ІМУНОГЛОБУЛІНИ: СТРУКТУРА, ВИДИ ТА ФУНКЦІЇ - АНАТОМІЯ ТА ФІЗІОЛОГІЯ - 2025

Ці імуноглобуліни представляють собою молекули , вироблені В - клітини і плазматичні клітини , які допомагають захист організму. Вони складаються з біомолекули глікопротеїну, що належить до імунної системи. Вони є одним з найпоширеніших білків у сироватці крові, після альбуміну.

Антитіла - інша назва імуноглобулінів, і їх вважають глобулінами через їх поведінку в електрофорезі сироватки крові, яка їх містить. Молекула імуноглобуліну може бути простою або складною, залежно від того, представлена ​​вона як мономер або полімеризована.

Загальна структура імуноглобулінів схожа на букву "Y". Існує п’ять типів імуноглобулінів, які представляють морфологічні, функціональні та локальні відмінності в організмі. Структурні відмінності антитіл не за формою, а за складом; кожен тип має конкретну мету.

Імунна відповідь, що сприяє імуноглобулінам, є високоспецифічним і дуже складним механізмом. Стимул його секреції клітинами активується при наявності в організмі сторонніх агентів, таких як бактерії. Роль імуноглобуліну полягатиме в тому, щоб зв’язатися з чужорідним елементом і усунути його.

Імуноглобуліни або антитіла можуть бути присутніми як у крові, так і на мембранозній поверхні органів. Ці біомолекули представляють важливі елементи оборонної системи людського організму.

Будова

У структурі антитіл містяться амінокислоти та вуглеводи, олігосахариди. Переважна наявність амінокислот, їх кількість та розподіл - це те, що визначає структуру імуноглобуліну.

Як і всі білки, імуноглобуліни мають первинну, вторинну, третинну та четвертинну структури, що визначає їх типовий вигляд.

Що стосується кількості амінокислот, які вони присутні, імуноглобуліни мають два типи ланцюга: важкий і легкий ланцюг. Також, відповідно до послідовності амінокислот у своїй структурі, кожен з ланцюгів має змінну область і постійну область.

Важкі ланцюги

Важкі ланцюги імуноглобулінів відповідають поліпептидним одиницям, що складаються з послідовностей 440 амінокислот.

Кожен імуноглобулін має 2 важких ланцюга, і кожен з них має в свою чергу змінну область і константну область. Постійна область містить 330 амінокислот і змінна 110 секвенсовані амінокислоти.

Структура важкого ланцюга різна для кожного імуноглобуліну. Всього існує 5 типів важкої ланцюга, які визначають типи імуноглобуліну.

Типи важких ланцюгів ідентифікуються грецькими літерами γ, μ, α, ε, δ для імуноглобулінів IgG, IgM, IgA, IgE та IgD відповідно.

Постійна область важких ланцюгів ε і μ утворена чотирма доменами, тоді як ті, що відповідають α, γ, δ, мають три. Таким чином, кожна константна область буде різною для кожного типу імуноглобулінів, але загальною для імуноглобулінів одного типу.

Варіабельна область важкої ланцюга складається з одного імуноглобулінового домену. Ця область має послідовність з 110 амінокислот і буде відрізнятися залежно від специфічності антитіла до антигену.

У структурі важких ланцюгів може спостерігатися кут або вигин - званий шарнір - який являє собою гнучку область ланцюга.

Легкі ланцюги

Легкі ланцюги імуноглобулінів - це поліпептиди, що складаються з приблизно 220 амінокислот. У людини існує два типи легкого ланцюга: каппа (κ) і лямбда (λ), останній з чотирма підтипами. Постійні та мінливі домени мають послідовності по 110 амінокислот кожен.

Антитіло може мати дві κ (κκ) легких ланцюга або пару λ (λλ) ланцюгів, але неможливо одночасно мати один з кожного типу.

Fc і Fab сегменти

Оскільки кожен імуноглобулін має форму, подібну до "Y", його можна розділити на два сегменти. "Нижній" сегмент, основа, називається фракцією, що кристалізується, або Fc; в той час як гілки «Y» утворюють Fab, або фракцію, яка зв’язується з антигеном. Кожен із цих структурних відділів імуноглобуліну виконує різну функцію.

Сегмент Fc

Сегмент Fc має два або три постійних домену важких ланцюгів імуноглобуліну.

Fc може зв'язуватися з білками або специфічним рецептором для базофілів, еозинофілів або тучних клітин, тим самим індукуючи специфічну імунну відповідь, що усуне антиген. Fc відповідає карбоксильному кінці імуноглобуліну.

Fab сегмент

Фракція Fab або сегмент антитіла містить змінні домени на його кінцях, крім постійних доменів важкої та легкої ланцюгів.

Постійний домен важкої ланцюга продовжується з доменами сегмента Fc, що утворюють шарнір. Відповідає аміно-кінцевому кінці імуноглобуліну.

Важливість сегмента Fab полягає в тому, що він дозволяє зв’язуватися з антигенами, сторонніми та потенційно шкідливими речовинами.

Змінні домени кожного імуноглобуліну гарантують його специфічність для даного антигену; ця характеристика навіть дозволяє використовувати його в діагностиці запальних та інфекційних захворювань.

Типи

Автор Алехандро Порто, через Wikimedia Commons

На сьогодні відомі імуноглобуліни мають специфічну важку ланцюг, яка є постійною для кожного з них і відрізняється від інших.

Існує п’ять різновидів важких ланцюгів, які визначають п’ять типів імуноглобулінів, функції яких різні.

Імуноглобулін G (IgG)

Імуноглобулін G - найчисленніший сорт. Він має гамма-важкий ланцюг і зустрічається в одномолекулярній або мономерній формі.

IgG є найпоширенішим як у сироватці крові, так і в тканинному просторі. Мінімальні зміни послідовності амінокислот важкої ланцюга визначають її поділ на підтипи: 1, 2, 3 і 4.

Імуноглобулін G має послідовність 330 амінокислот у своєму сегменті Fc і молекулярну масу 150 000, з яких 105 000 відповідають його важкому ланцюгу.

Імуноглобулін М (IgM)

Імуноглобулін М - пентамер, важкий ланцюг якого становить μ. Його молекулярна маса висока, приблизно 900 000.

Амінокислотна послідовність його важкої ланцюга становить 440 у своїй фракції Fc. Він міститься переважно в сироватці крові, що становить від 10 до 12% імуноглобулінів. IgM має лише один підтип.

Імуноглобулін A (IgA)

Він відповідає типу важкої ланцюга α і становить 15% від загального числа імуноглобулінів. IgA міститься як у крові, так і у виділеннях, навіть у грудному молоці, у вигляді мономеру або димеру. Молекулярна маса цього імуноглобуліну становить 320 000 і має два підтипи: IgA1 та IgA2.

Імуноглобулін Е (IgE)

Імуноглобулін Е складається з важкої ланцюга типу ε і в сироватці крові дуже дефіцитний, близько 0,002%.

IgE має молекулярну масу 200000 і присутній як мономер насамперед у сироватці крові, слизовій носа та слині. Також часто зустрічається цей імуноглобулін у базофілах та тучних клітинах.

Імуноглобулін D (IgD)

Сорт важкої ланцюга δ відповідає імуноглобуліну D, який становить 0,2% від загального числа імуноглобулінів. IgD має молекулярну масу 180 000 і структурований як мономер.

Він пов'язаний з В-лімфоцитами, прикріпленими до їх поверхні. Однак роль IgD незрозуміла.

Зміна типу

Імуноглобуліни можуть зазнати зміни структурного типу, через необхідність захисту від антигену.

Ця зміна обумовлена ​​роллю лімфоцитів групи В у виробленні антитіл завдяки властивості адаптивного імунітету. Структурна зміна відбувається в постійній області важкої ланцюга, не змінюючи змінної області.

Зміна типу або класу може призвести до зміни IgM на IgG або IgE, і це відбувається як відповідь, індукована гамма інтерферону або інтерлейкінами IL-4 та IL-5.

Особливості

Роль, яку відіграють імуноглобуліни в імунній системі, має життєво важливе значення для захисту організму.

Імуноглобуліни входять до складу гуморальної імунної системи; тобто це речовини, що секретуються клітинами для захисту від збудників хвороб або шкідливих агентів.

Вони забезпечують ефективний захисний засіб, ефективний, специфічний та систематизований, маючи велику цінність як частина імунної системи. Вони мають загальні та специфічні функції в межах імунітету:

Загальні функції

Антитіла або імуноглобуліни виконують як незалежні функції, так і активуючи клітинні ефекторні та секреторні реакції.

Зв'язування антиген-антитіло

Імуноглобуліни мають функцію зв'язування антигенних агентів конкретно та вибірково.

Утворення комплексу антиген-антитіло є основною функцією імуноглобуліну, а отже, саме імунна відповідь може зупинити дію антигену. Кожне антитіло може зв'язувати два або більше антигенів одночасно.

Функції ефектора

Більшу частину часу комплекс антиген-антитіло служить ініціатором активації специфічних клітинних відповідей або ініціювання послідовності подій, що визначають елімінацію антигену. Дві найпоширеніші реакції ефектора - це зв'язування клітин та активація комплементу.

Зв'язування клітин залежить від присутності специфічних рецепторів для Fc-сегмента імуноглобуліну, після того, як він зв’яжеться з антигеном.

Клітини, такі як тучні клітини, еозинофіли, базофіли, лімфоцити та фагоцити, мають ці рецептори і забезпечують механізми елімінації антигенів.

Активація каскаду комплементу - це складний механізм, який передбачає початок послідовності, тому кінцевим результатом є секреція токсичних речовин, що усувають антигени.

Конкретні функції

По-перше, кожен тип імуноглобуліну розвиває специфічну захисну функцію:

Імуноглобулін G

- Імуноглобулін G забезпечує більшість захисних сил проти антигенних агентів, включаючи бактерії та віруси.

- IgG активує такі механізми, як комплемент і фагоцитоз.

- Конституція специфічного для антигену IgG довговічна.

- Єдине антитіло, яке мати може переносити своїм дітям під час вагітності - це IgG.

Імуноглобулін М

- IgM - це антитіло з швидкою реакцією на шкідливі та інфекційні агенти, оскільки забезпечує негайну дію, поки його не замінить IgG.

- Це антитіло активує клітинні реакції, вбудовані в мембрану лімфоцитів, і гуморальні відповіді, такі як комплемент.

- Це перший імуноглобулін, синтезований людиною.

Імуноглобулін А

- Він діє як захисний бар’єр проти збудників, розташовуючись на поверхнях слизових оболонок.

- Він присутній в слизовій оболонці дихальних шляхів, травної системи, сечовивідних шляхів, а також у виділеннях, таких як слина, слизова в носі та сльози.

- Хоча активація його комплементу низька, це може бути пов'язано з лізоцимами для знищення бактерій.

- Наявність імуноглобуліну D як у грудному молоці, так і в молозиві дозволяє новонародженому придбати його під час грудного вигодовування.

Імуноглобулін Е

- Імуноглобулін Е забезпечує сильний захисний механізм проти алергенів, що продукують алергію.

- Взаємодія між IgE та алергеном спричинить появу запальних речовин, що відповідають за симптоми алергії, такі як чхання, кашель, кропив’янка, підвищена сльозотеча та носова слиз.

- IgE також може приєднатися до поверхні паразитів через його Fc-сегмент, виробляючи реакцію, яка спричиняє їх загибель.

Імуноглобулін D

- Мономерна структура IgD пов'язана з В-лімфоцитами, які не взаємоділи з антигенами, таким чином вони грають роль рецепторів.

- Роль IgD незрозуміла.

Список літератури

1. (sf) Медичне визначення імуноглобуліну. Відновлено на сайті medicinenet.com
2. Вікіпедія (друга). Антитіла. Відновлено з сайту en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Імуноглобуліни. Відновлено з sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (sf). Імуноглобуліни та інші молекули клітин В. Курс загальної імунології. Відновлено з ugr.es
5. (sf) Вступ до імуноглобулінів. Відновлено з сайту thermofisher.com
6. Буддига, П. (2013). Анатомія імунної системи. Відновлено з сайту emedicine.medscape.com
7. Біохімічні питання (2009). Імуноглобуліни: будова та функції. Відновлено з biochemistryquestions.wordpress.com
8. (sf) Імуноглобуліни - структура та функція. Відновлено з microbiologybook.org