ПЕРОКСИДАЗИ: БУДОВА, ФУНКЦІЇ ТА ТИПИ - БІОЛОГІЯ - 2025

У пероксидази в основному гемопротеинов з ферментативної активністю , які каталізують окислення різних органічних і неорганічних субстратів з використанням для цього пероксиду водню або інших речовин , які пов'язані між собою.

У широкому розумінні термін "пероксидаза" включає ферменти, такі як NAD- і NADP-пероксидази, жирокислотні пероксидази, цитохром-пероксидази, глутатіон-пероксидази та багато інших неспецифічних ферментів.

Діаграма гемозалежної білки пероксидази (Джерело: Джавахар Свамінанатан та співробітники МСД Європейського інституту біоінформатики через Wikimedia Commons)

Однак він частіше використовується для позначення неспецифічних ферментів з різних джерел, які мають оксидоредуктазну активність і використовують перекис водню та інші субстрати для каталізації реакцій відновлення їх окислення.

Гемопероксидази надзвичайно поширені в природі. Вони містяться у тварин, вищих рослин, дріжджів, грибів, бактерій.

У ссавців вони виробляються лейкоцитами, маткою, селезінкою і печінкою, слинними залозами, стінками шлунка, легенів, щитовидної залози та іншими тканинами.

У рослинах найбагатшими видами пероксидаз є хрін та смоковниця. Очищена від хрону пероксидаза була широко вивчена та використана для різних цілей в експериментальній біології та біохімії.

В еукаріотичних клітинах ці важливі ферменти зазвичай знаходяться в спеціалізованих органелах, відомих як "пероксисоми", які оточені однією мембраною і беруть участь у численних клітинних обмінних процесах.

Будова

Незважаючи на невелику гомологію, що існує між різними класами пероксидаз, було визначено, що їх вторинна структура та спосіб її організації досить збережені серед різних видів.

Є деякі винятки, але більшість пероксидаз - це глікопротеїни, а вуглеводи вважають, що сприяють їх високій температурній стабільності.

Ці білки мають молекулярну масу від 35 до 150 кДа, що еквівалентно приблизно 250 та 730 амінокислотним залишкам.

За винятком мієлопероксидази, всі молекули цього типу містять у своїй структурі групу гема, яка в стані спокою має атом заліза у стані окислення Fe + 3. Рослини мають протетичну групу, відому як феропорфірин XI.

Пероксидази мають два структурних домену, які "обертаються" гемовою групою, і кожен з цих доменів є продуктом експресії гена, який зазнав події дублювання. Ці структури складаються з більш ніж 10 альфа-спіралей, з'єднаних поліпептидними петлями та витками.

Правильне складання молекули, схоже, залежить від наявності збережених залишків гліцину та проліну, а також залишку аспарагінової кислоти та залишку аргініну, які утворюють між собою сольовий міст, який з'єднує обидва структурні домени.

Особливості

Основна функція ферментів пероксидази - це видалення перекису водню з клітинного середовища, яке може вироблятися за допомогою різних механізмів і яке може представляти серйозні загрози для внутрішньоклітинної стабільності.

Однак у цьому процесі видалення цього реактивного виду кисню (в якому кисень має проміжний стан окислення) пероксидази використовують окислювальну здатність цієї речовини для виконання інших важливих функцій метаболізму.

У рослинах ці білки є важливою частиною процесів лігніфікації та захисних механізмів у тканинах, інфікованих патогенами або які зазнали фізичного ураження.

У науковому контексті з'явилися нові застосування для пероксидаз, які включають очищення стічних вод, що містять фенольні сполуки, синтез ароматичних сполук та видалення перекису з харчових продуктів або відходів.

В аналітичному та діагностичному відношенні пероксидаза хрону є, мабуть, найбільш часто використовуваним ферментом для отримання кон'югованих антитіл, які використовуються для імунологічних тестів абсорбції, таких як ІФА (аналіз на імуноферментний імуноферментний аналіз), а також для визначення різних типів сполук.

Механізм дії

Каталітичний процес пероксидаз відбувається шляхом послідовних етапів, які починаються з взаємодії між активним сайтом ферменту та пероксидом водню, який окислює атом заліза в гемогрупі та утворює нестабільне проміжне з'єднання, відоме як з'єднання I (ІС).

Окислений білок (CoI) потім має гемову групу з атомом заліза, який перейшов із стану окислення III в стан IV і для цього процесу перекис водню переводили у воду.

З'єднання I здатне окислювати субстрат, що дарує електрон, утворюючи субстрат-радикал і перетворюючись на новий хімічний вид, відомий як З'єднання II (CoII), який згодом знижується другою молекулою субстрату, регенеруючи залізо в стан III і виробляє ще один радикал.

Типи

-Записом до тіла

Пероксидази групуються у три класи залежно від організму, де вони знаходяться:

- I клас: внутрішньоклітинні прокаріотичні пероксидази.

- II клас: позаклітинні грибкові пероксидази.

- III клас: рослинні пероксидази, що секретуються.

На відміну від білків I класу, у класів II та III є дисульфідні мости, побудовані між залишками цистеїну в їх структурах, що надає їм значно більшу жорсткість.

Білки класів II та III також відрізняються від класу I тим, що вони, як правило, мають глікозиляції на своїй поверхні.

-Запис на активний сайт

Механічно кажучи, пероксидази можна також класифікувати за природою атомів, що знаходяться в їх каталітичному центрі. Таким чином описані гемопероксидази (найпоширеніші), ванадієво-галопероксидази та інші.

Гемопероксидази

Як вже було сказано, ці пероксидази мають в своєму каталітичному центрі протезну групу, відому як група гема. Атом заліза в цьому місці координується чотирма зв’язками з атомами азоту.

Ванадій-галопероксидази

Замість гемової групи ванадій-галопероксидази володіють ванадатом як протезова група. Ці ферменти були виділені з морських організмів та деяких наземних грибів.

Ванадій цієї групи координується трьома небілковими оксигенами, азотом із залишку гістидину та азотом із азидної зв’язки.

Інші пероксидази

Багато бактеріальні галопероксидази, які мають протезні групи, окрім гема чи ванадію, відносяться до цієї групи. У цій групі також є пероксидази глутатіону, які містять протеногрупу селеноцистеїну та деякі ферменти, здатні окислювати лігнін.

Список літератури

1. Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., … Walter, P. (2004). Основна клітинна біологія. Абінгдон: Гарленд Наук, Тейлор і Френсіс Груп.
2. Банчі, Л. (1997). Структурні властивості пероксидаз. Журнал біотехнологій, 53, 253-263.
3. Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van, & Sheldon, RA (1997). Селективні окислення, каталізовані пероксидазами. Тетраедр, 53 (39), 13183-13220.
4. Dunford, HB, і Stillman, JS (1976). Про функцію та механізм дії пероксидаз. Огляди координаційної хімії, 19, 187–251.
5. Хамід, М., Реман, К. (2009). Потенційне застосування пероксидаз. Харчова хімія, 115 (4), 1177-1186.
6. Rawn, JD (1998). Біохімія. Берлінгтон, Массачусетс: Видавництво Ніла Паттерсона.
7. Stansfield, WD, Colomé, JS, & Cano, RJ (2003). Молекулярна та клітинна біологія. (К. Е. Каллен, - ред.). Електронні книги McGraw-Hill.