МІОФІЛАМЕНТИ: ТИПИ, СТРУКТУРА ТА ОРГАНІЗАЦІЯ - БІОЛОГІЯ - 2025

У міофіламенти є скоротливі білками міофібрил, які є структурними одиницями м'язових клітин, клітини подовженими називають м'язові волокна.

М'язові волокна та їх компоненти мають особливі назви. Наприклад, мембрана, цитоплазма, мітохондрія та ендоплазматичний ретикулум відомі як сарколема, саркоплазма, саркосоми та саркоплазматичний ретикулум відповідно.

Структура міофіламентів (Джерело: Mikael Häggström, використовуваний з дозволу. Через Wikimedia Commons)

Таким же чином скорочувальні елементи всередині називають міофібрилами; а скоротливі білки, що входять до складу міофібрил, називаються міофіламентами.

Існує два типи міофіламентів: тонка і товста. Тонкі нитки в основному складаються з трьох білків: F-актину, тропоміозину та тропоніну. Товсті нитки, зі свого боку, складаються виключно з іншого білка, відомого як міозин II.

Крім них, існують і інші білки, пов'язані як з товстими, так і з тонкими нитками, але вони не мають скоротливих функцій, а скоріше структурних, серед яких можна назвати декілька, титин та небулін.

Види м’язових волокон

Особливе розташування міофіламентів, що входять до складу міофібрил, породжує два типи м'язових волокон: смугасті м’язові волокна та гладком'язові волокна.

Смугасті м'язові волокна при огляді під оптичним мікроскопом демонструють візерунок смуг або поперечних смуг, які повторюються по всій їх поверхні, і дають назву м'язу, який їх містить, смугастим м’язом. Існує два типи смугастих м’язових волокон, скелетні та серцеві.

М'язові волокна, які не демонструють цю картину поперечних смуг, називаються гладкими волокнами. Саме вони складають м’язи судинних стінок та внутрішніх органів.

Будова

Тонкі міофіламенти

Ці міофіламенти складаються з F актину та двох пов'язаних з ними білків: тропоміозину та тропоніну, які мають регуляторні функції.

F актин, або ниткоподібний актин, є полімером іншого меншого кульового білка, званого G актином, або глобулярного актину, з молекулярною масою близько 42 кДа. Він має місце зв'язування міозину і розташований у дві ланцюги, розташовані у вигляді подвійної спіралі, складеної приблизно з 13 мономеру за оборот.

F-актинові нитки характеризуються тим, що мають два полюси: один позитивний, спрямований до диска Z, а другий негативний, розміщений у напрямку до саркомеру.

Тропоміозин також складається з подвійного ланцюга з подвійною спіраллю поліпептиду. Це білок 64 кДа, який утворює нитки, розташовані в канавках, залишених подвійними спіральними ланцюжками тонких ниток F-актину, ніби «заповнюючи» порожні проміжки в спіралі.

У спокої тропоміозин покриває або «прикриває» місця зв’язування актину з міозином, запобігаючи взаємодію обох білків, саме це викликає скорочення м’язів. Навколо кожної тонкої нитки і приблизно на 25-30 м від початку кожного тропоміозину знаходиться інший білок, який називається тропонін.

Тропонін (Tn) - це білковий комплекс, що складається з трьох глобулярних поліпептидних субодиниць під назвою тропонін T, C і I. Кожна молекула тропоміозину має асоційований комплекс тропоніну, який регулює його, і разом вони відповідають за регуляцію ініціації та припинення. скорочення м'язів.

Товсті міофіламенти

Товсті нитки - це полімери міозину II, вагою 510 кДа і складаються з двох важких ланцюгів по 222 кДа кожна і чотирьох легких ланцюгів. Легкі ланцюги бувають двох типів: 18 кДа, основні легкі ланцюги та 22 кДа регуляторні легкі ланцюги.

Кожна важка ланцюг міозину II має форму стрижня з невеликою кулеподібною головкою на кінці, яка виступає майже 90 ° і має два місця зв'язування, одне для актину та одне для АТФ. Ось чому ці білки належать до сімейства АТФаз.

Товста нитка складається з більш ніж 200 молекул міозину II. Кулеподібна головка кожної з цих молекул діє як «весло» під час скорочення, підштовхуючи актин, до якого він прикріплений, так що він ковзає до центру саркомеру.

Організація

У скелетних смугастих м’язових волокнах міофібрили займають більшу частину саркоплазми і розташовані впорядкованими поздовжніми скупченнями по всій клітині.

У поздовжньому розрізі, що спостерігається за допомогою оптичного мікроскопа, спостерігаються світлі смуги, звані смугами I, і темні смуги, звані смугами А. Ці смуги відповідають упорядкованому розташуванню міофібрил, а отже і міофіламентів, що їх складають.

У центрі смуги I розташована темна і тонка лінія, що називається диском Line або Z. У центрі кожної смуги A є більш світла область, відома як смуга H, яка розділена в центрі більш темною лінією під назвою Line M .

Розмежована між двома Z-лініями, описана структура, яка називається саркомером, яка є функціональною одиницею скелетного м’яза. Саркомер складається з скорочувальних міофіламентів, розташованих впорядковано в смугах A, H та гемі-діапазоні I на кожному кінці.

Діапазони I містять лише тонкі нитки, смуга А містить товсті нитки, переплетені на їхніх двох кінцях тонкими нитками, а смуга Н містить лише товсті нитки.

Як організовані міофіламенти в саркометрі?

І товсті, і тонкі міофіламенти можна побачити, вивчивши зразок скелетних м'язів скелета під електронним мікроскопом. Вони, як кажуть, «переплітаються» або «переплітаються» один з одним у послідовному, упорядкованому та паралельному розташуванні.

Тонкі нитки походять від Z-дисків і поширюються з кожної сторони у зворотному напрямку та до центру кожного сусіднього саркомеру. З дисками Z на кожному кінці саркомеру, в розслабленому м’язі, актин рухається до початку Н-смуги з кожного боку.

Так, у м’язових волокнах розслабленої скелетної мускулатури товсті міофіламенти займають центральну область, яка утворює темні смуги або смуги А; і тонкі нитки поширюються на обидві сторони саркомеру, не доходячи до його центру.

У поперечному перерізі в області, де товсті та тонкі нитки перекриваються, можна спостерігати шестикутний малюнок, який включає товсту нитку в центрі та шість тонких ниток, що оточують її, і розташовані на кожному з країв шестикутника .

Ця організація міофіламентів у саркомері зберігається функцією ряду білків, пов'язаних з міофіламентами і які мають структурні функції, серед яких можна виділити титин, альфа-актин, небулін, міомізин та білок С. .

Механізм скорочення

Коли ацетил холін (нейромедіатор) вивільняється в нервово-м’язову пластину за рахунок стимуляції рухового нейрона, м'язове волокно збуджується і відкриваються напружені кальцієві канали саркоплазматичного ретикулума.

Кальцій зв’язується з тропоніном С, викликаючи конформаційну зміну тропоміозину, оголюючи активні ділянки актину, тим самим ініціюючи скорочення. Коли рівень кальцію падає, тропоміозин повертається у вихідне положення і скорочення припиняється.

Виявлення місць для зв'язування актину з міозином дозволяє як білкам зв'язуватися, так і міозину підштовхувати актин до центру саркомеру, ковзаючи по міозину.

Під час скорочення м'язів Z-лінії кожного саркомеру наближаються до центру, наближаючись до лінії М, збільшуючи взаєморозділення між актином та міозином та зменшуючи розмір смуг I та H. Ступінь скорочення буде залежати від підсумовування укорочення кожного з саркомерів скороченого м’яза.

Список літератури

1. Берн, Р., і Леві, М. (1990). Фізіологія. Мосбі; Міжнародне видання.
2. Фокс, С.І. (2006). Фізіологія людини (9-е видання). Нью-Йорк, США: McGraw-Hill Press.
3. Gartner, L., & Hiatt, J. (2002). Текстовий атлас гістології (2-е видання). Мексика DF: McGraw-Hill Interamericana Editores.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Ілюстрована біохімія Харпера (28 вид.). McGraw-Hill Medical.
5. Rawn, JD (1998). Біохімія. Берлінгтон, Массачусетс: Видавництво Ніла Паттерсона.
6. Ross, M., & Pawlina, W. (2006). Гістологія. Текст і атлас з корельованою клітинною та молекулярною біологією (5-е видання). Lippincott Williams & Wilkins.
7. Уест, Дж. (1998). Фізіологічні основи медичної практики (12 ред.). Мексика DF: Редакція Médica Panamericana.