МІОФІБРИЛИ: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, СКЛАД, ФУНКЦІЇ - БІОЛОГІЯ - 2025

У миофибриллах є структурними одиницями м'язових клітин, також відомих як м'язові волокна. Їх дуже багато, вони розташовані паралельно і вбудовані цитозолом цих клітин.

Смугасті м'язові клітини або волокна - це дуже довгі клітини, розміром до 15 см і діаметром від 10 до 100 мкм. Його плазматична мембрана відома як сарколема, а цитозол - саркоплазма.

Діаграма м'язової структури людини (Джерело: Deglr6328 ~ commonswiki, через Wikimedia Commons)

Всередині цих клітин є, крім міофібрил, множинні ядра та мітохондрії, відомі як саркосоми, а також видатний ендоплазматичний ретикулум, відомий як саркоплазматичний ретикулум.

Міофібрили визнані "скоротливими елементами" м'язів у хребетних тварин. Вони складаються з декількох видів білків, які надають їм еластичні та висувні характеристики. Крім того, вони займають важливу частину саркоплазми м’язових волокон.

Відмінності між м’язовими волокнами

Існує два типи м’язових волокон: смугасті і гладкі волокна, кожне з анатомічним розподілом і специфічною функцією. Міофібрили особливо важливі і проявляються в смугастих м’язових волокнах, що складають скелетний м’яз.

Смугасті волокна представляють повторюваний малюнок поперечних смуг при огляді під мікроскопом і пов'язані зі скелетними м'язами та частиною серцевих м’язів.

Гладкі волокна, навпаки, не демонструють однакову картину під мікроскопом і знаходяться в характерних м’язах судинної та травної системи (і всіх внутрішніх органів).

Загальна характеристика

Міофібрили складаються з двох типів скорочувальних ниток (також відомих як міофіламенти), які в свою чергу складаються з ниткоподібних білків міозину та актину, про які буде описано пізніше.

Графічне зображення міофібрил у скелетних м’язах (Джерело: Модифіковано від BruceBlaus через Wikimedia Commons)

Різні дослідники визначили, що період напіввиведення скорочувальних білків міофібрил коливається від 5 днів до 2 тижнів, так що м'яз є високодинамічною тканиною не тільки з точки зору скорочення, але і з точки зору синтезу та відновлення. її структурних елементів.

Функціональна одиниця кожної міофібрили в м’язових клітинах або волокнах називається саркомером і обмежена областю, відомою як "Z-смуга або лінія", звідки актинові міофіламенти поширюються в паралельному порядку.

Оскільки міофібрили займають значну частину саркоплазми, ці фіброзні структури обмежують розташування ядер клітин, до яких вони належать, до периферії клітин, близько до сарколеми.

Деякі патології людини пов'язані зі зміщенням ядер до внутрішньої частини міофібрилярних пучків, і вони відомі як центрально-ядерні міопатії.

Утворення міофібрил або "міофібрилогенез"

Перші міофібрили збираються в процесі розвитку ембріональної скелетної мускулатури.

Білки, що входять до складу саркомерів (функціональних ланок міофібрил), спочатку вирівнюються з кінців і боків деяких "преміофібрил", що складаються з актинових ниток і невеликих порцій міозину II, що не є м'язовим, і специфічного α-актину м'язів.

Як це відбувається, гени, що кодують серцеві та скелетні ізоформи α-актину, в м'язових волокнах експресуються в різних пропорціях. Спочатку виражена кількість серцевої ізоформи більша, а потім ця зміна спрямована до скелетної.

Після утворення преміофібрил зароджуються міофібрили, що зароджуються, за зоною утворення преміофібрил, і в них виявляється м'язова форма міозину II.

У цей момент міозинові нитки вирівнюються і комплексуються з іншими специфічними міозинозв'язуючими білками, що також має місце з актиновими нитками.

Будова та склад

Як згадувалося мить тому, міофібрили складаються із скорочувальних міофіламентів білка: актину та міозину, які також відомі як тонкі та товсті міофіламенти відповідно. Вони видно під світловим мікроскопом.

- Тонкі міофіламенти

Тонкі нитки міофібрил складаються з білка актину у його ниткоподібній формі (актин F), що представляє собою полімер глобулярної форми (актин G), який має менші розміри.

Нитчасті нитки G-актину (F-актин) утворюють подвійну нитку, яка згортається в спіраль. Кожен з цих мономерів важить більше або менше 40 кДа і здатний зв'язувати міозин на певних ділянках.

Ці нитки мають діаметр близько 7 нм і проходять між двома ділянками, відомими як смуга I та діапазон А. У діапазоні А ці нитки розташовані навколо товстих ниток у вторинній шестикутній структурі.

Зокрема, кожна тонка нитка симетрично відокремлена від трьох товстих ниток, а кожна товста нитка оточена шістьма тонкими нитками.

Тонкі і товсті нитки взаємодіють між собою через «поперечні мости», які виступають з товстих ниток і з’являються в структурі міофібрили через рівні проміжки відстаней, близьких до 14 нм.

Схематичне зображення міофіламентів, що складають міофібрили та їх перерізи (Джерело: Kamran Maqsood 93 через Wikimedia Commons)

Актинові нитки та інші асоційовані білки простягаються над «краями» Z-ліній і перекривають нитки міозину у напрямку до центру кожного саркомеру.

- Товсті міофіламенти

Товсті нитки являють собою полімери білка міозину II (510 кДа кожен) і розмежовані регіонами, відомими як "смуги А".

Міофіламенти міозину мають довжину приблизно 16 нм і розташовані гексагонально (якщо спостерігається перетин міофібрили).

Кожна нитка міозину II складається з безлічі упакованих молекул міозину, кожна з яких складається з двох поліпептидних ланцюгів, які мають клубоподібну область або "головку" і розташовані в "пучки" для формування ниток.

Обидва пучка утримуються поперек їх кінців у центрі кожного саркомеру, так що «головки» кожного міозину спрямовані в бік лінії Z, де кріпляться тонкі нитки.

Головки міозину виконують дуже важливі функції, оскільки вони мають місця зв'язування для молекул АТФ і, крім того, під час м'язового скорочення вони здатні утворювати поперечні мости для взаємодії з тонкими актиновими нитками.

- асоційовані білки

Актинові нитки «закріплюються» або «фіксуються» до плазматичної мембрани м’язових волокон (сарколема) завдяки їх взаємодії з іншим білком, відомим як дистрофін.

Крім того, є два важливих білка, що зв'язують актин, відомі як тропонін і тропоміозин, які разом з актиновими нитками утворюють білковий комплекс. Обидва білки необхідні для регулювання взаємодій, що відбуваються між тонкими і товстими нитками.

Тропоміозин - це також дволанцюжкова нитчаста молекула, яка асоціюється з спіралями актину конкретно в області канавок, що виникають між двома нитками. Тропонін - тристоронній кульовий білковий комплекс, який розташований в інтервалах на актинових нитках.

Цей останній комплекс функціонує як залежний від кальцію «перемикач», який регулює процеси скорочення м’язових волокон, тому він має надзвичайно важливе значення.

У скелетних м’язах хребетних тварин також є два інших білка, які взаємодіють з товстими і тонкими нитками, відомими відповідно титин і небулін.

Небулін виконує важливі функції регулювання довжини ниток актину, в той час як титин бере участь у підтримці і закріпленні міозинових ниток в області саркомеру, відомого як лінія М.

Інші білки

Є й інші білки, які асоціюються з товстими міофіламентами, відомими як міозинозв'язуючий білок С та міомезин, які відповідають за фіксацію міозинових ниток у лінії М.

Особливості

Міофібрили мають елементарні наслідки для рухливості хребетних тварин.

Оскільки вони складаються з волокнистих та скорочувальних білкових комплексів м’язового апарату, вони є важливими для виконання реакцій на нервові подразники, які призводять до руху та зміщення (у скелетних смугастих м'язах).

Незаперечні динамічні властивості скелетних м’язів, які складають понад 40% маси тіла, надаються міофібрилам, які одночасно містять від 50 до 70% білків в організмі людини.

Міофібрили, як частина цих м'язів, беруть участь у всіх її функціях:

- Механічний : перетворювати хімічну енергію в механічну енергію для створення сили, підтримувати поставу, виробляти рухи тощо.

- метаболічний : оскільки м’яз бере участь у метаболізмі основної енергії і служить місцем зберігання основних речовин, таких як амінокислоти та вуглеводи; це також сприяє виробленню тепла та споживанню енергії та кисню, використовуваних під час фізичних занять або спортивних вправ.

Оскільки міофібрили в основному складаються з білків, вони представляють собою місце зберігання та вивільнення амінокислот, які сприяють підтримці рівня глюкози в крові під час голодування або голодування.

Також вивільнення амінокислот з цих м’язових структур важливе з точки зору біосинтетичних потреб інших тканин, таких як шкіра, мозок, серце та інші органи.

Список літератури

1. Despopoulos, A., & Silbernagl, S. (2003). Кольоровий атлас фізіології (5-е видання). Нью-Йорк: Тієме.
2. Фрідман, А.Л. та Голдман, YE (1996). Механічна характеристика міофібрил скелетних м’язів. Біофізичний журнал, 71 (5), 2774–2785.
3. Frontera, WR, & Ochala, J. (2014). Скелетна мускулатура: короткий огляд будови та функції. Calcif Tissue Int, 45 (2), 183–195.
4. Голдспінк, Г. (1970). Поширення міофібрил під час росту м’язових волокон. J. Cell Sct. , 6, 593-603.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Ілюстрована біохімія Харпера (28 вид.). McGraw-Hill Medical.
6. Rosen, JN, & Baylies, MK (2017). Міофібрили ставлять здавлювання на ядра. Природа клітинної біології, 19 (10).
7. Sanger, J., Wangs, J., Fan, Y., White, J., Mi-Mi, L., Dube, D.,… Pruyne, D. (2016). Збірка та утримання міофібрил у смугастій мускулатурі. У посібнику з експериментальної фармакології (стор. 37). Нью-Йорк, США: Springer International Publishing Швейцарія.
8. Sanger, JW, Wang, J., Fan, Y., White, J., & Sanger, JM (2010). Складання та динаміка міофібрил. Журнал біомедицини та біотехнології, 2010, 8.
9. Sobieszek, A., & Bremel, R. (1975). Приготування та властивості гладких хребетних - м'язові міофібрили та актоміозин. Європейський журнал біохімії, 55 (1), 49–60.
10. Villee, C., Walker, W., & Smith, F. (1963). Загальна зоологія (2-е видання). Лондон: Компанія WB Saunders.