Каталаза є ферментом оксидоредуктаз (Н2О2: Н2О2 оксидоредуктаза) широко поширений в природі. Він каталізує у різних тканинах та клітинах реакцію «розпаду» перекису водню на молекулярний кисень та воду.
Перші спостереження за цим типом ферменту відносяться до початку 1810-х років, але саме в 1901 р. Лев визнав, що каталаза присутня практично у всіх існуючих живих організмах і в безлічі різних типів клітин.
Молекулярна структура ферменту Каталаза (Джерело: Vossman через Wikimedia Commons)
Цей фермент, що має вирішальне значення для підтримання клітинної цілісності та головний регулятор метаболізму пероксиду водню, був основним фактором, який мав змогу підтвердити, що в природі є ферменти, які діють на конкретні субстрати.
Ссавці та інші організми мають ферменти каталази, які також можуть вести себе як пероксидази, каталізуючи окислювально-відновлювальні реакції різних субстратів за допомогою перекису водню.
У більшості еукаріотів ферменти каталази переважно знаходяться в субклітинних органелах, відомих як "пероксисоми", а у людини є численні патологічні стани, пов'язані з дефіцитом цього ферменту.
характеристики
Активність ферментів, таких як каталаза, може значно відрізнятися залежно від типу тканини, що розглядається. Наприклад, у ссавців активність каталази значна як у нирках, так і в печінці, і значно нижча у сполучних тканинах.
Таким чином, каталаза у ссавців в першу чергу пов'язана з усіма тканинами, що мають значний аеробний обмін.
Ссавці мають каталази і в мітохондріях, і в пероксисомах, і в обох відділах вони є ферментами, пов'язаними з органелярними мембранами. В еритроцитах, навпаки, активність каталази пов'язана з розчинним ферментом (пам’ятайте, що еритроцити мають мало внутрішніх органел).
Каталаза - це фермент з високим числом обороту або каталітична константа (це дуже швидко і ефективно), і загальна реакція, яку він каталізує, полягає в наступному:
2H2O2 → 2H2O + O2
При наявності низьких концентрацій перекису водню каталаза ссавців, наприклад, поводиться як оксидаза, використовуючи замість молекулярного кисню (O2) окислення молекул, таких як індол та β-фенілетіламін, попередники амінокислоти триптофану та нейромедіатора відповідно.
В даний час відомі деякі конкурентні інгібітори активності каталази, зокрема азид натрію та 3-амінотріазол. Азид у своїй аніонній формі є потужним інгібітором інших білків з гемогрупами і застосовується для елімінації або запобігання росту мікроорганізмів при різних умовах.
Будова
У людини каталаза кодується геном 34 кб, який містить 12 інтронів і 13 екзонів і кодує 526 амінокислотний білок.
Більшість досліджуваних каталаз - це тетрамерні ферменти, молекулярна маса яких близька до 240 кДа (60 кДа для кожної субодиниці), і кожен мономер асоціюється з групою протеїну геміна або феропротопорфірину.
Її структуру складають чотири домени, складені з вторинних структур, утворених альфа-спіралями та бета-складеними листами, і дослідження, проведені в печінковому ферменті людини та великої рогатої худоби, показали, що ці білки пов'язані з чотирма молекулами НАДФ.
Ці молекули НАДФН не є істотними для ферментативної активності каталази (для виробництва води та кисню з перекису водню), але вони, схоже, пов'язані зі зниженням сприйнятливості цього ферменту до високих концентрацій його токсичний субстрат.
Домени кожної субодиниці людської каталази:
-Неглобулярний розширений N-кінцевий кронштейн, який функціонує для стабілізації четвертинної структури
-A β-бочка з восьми протипаралельних β-складених аркушів, які вносять частину бічних зв'язкових залишків у групу гема
-Домен "конверт", який оточує зовнішній домен, включаючи групу гемів і, нарешті,
-Домен зі структурою спіралі альфа
Чотири субодиниці з цими чотирма доменами відповідають за утворення довгого каналу, розмір якого є критичним для механізму розпізнавання перекису водню ферментом (який використовує амінокислоти, такі як гістидин, аспарагін, глютамін та аспарагінова кислота це).
Особливості
На думку деяких авторів, каталаза виконує дві ферментативні функції:
-Розкладання перекису водню у воду та молекулярний кисень (як специфічна пероксидаза).
-Окислення донорів протонів, таких як метанол, етанол, багато фенолів та мурашина кислота, використовуючи один моль перекису водню (як неспецифічну пероксидазу).
-У еритроцитах, здається, велика кількість каталази відіграє важливу роль у захисті гемоглобіну від окислювачів, таких як перекис водню, аскорбінова кислота, метилгідразин та інші.
Фермент, присутній у цих клітинах, відповідає за захист інших тканин з малою активністю каталази проти високих концентрацій перекису водню.
- Деякі комахи, такі як жук-бомбардир, використовують каталазу як захисний механізм, оскільки вони розкладають перекис водню та використовують газоподібний продукт кисню цієї реакції для прискорення виділення води та інших хімічних сполук у вигляді пари.
-У рослинах каталаза (також присутня в пероксисомах) є одним із компонентів механізму фотодихання, під час якого фосфогліколят, що виробляється ферментом RuBisCO, використовується для отримання 3-фосфогліцерату.
Супутні патології у людини
Основними джерелами отримання субстрату для каталази, перекису водню, є реакції, каталізовані ферментами оксидази, реактивними видами кисню та деякими пухлинними клітинами.
Ця сполука бере участь у запальних процесах, в експресії адгезивних молекул, в апоптозі, в регуляції агрегації тромбоцитів і в контролі проліферації клітин.
При виникненні дефіциту цього ферменту утворюються високі концентрації його субстрату, що спричиняє ураження клітинної мембрани, дефекти транспорту електронів в мітохондріях, обміні гомоцистеїну та ДНК.
Серед захворювань, пов’язаних з мутаціями кодуючого гена каталази людини, є:
-Мелітний діабет
-Артеріальна гіпертензія
-Альцгеймер
-Вітіліго та інші
Список літератури
- Agar, N., Sadrzadeh, S., Hallaway, P., & Eaton, J. (1986). Каталаза еритроцитів. Соматична окислювальна оборона? J. Clin. Інвестуйте. , 77, 319–321.
- Góth, L., Rass, P., & Páy, A. (2004). Мутації ферментів каталази та їх асоціація із захворюваннями. Молекулярна діагностика, 8 (3), 141–149.
- Kirkman, H., & Gaetanit, GF (1984). Каталаза: тетрамерний фермент з чотирма щільно пов'язаними молекулами НАДФ. Зб. Natl. Акад. Наукові США, 81, 4343-4347.
- Kirkman, HN, & Gaetani, GF (2006). Каталаза ссавців: поважний фермент з новими таємницями. Тенденції біохімічних наук, 32 (1), 44–50.
- Rawn, JD (1998). Біохімія. Берлінгтон, Массачусетс: Видавництво Ніла Паттерсона.
- Solomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). Біологія (5-е видання). Філадельфія, Пенсильванія: Видавництво коледжу Сондерса.
- Вайнштейн, Б., Мелік-Адамян, В., Баринін, В., Вагін, А., і Гребенко, А. (1981). Тривимірна структура ферменту каталази. Природа, 293 (1), 411-412.