекулу води. Частина амінокислоти, яка втратила Н + або ОН- під час зв'язування, називається амінокислотним залишком.

Більшість з цих олігопептидних і поліпептидних ланцюгів матимуть, на одному кінці, аміно-кінцеву групу (N-кінець), а на іншому - кінцеву карбоксильну (С-кінцеву). Крім того, вони можуть містити безліч іонізуючих груп між бічними ланцюгами залишків амінокислот, що їх складають. Завдяки цьому їх вважають поліамполітами.

Утворення пептидної зв'язку між двома амінокислотами. Знято та відредаговано у: Алехандро Порто.

Амінокислотна послідовність

Кожен білок має певну послідовність своїх амінокислотних залишків. Цей порядок називають первинною структурою білка.

Кожен окремий білок у кожному організмі є видовим. Тобто міоглобін людини є ідентичним, ніж у іншої людини, але він має невеликі відмінності з міоглобінами інших ссавців.

Кількість та види амінокислот, які містить білок, настільки ж важливі, як і розташування цих амінокислот у поліпептидному ланцюзі. Щоб зрозуміти білки, біохіміки повинні спочатку виділити і очистити кожен конкретний білок, потім зробити аналіз вмісту амінокислот і нарешті визначити його послідовність.

Для виділення та очищення білків існують різні методи, серед яких: центрифугування, хроматографія, фільтрація гелю, діаліз та ультрафільтрація, а також використання властивостей розчинності білка, що вивчається.

Визначення амінокислот, присутніх у білках, проводять за трьома етапами. Перший - це розрив пептидних зв’язків гідролізом. Згодом різні типи амінокислот у суміші відокремлюються; і, нарешті, кожен із типів отриманих амінокислот кількісно визначається.

Для визначення первинної структури білка можна використовувати різні методи; але в даний час найбільш широко застосовується метод Едмана, який в основному складається з маркування та відділення N-кінцевої амінокислоти від решти ланцюга повторно та ідентифікації кожної амінокислоти, що виділяється окремо.

Кодування білка

Первинна структура білків закодована в генах організмів. Генетична інформація міститься в ДНК, але для її перекладу в білки її потрібно спочатку переписати в молекули мРНК. Кожен нуклеотидний триплет (кодон) кодує амінокислоту.

Оскільки існує 64 можливих кодона і лише 20 амінокислот використовуються для побудови білків, кожна амінокислота може бути кодована більш ніж одним кодоном. Практично всі живі істоти використовують однакові кодони для кодування одних і тих же амінокислот. Тому генетичний код вважається майже універсальною мовою.

У цьому коді є кодони, які використовуються для запуску, а також для зупинки трансляції поліпептиду. Стоп-кодони не кодують жодних амінокислот, але зупиняють трансляцію на С-кінці ланцюга і представлені трійками UAA, UAG та UGA.

З іншого боку, кодон AUG зазвичай функціонує як сигнал старту, а також кодує метіонін.

Після перекладу білки можуть зазнавати певної обробки або модифікації, наприклад, укорочення фрагментацією, для досягнення остаточної конфігурації.

Список літератури

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern. 2002. Біохіметрія. 3- ^е видання. Benjamin / Cummings Publishing, Inc.
2. Мюррей, П. Мейз, DC Granner та VW Rodwell. 1996. Біохіметрія Гарпера. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (другого). Біохіметрія. 5- ^е видання. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Кольоровий атлас біохімії. 2- ^е видання. Тієма.
5. А. Ленінгер (1978). Біохімія. Ediciones Omega, SA
6. Л. Стриєр (1995). Біохіметрія. WH Freeman and Company, Нью-Йорк.