ДЕНАТУРАЦІЯ БІЛКА: ФАКТОРИ ТА НАСЛІДКИ - БІОЛОГІЯ - 2025

Денатурація білків складається з втрати тривимірної структури з - за різних факторів навколишнього середовища, таких як температура, рН або деяких хімічних агентів. Втрата структури призводить до втрати біологічної функції, пов'язаної з цим білком, будь то ферментативний, структурний, транспортер, серед інших.

Структура білка дуже чутлива до змін. Дестабілізація єдиної важливої ​​водневої зв'язку може денатурировать білок. Так само існують взаємодії, які не є суттєво важливими для виконання функції білка, і, якщо дестабілізуватися, не впливають на функцію.

Будова білків

Щоб зрозуміти процеси денатурації білків, ми повинні знати, як організовані білки. Вони мають первинну, вторинну, третинну та четвертинну структуру.

Первинна структура

Саме послідовність амінокислот складається із зазначеного білка. Амінокислоти є основними будівельними елементами, які складають ці біомолекули, і існує 20 різних типів, кожен з яких має особливі фізичні та хімічні властивості. Вони пов'язані між собою за допомогою пептидної зв'язку.

Вторинна структура

У цій структурі цей лінійний ланцюг амінокислот починає складатися через водневі зв’язки. Існує дві основні вторинні структури: спіраль α, спіралеподібна; і складений лист β, коли дві лінійні ланцюги розташовані паралельно.

Третинна структура

У ньому задіяні інші типи сил, в результаті яких виникають конкретні складки тривимірної форми.

R-ланцюги залишків амінокислот, що складають структуру білка, можуть утворювати дисульфідні мости, а гідрофобні частини білків згущуються зсередини, тоді як гідрофільні стикаються з водою. Сили ван дер Ваальса виступають стабілізаторами для описаних взаємодій.

Четвертна структура

Він складається з агрегатів білкових одиниць.

Коли денатурований білок, він втрачає свою четвертинну, третинну та вторинну структуру, при цьому первинний залишається неушкодженим. Білки, багаті дисульфідними зв’язками (третинною структурою), забезпечують більшу стійкість до денатурації.

Фактори, що спричиняють денатурацію

Будь-який фактор, який дестабілізує нековалентні зв’язки, що відповідають за підтримку нативного структури білка, може спричинити його денатурацію. Серед найважливіших можна відзначити:

рН

При дуже екстремальних значеннях pH, будь то кислотний або основний, білок може втратити свою тривимірну конфігурацію. Надлишок Н ⁺ і ОН ^- іони в середовищі дестабілізують білкові взаємодії.

Ця зміна іонної картини викликає денатурацію. Денатурація за рН може в одних випадках бути оборотною, а в інших - незворотною.

Температура

Термічна денатурація відбувається із підвищенням температури. В організмах, що живуть в середніх умовах навколишнього середовища, білки починають дестабілізуватися при температурі вище 40 ° C. Зрозуміло, що білки термофільних організмів можуть протистояти цим температурним діапазонам.

Підвищення температури перетворюється на посилення молекулярних рухів, що впливають на водневі зв’язки та інші нековалентні зв’язки, що призводить до втрати третинної структури.

Ці підвищення температури призводять до зниження швидкості реакції, якщо ми говоримо про ферменти.

Хімічні речовини

Полярні речовини - такі як сечовина - у високих концентраціях впливають на водневі зв’язки. Також неполярні речовини можуть мати подібні наслідки.

Миючі засоби також можуть дестабілізувати структуру білка; однак це не агресивний процес, і вони здебільшого оборотні.

Відновлювачі

Β-меркаптоэтанол (HOCH2CH2SH) - хімічний засіб, який часто використовується в лабораторії для денатурації білків. Він відповідає за зменшення мостів дисульфіду між залишками амінокислот. Він може дестабілізувати третинну або четвертинну структуру білка.

Ще одним відновлювачем із подібними функціями є дитиотреитол (ДТТ). Крім того, іншими факторами, що сприяють втраті нативного складу білків, є важкі метали у високих концентраціях та ультрафіолетове випромінювання.

Наслідки

Коли відбувається денатурація, білок втрачає свою функцію. Білки оптимально функціонують у рідному стані.

Втрата функції не завжди пов'язана з процесом денатурації. Можливо, невелика зміна структури білка призводить до втрати функції без дестабілізації всієї тривимірної структури.

Процес може бути або не бути незворотним. У лабораторії, якщо умови будуть зворотні, білок може повернутися до початкової конфігурації.

Ренатурація

Один з найвідоміших і найпереконливіших експериментів з ренатурації був засвідчений в рибонуклеазі А.

Коли дослідники додавали денатураційні агенти, такі як сечовина або β-меркаптоэтанол, протеїн денатурували. Якщо ці агенти були видалені, білок повернувся до своєї початкової конформації і міг би виконувати свою функцію зі 100% ефективністю.

Одним із найважливіших висновків цього дослідження було експериментальне продемонструвати, що тривимірна конформація білка задається його первинною структурою.

У деяких випадках процес денатурації є абсолютно незворотним. Наприклад, коли ми готуємо яйце, ми нагріваємо білки (головний з них - альбумін), які складають його, білий колір набуває міцний і білуватий вигляд. Інтуїтивно можна зробити висновок, що навіть якщо ми його охолодимо, він не повернеться до початкової форми.

У більшості випадків процес денатурації супроводжується втратою розчинності. Він також зменшує в'язкість, швидкість дифузії і легше кристалізується.

Шаперонові білки

Білки шаперонів або шаперонінів відповідають за запобігання денатурації інших білків. Вони також пригнічують певні взаємодії, які не підходять між білками, щоб забезпечити правильне складання їх.

Коли температура середовища зростає, ці білки збільшують свою концентрацію і діють для запобігання денатурації інших білків. Ось чому їх ще називають «білками теплового шоку» або HSPs (Heat Shock Proteins).

Шапероніни є аналогом клітки або бочки, яка захищає білок, що цікавить всередині.

Про ці білки, що реагують на ситуації клітинного стресу, було зареєстровано у різних групах живих організмів і вони дуже зберігаються. Існують різні класи шаперонінів і їх класифікують відповідно до їх молекулярної маси.

Список літератури

1. Кемпбелл, штат NA, І Різ, JB (2007). Біологія. Panamerican Medical Ed.
2. Devlin, TM (2004). Біохімія: підручник з клінічним застосуванням. Я перевернувся.
3. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Біохімія: текст та атлас. Panamerican Medical Ed.
4. Мело, В., Руїз, В. М. та Куамаці, О. (2007). Біохімія обмінних процесів. Поверніть.
5. Pacheco, D., & Leal, DP (2004). Медична біохімія. Редакційна Лімуса.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Біохімія. Редакційна Лімуса.
7. Садава, Д., І Purves, WH (2009). Життя: Наука про біологію. Panamerican Medical Ed.
8. Tortora, GJ, Funke, BR, & Case, CL (2007). Вступ до мікробіології. Panamerican Medical Ed.
9. Voet, D., Voet, JG, & Pratt, CW (2007). Основи біохімії. Panamerican Medical Ed.