ПРОТЕОЛІЗ: ТИПИ ТА ФУНКЦІЇ - БІОЛОГІЯ

Протеолиз або білки деградація є процес , з допомогою якого білки клітини , не може бути повністю розкладаються (до його складовою амінокислота) або частково (виробництво пептидів). Тобто він складається з гідролізу однієї або декількох пептидних зв'язків, які утримують разом свої амінокислоти.

Цей процес може відбуватися завдяки участі інших білків з ферментативною активністю, в активних місцях яких відбувається гідроліз зв'язків. Це також може відбуватися неферментативними «методами», наприклад, дією тепла або речовин з надзвичайним рН (дуже кислим або дуже основним).

Основна схема протеолізу білка (Джерело: Fdardel через Wikimedia Commons)

Деградація білка відбувається у бактерій, тварин і рослин, але особливо часто зустрічається у тварин, особливо на рівні травної системи, оскільки від цього залежить травлення та всмоктування кишечнику протеїнів, що потрапляють під час дієти.

Крім того, протеоліз має надзвичайно важливе значення для функціонального забезпечення та регулювання численних клітинних процесів, а також має відношення до усунення тих білків, які представляють помилки при перекладі, складанні, упаковці, імпорті, функціонуванні тощо.

Важливо зазначити, що це незворотний, високоефективний процес, який також працює в «регуляції регуляторів», оскільки він виключає не тільки ті білки, які мають «пряму» біологічну діяльність, але і ті, що регулюють інші білки або експресія відповідних генів.

Види протеолізу

Внутрішні білки клітини можуть бути деградовані випадковим чином або вибірково, або, що таке саме, контрольованим способом чи ні. У свою чергу, як було раніше зауважено, цей процес може відбуватися за допомогою спеціальних ферментів або внаслідок визначених умов навколишнього середовища, таких як кислий та / або лужний pH.

Важливо зазначити, що будь-який правильно перекладений, складений або упакований білок приховує одну або кілька сигнальних послідовностей деградації, які є "криптовалютними" і які можуть бути піддані впливу, коли білок структурно порушений температурою, pH тощо.

Убіківітаційний протеоліз

Убіхівітація (система убиквітин-протеасоми) - це система, за допомогою якої білки можна селективно гідролізувати після того, як вони спеціально відзначаються для деградації, процес, який може відбуватися як в цитозолі, так і в клітинному ядрі.

Ця система має здатність розпізнавати та руйнувати мічені білки в ядрі та в цитозолі, а також розщеплювати білки, які не згортаються належним чином під час їх переміщення з цитозолу в ендоплазматичний ретикулум.

Процес маркування убиквитину (повсюдне розповсюдження) (Джерело: Rogerdodd через Wikimedia Commons)

Це працює в першу чергу шляхом додавання або кон'югування "цільових" білків до невеликого 76 амінокислотного залишку білка або пептиду, більш відомого як убиквітин. Ті протеїни, "позначені" повсеквітацією, деградуються на невеликі фрагменти протеасомою 26S, багатосуб'єктної протеазою.

Протеоліз шляхом аутофагії

Деякі автори також розглядають аутофагію як форму протеолізу з тією різницею, що він відбувається в закритому мембранозному відділенні, спрямованому до лізосом (у клітинах тварин), де білки, що містяться всередині, деградують лізосомальні протеази.

Неферментативний протеоліз

Температура, рН і навіть концентрація солі середовища можуть спричинити гідроліз пептидних зв'язків, які утримують амінокислоти різних типів білків разом, що відбувається шляхом дестабілізації та переривання зв’язків.

Особливості

Протеоліз має багато функцій у живих організмах. Зокрема, це стосується обороту білка, завдяки якому деякі специфічні білкові молекули, які були переведені з однієї або декількох рибосом, з часом деградують з різною швидкістю.

Білки мають період напіввиведення, який коливається від декількох секунд до декількох місяців, а продукти їх розпаду, регульовані чи ні, опосередковані ферментами чи ні, як правило, повторно використовуються для синтезу нових білків, які, ймовірно, виконують різні функції.

Це відбувається з білками, які споживаються разом з їжею, деградуються в шлунково-кишковому тракті протеазами, включаючи трипсин та пепсин; а також з деякими клітинними білками, коли клітинам не вистачає їжі, щоб вижити.

Внутрішньоклітинні протеолітичні системи виявляють та усувають "аномальні" білки, потенційно токсичні для клітин, оскільки вони можуть взаємодіяти з "фізіологічно невідповідними" лігандами, окрім отримання агрегатів, що спричиняють механічні та фізичні перешкоди нормальним клітинним процесам.

Накопичення аномальних білків всередині клітини, або через дефекти внутрішньої протеолітичної системи, або з інших причин - це те, що багато вчених вважають однією з головних причин старіння у багатоклітинних живих істот.

В імунній системі

Частковий протеоліз багатьох білків із екзогенних чи сторонніх джерел, таких як мікроорганізми, що вторглись, є основним процесом для системи імунної відповіді, оскільки Т-лімфоцити розпізнають представлені їм короткі фрагменти, продукт протеолізу (пептидів). в поєднанні з набором поверхневих білків.

Зазначені пептиди можуть надходити з убіквітинаційної системи, аутофагічних процесів або неконтрольованих подій протеолізу.

Інші функції

Ще одна функція обмеженого або часткового протеолізу - це модифікація новоутворених білків, яка функціонує як «препарат» для їх внутрішньо- або позаклітинних функцій. Це стосується, наприклад, певних гормонів та білків, що беруть участь у різних обмінних процесах.

Програмована загибель клітин (апоптоз) також значною мірою залежить від обмеженого або часткового "сайт-специфічного" протеолізу внутрішньоклітинних білків, який опосередковується каскадом специфічних протеаз, званих каспазами.

Позаклітинні регуляторні системи також залежать від специфічного для місцевого протеолізу найбільш яскравого прикладу - згортання крові.

Загальний або повний протеоліз також виконує основні функції для селективної деградації тих білків, концентрацію яких необхідно ретельно контролювати залежно від фізіологічних, метаболічних чи розвинених клітин.

У рослинах

Рослини також використовують протеолітичні процеси для контролю багатьох своїх фізіологічних та розвитку аспектів. Це працює, наприклад, у підтримці внутрішньоклітинних умов та в механізмах реагування на стресові умови, такі як посуха, засолення, температура тощо.

Як і у тварин, протеоліз у рослин співпрацює в активації та дозріванні зимогенів (неактивних білків), контролює метаболізм, гомеостаз, запрограмовані процеси загибелі клітин, розвиток тканин та органів тощо. У цих організмах шлях протеолізу шляхом повсюдного розповсюдження є одним із найважливіших.

Список літератури

Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, AD, Lewis, J., Raff, M.,… & Walter, P. (2013). Основна клітинна біологія. Гарленд Наука.
Маурізі, MR (1992). Протеази та деградація білків в кишці. Досвід, 48 (2), 178-201.
Варшавський, А. (2005). Регульована деградація білків. Тенденції біохімічних наук, 30 (6), 283-286.
Vierstra, RD (1996). Протеоліз у рослин: механізми та функції. У пост-транскрипційному контролі експресії генів у рослинах (с. 275-302). Спрингер, Дордрехт.
Wolf, DH, & Menssen, R. (2018). Механізми регуляції клітин - протеоліз, велика несподіванка. Листи FEBS, 592 (15), 2515-2524.

ПРОТЕОЛІЗ: ТИПИ ТА ФУНКЦІЇ - БІОЛОГІЯ - 2025