У волокнистих білках , також відомі як склеропротеіни, являють собою клас білків , які є важливими структурними компонентами будь-якої живої клітини. Колаген, еластин, кератин або фіброїн - приклади цього типу білка.
Вони виконують дуже різноманітні та складні функції. Найважливішими є засоби захисту (наприклад, шипи дикобраза) або опори (такі, які надають павукам павутиння, які вони самі плетуть, і які тримають їх підвішеними).
Повторна структура фіброїну шовку, волокнистого білка (Джерело: Спонсор через Wikimedia Commons)
Фіброзні білки складаються з повністю розширених поліпептидних ланцюгів, які організовані у своєрідне «волокно» чи «мотузку» великої стійкості. Ці білки механічно дуже сильні і нерозчинні у воді.
Здебільшого компонентами волокнистих білків є полімери послідовно повторюваних амінокислот.
Людство намагалося відтворити властивості волокнистих білків, використовуючи різні біотехнологічні засоби, однак з'ясувати з такою точністю розташування кожної амінокислоти в поліпептидному ланцюгу не є легким завданням.
Будова
Фіброзні білки мають порівняно простий склад у своїй структурі. Вони, як правило, складаються з трьох-чотирьох з’єднаних разом амінокислот, які повторюються багато разів.
Тобто, якщо білок складається з амінокислот, таких як лізин, аргінін та триптофан, наступною амінокислотою, яка зв’язується з триптофаном, знову стане лізин, а потім аргінін та інша молекула триптофану тощо.
Існують волокнисті білки, які мають амінокислотні мотиви, розташовані між двома або трьома різними амінокислотами, крім повторюваних мотивів їх послідовностей, а для інших білків послідовність амінокислот може бути дуже варіабельною, 10 або 15 різних амінокислот.
Структури багатьох волокнистих білків характеризувались методами рентгенологічної кристалографії та методами ядерно-магнітного резонансу. Завдяки цьому детально описані волокна у формі волокон, трубчасті, ламінарні, спіральні, що мають форму «воронки» тощо.
Кожен унікальний поліпептид з повторним малюнком утворює нитку, і кожна ланцюг є однією із сотень одиниць, що складають ультраструктуру "волокнистого білка". Як правило, кожна нитка розташована спірально відносно один одного.
Особливості
Завдяки мережі волокон, що складають волокнисті білки, їх основні функції полягають у тому, що вони служать структурним матеріалом для підтримки, стійкості та захисту тканин різних живих організмів.
Захисні структури, що складаються з волокнистих білків, можуть захищати життєво важливі органи хребетних від механічних ударів, несприятливих погодних умов або нападу хижаків.
Рівень спеціалізації волокнистих білків унікальний у тваринному царстві. Наприклад, павутина є важливою опорною тканиною для життєдіяльності павуків. Цей матеріал має унікальну міцність і гнучкість.
Настільки багато, що сьогодні багато синтетичних матеріалів намагаються відтворити гнучкість і стійкість павутиння, навіть використовуючи трансгенні організми для синтезу цього матеріалу за допомогою біотехнологічних інструментів. Однак слід зазначити, що очікуваного успіху ще не досягнуто.
Важливою властивістю волокнистих білків є те, що вони дозволяють зв’язувати різні тканини хребетних тварин.
Крім того, універсальні властивості цих білків дозволяють живим організмам створювати матеріали, що поєднують силу та гнучкість. Саме це, в багатьох випадках, складає найважливіші компоненти для руху м’язів у хребетних.
Приклад волокнистого білка
Колаген
Це білок тваринного походження і, мабуть, один із найпоширеніших в організмі хребетних тварин, оскільки він складає більшу частину сполучної тканини. Колаген виділяється своїми сильними, розширюваними, нерозчинними та хімічно інертними властивостями.
Молекулярна структура колагену, волокнистого білка тваринного походження (Джерело: Невіт Ділмен через Wikimedia Commons)
Він здебільшого складається з шкіри, рогівки, міжхребцевих дисків, сухожиль та кровоносних судин. Колагенове волокно складається з паралельної потрійної спіралі, що становить майже третину всього амінокислоти гліцину.
Цей білок утворює структури, відомі як "мікрофібрили колагену", які складаються з об'єднання декількох потрійних спіралей колагену.
Еластин
Як і колаген, еластин - це білок, який входить до сполучної тканини. Однак, на відміну від першого, він забезпечує еластичність тканин, а не опір.
Еластинові волокна складаються з амінокислот валіну, проліну та гліцину. Ці амінокислоти сильно гідрофобні, і було визначено, що еластичність цього волокнистого білка обумовлена електростатичними взаємодіями в його структурі.
Еластин рясний тканинами, які інтенсивно піддаються циклів розтягування і розслаблення. У хребетних вона знаходиться в артеріях, зв’язках, легенях, шкірі.
Кератин
Кератин - це білок, який міститься переважно в ектодермальному шарі хребетних тварин. Цей білок утворює важливі структури, такі як волосся, нігті, шипи, пір’я, роги.
Кератин може складатися з α-кератину або β-кератину. Α-кератин набагато жорсткіший, ніж β-кератин. Це відбувається тому, що α-кератин складається з α-спіралей, багатих амінокислотою цистеїном, який має здатність утворювати дисульфідні мости з іншими рівними амінокислотами.
З іншого боку, у β-кератині він складається з більшої частки полярних та аполярних амінокислот, які можуть утворювати водневі зв’язки та організовані у складені β аркуші. Це означає, що його структура менш стійка.
Фіброїн
Це білок, який складається з павутинної павутини та ниток, вироблених шовкопрядів. Ці нитки складаються здебільшого з амінокислот гліцин, серин та аланін.
Структури цих білків являють собою β-листки, організовані протипаралельно орієнтації нитки. Ця характеристика надає йому стійкості, гнучкості та мало здатності до розтягування.
Фібройн погано розчиняється у воді і завдяки своїй гнучкості пояснюється великою жорсткістю, яку об'єднання амінокислот надає їй у своїй первинній структурі, і мостам Вандер-Ваальса, які утворюються між вторинними групами амінокислот.
Список літератури
- Бейлі, К. (1948). Фіброзні білки як компоненти біологічних систем. Британський медичний вісник, 5 (4-5), 338-341.
- Х'юггінс, М. Л. (1943). Структура волокнистих білків. Хімічні огляди, 32 (2), 195-218.
- Каплан, DL (1998). Волокнисті білки-шовк як модельна система. Деградація та стабільність полімерів, 59 (1-3), 25-32.
- Parry, DA, & Creamer, LK (1979). Фіброзні білки, наукові, промислові та медичні аспекти. На Міжнародній конференції з волокнистих білків 1979: Університет Мейсі). Академічна преса.
- Parry, DA, і Squire, JM (2005). Фіброзні білки: виявлені нові структурні та функціональні аспекти. "Успіхи в хімії білків" (т. 70, с. 1-10). Академічна преса.
- Шмітт, ФО (1968). Фіброзні білки - нейронні органели. Праці Національної академії наук Сполучених Штатів Америки, 60 (4), 1092.
- Wang, X., Kim, HJ, Wong, C., Vepari, C., Matsumoto, A., & Kaplan, DL (2006). Фіброзні білки та інженерія тканин. Матеріали сьогодні, 9 (12), 44-53.