КЕРАТИН: ТИПИ, СТРУКТУРА, РОЗТАШУВАННЯ ТА ФУНКЦІЇ - БІОЛОГІЯ - 2025

Кератин є нерозчинний волокнистий білок , який утворює на структурну частину клітин і шкірних покривів багатьох організмів, особливо хребетних тварин. Він має дуже різноманітні форми і не дуже реагує, хімічно кажучи.

Її структуру вперше описали вчені Лінус Полінг та Роберт Корі в 1951 році, аналізуючи структуру волосся тварин. Ці дослідники також дали уявлення про структуру міозину в м’язовій тканині.

Альфа-кератинова організаційна схема (Джерело: Mlpatton через Wikimedia Commons)

Після колагену він є одним з найважливіших білків тварин і являє собою більшу частину сухої маси волосся, шерсті, нігтів, кігтів і копит, пір'я, рогів і значну частину зовнішній шар шкіри.

Елементи або "ороговілі" частини тварин можуть мати дуже різні морфології, які значною мірою залежать від функції, яку вони виконують у кожному конкретному організмі.

Кератин - це білок, який має характеристики, які надають йому велику механічну ефективність у плані напруги та стиснення. Він виробляється особливим типом клітини під назвою "кератиноцити", яка зазвичай гине після її вироблення.

Деякі автори стверджують, що кератини експресуються тканинно та специфічно для стадії. У людини існує понад 30 генів, які кодують ці білки, і вони належать до родини, що розвинулася за кілька раундів генетичного дублювання.

Види кератинів та їх структура

По суті є два типи кератинів: α і β. Вони відрізняються тим, що мають основну структуру, яка складається головним чином з поліпептидних ланцюгів, які можуть бути намотані як альфа-спіралі (α-кератини) або з'єднані паралельно як β-складені аркуші (β-кератини).

α-кератини

Цей тип кератину є найбільш вивченим, і відомо, що ссавці мають щонайменше 30 різних варіантів цього типу кератину. У цих тварин α-кератини входять до складу нігтів, волосяного покриву, рогів, копит, птахів та епідермісу.

Як і колаген, ці білки містять у своїй структурі велику частку невеликих амінокислот, таких як гліцин та аланін, які дозволяють встановити альфа-спіралі. Молекулярна структура α-кератину складається з трьох різних областей: (1) кристалічних фібрил або спіралей, (2) кінцевих доменів ниток і (3) матриці.

Спиралі - два і утворюють димер, що нагадує спіральну спіраль, яка тримається разом завдяки наявності зв’язків або дисульфідних мостів (СС). Кожен з спіралей має приблизно 3,6 амінокислотних залишків за кожний виток і складається з приблизно 310 амінокислот.

Ці згорнуті котушки потім можуть бути пов'язані для формування структури, відомої як протофіламент або протофібрил, яка має здатність збиратися з іншими аналогічними типами.

Протофіламенти мають не-спіральні N- та C-терміни, багаті залишками цистеїну та прикріплені до ядра чи матричної області. Ці молекули полімеризуються, утворюючи проміжні нитки, діаметр яких близький до 7 нм.

Виділяють два типи проміжних ниток, що складаються з кератину: кислі проміжні нитки (тип I) та основні (тип II). Вони вбудовані в білкову матрицю, і спосіб розташування цих ниток безпосередньо впливає на механічні властивості структури, яку вони складають.

Нитки типу I спіралі з'єднані один з одним за допомогою трьох "гвинтових з'єднувачів", відомих як L1, L12 і L2, і, як вважається, забезпечують гнучкість до спіральної області. У нитках типу II також є два субдомени, які лежать між спіральними доменами.

Приклад структури з α-кератинами: волосся

Якщо аналізувати структуру типового волосся, він становить приблизно 20 мкм в діаметрі і складається з мертвих клітин, які містять упаковані макрофібрили, орієнтовані паралельно (поруч).

Шерсть ссавців, як ця корова, виготовлена ​​з кератину (Джерело: Френк Вінклер через pixabay.com)

Макрофібрили складаються з мікрофібрил, які мають менший діаметр і пов'язані між собою через аморфну ​​білкову речовину з високим вмістом сірки.

Ці мікрофібрили - це групи менших протофібрил з організаційним малюнком 9 + 2, що означає, що дев'ять протофібрил оточують дві центральні протофібрили; всі ці структури по суті складаються з α-кератину.

М'які кератини і тверді кератини

Залежно від вмісту сірки α-кератини можна класифікувати як м'які кератини або тверді кератини. Це пов'язано з силою механічного опору, накладеної дисульфідними зв'язками в структурі білка.

До групи твердих кератинів належать ті, що входять до складу волосся, рогів і нігтів, тоді як м’які кератини представлені нитками, що знаходяться в шкірі та мозолях.

Дисульфідні зв’язки можна видалити, застосовуючи відновник, так що структури, складені з кератину, не легко засвоюються тваринами, якщо тільки вони не мають кишечника, багатого меркаптанами, як це має місце у деяких комах.

β-кератини

Β-кератини набагато сильніші за α-кератини і містяться у плазунів та птахів у складі кігтів, лусочок, пір'я та дзьобів. У геконах мікроворсинки, знайдені на ногах (гриби), також складаються з цього білка.

Його молекулярна структура складається з β-складених листів, утворених антипаралельними поліпептидними ланцюгами, які з'єднані між собою через зв'язки або водневі зв’язки. Ці ланцюги одна біля іншої утворюють невеликі жорсткі і плоскі поверхні, злегка складені.

Де він знаходиться і які його функції?

Функції кератину пов'язані, перш за все, з типом структури, яку він будує, і де він знаходиться в тілі тварини.

Як і інші волокнисті білки, він надає клітинам стабільність і структурну жорсткість, оскільки належить до великого сімейства білків, відомого як сімейство проміжних ниток, що є білками цитоскелету.

У захисті та покритті

Верхній шар шкіри вищих тварин має велику мережу проміжних ниток, утворених кератином. Цей шар називається епідермісом і становить у людини товщиною від 30 мкм до 1 нм.

Епідерміс функціонує як захисний бар’єр проти різних типів механічного та хімічного стресу і синтезується спеціальним типом клітин, що називається "кератиноцити".

Крім епідермісу, є ще більш зовнішній шар, який постійно проливається і відомий як роговий шар, який виконує аналогічні функції.

Шипи і килими також використовуються різними тваринами для власного захисту від хижаків та інших агресорів.

"Броня" панголінів, дрібних комахоїдних ссавців, які населяють Азію та Африку, також складається з "лусочок" кератину, які їх захищають.

В обороні та інших функціях

Роги спостерігаються у тварин родини Bovidae, тобто у корів, овець та кіз. Вони є дуже міцними і стійкими структурами, і тварини, які їх використовують, використовують їх як органи оборони та залицяння.

Роги утворені кістковим центром, складеним з «губчастої» кістки, покритої шкірою, яка виступає з задньої області черепа.

Нігті - ще один приклад частин тіла, що складаються з кератину (Джерело: Adobe Stock через pixabay.com)

Кігті та нігті, крім своїх функцій у годуванні та стримуванні, також служать тваринам як «зброя» оборони від нападників та хижаків.

Дзьоби птахів виконують декілька цілей, серед яких - продовольство, захист, залицяння, теплообмін та догляд. Кілька різновидів дзьобів зустрічаються в природі у птахів, особливо за формою, кольором, розміром і міцністю пов’язаних щелеп.

Дзьоби складаються, як і роги, з кісткового центру, що виступає з черепа і покритого міцними простирадлами β-кератину.

Зуби нещелепних тварин («предкові» хребетні) складаються з кератину і, як і зуби «вищих» хребетних, мають численні функції у харчуванні та захисті.

На ходу

Копита багатьох жуйних і копитних тварин (коней, ослів, лосів тощо) виготовлені з кератину, дуже стійкі і покликані захищати ноги та допомагати в русі.

Пір’я, які також використовують птахи для переміщення, виготовлені з β-кератину. Ці споруди також мають функції камуфляжу, залицяння, теплоізоляції та непроникності.

Пір’я і дзьоб птахів також складаються з кератину (Джерело: Couleur, через pixabay.com)

У галузі

Текстильна промисловість є одним з основних експлуататорів кератинізованих структур, антропоцентрично кажучи. Шерсть і шерсть багатьох тварин важливі на промисловому рівні, оскільки з ними виготовляють різноманітний одяг, корисний чоловікам з різних точок зору.

Список літератури

1. Koolman, J., & Roehm, K. (2005). Кольоровий атлас біохімії (2-е видання). Нью-Йорк, США: Тієме.
2. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Біохімія (3-е видання). Сан-Франциско, Каліфорнія: Пірсон.
3. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Принципи біохімії Ленінгера. Видання «Омега» (5-е видання).
4. Полінг, Л. та Корі, Р. (1951). Структура волосся, м’язів та супутніх білків. Хімія, 37, 261-271.
5. Phillips, D., Korge, B., & James, W. (1994). Кератин та кератинізація. Журнал Американської академії дерматології, 30 (1), 85–102.
6. Rouse, JG, & Dyke, ME Ван. (2010). Огляд біоматеріалів на основі кератину для біомедичних застосувань. Матеріали, 3, 999-1014.
7. Smith, FJD (2003). Молекулярна генетика кератинових розладів. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347–364.
8. Voet, D., & Voet, J. (2006). Біохімія (3-е видання). Редакція Médica Panamericana.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Кератин: Будова, механічні властивості, поява в біологічних організмах та зусилля щодо біоінспірації. Прогрес у матеріалознавстві.