ГЛОБІН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦІЇ ТА ЗМІНИ - БІОЛОГІЯ - 2025

Глобина є білкової структурою розташований в сферичної або кулястої форми, таким чином , бути звідси його назвою. Ця структура є третинним типом і характеризується складністю, оскільки ланцюг амінокислот складеться, утворюючи сферопротеїн. Існує кілька типів ланцюгів глобінів, і вони були класифіковані грецькими літерами: альфа, бета, дельта, гамма, епсилон та зета ланцюг глобін.

Амінокислоти, що складають первинну структуру білка, змінюються залежно від виду, до якого вони належать (людей чи тварин). Існують також варіації у одного виду відповідно до поточного стану життя організму (ембріональне життя, життя плода або післяпологове життя).

Різні структури, що містять у своєму складі глобін. Джерела: Wikipedia.com/BiancaDescals / Оригінальним завантажувачем був ProteinBoxBot в англійській Вікіпедії. /Wikipedia.com

Генетична інформація для синтезу різних глобінових ланцюгів міститься в різних хромосомах. Наприклад, глобіни альфа-ланцюга знаходяться на хромосомі 16, тоді як генетична інформація про бета, дельту, гаму та епсилон глобіни знаходиться на хромосомі 11.

характеристики

Глобін є частиною важливих структур в організмі, наприклад, найбільш релевантними є: гемоглобін та міоглобін.

Гемоглобін містить чотири глобінових ланцюга (альфа 1 та альфа 2) та (бета 1 та бета 2). Кожен глобін має складку, де він захищає групу гема.

З іншого боку, є міоглобін. Яка має менш складну структуру, ніж гемоглобін. Тут представлений кульовий поліпептид однієї смуги, розташованої вторинно.

До недавнього часу вважалося, що це єдині речовини, які містять глобін у вищих істотах, але сьогодні, як відомо, ще дві мають глобін у своїй конституції: цитоглобін та нейроглобін.

Цитоглобін присутній у більшості тканин і особливо міститься у сполучній тканині, а також у сітківці.

У свою чергу, нейроглобін надає перевагу нервовій тканині, звідси і його назва. Нейроглобін виявлений в нервових клітинах мозку, розташованих на рівні кори головного мозку, а також в інших місцях, таких як таламус, гіпоталамус, гіпокамп і мозочок.

Однак вони не єдині локації, оскільки поза нервовою системою його можна знайти на острівцях Лангерганса підшлункової залози та на сітківці.

Будова

Існує 6 різних типів ланцюгів глобінів, які позначаються літерами грецького алфавіту: альфа (α), бета (β), гамма (γ), дельта (δ), епсилон (ε) і зета (ζ). Ці ланцюги належать до сімейства глобінів, але вони відрізняються один від одного кількістю амінокислот, якими володіють.

Ці поліпептиди мають первинну, вторинну та третинну структуру. Єдиний ланцюг амінокислот являє собою первинну структуру. Коли ланцюг намотаний на спіралі або спіралі, вони складають вторинну структуру.

Якщо ця структура потім згортається над собою багато разів, вона утворює глобулярну структуру, відповідну третинній структурі.

Так само вони можуть набувати четвертинної форми лише тоді, коли в третинній формі поєднуються 4 молекули або ланцюги глобіну.

Ось як це відбувається в складній структурі гемоглобіну. Однак у міоглобіну воно інше. У цьому випадку глобін постає мономером, тобто має єдиний пептидний ланцюг, який розташований у складки, створюючи 8 спіралей (вторинна структура).

І гемоглобін, і міоглобін містять гемову групу в межах своєї складної структури.

Гемоглобін

У цій молекулі пов'язуються 2 альфа-глобінові ланцюги та 2 бета-ланцюги. Ось так вони ідеально поєднуються для розміщення групи гема, плюс заліза, у центрі.

Між цими структурами існують слабкі зв’язки і міцні зв’язки. 19 амінокислот беруть участь у слабких союзах, і з'єднання відбувається наступним чином: ланцюг альфа 1 приєднується до ланцюга бета-2, а ланцюг альфа-2 приєднується до ланцюга бета-1.

Тим часом, 35 ​​амінокислот беруть участь у сильних об'єднаннях, і ланцюги, які приєднуються: ланцюг альфа 1 приєднується до ланцюга бета-1, а ланцюг альфа-2 приєднується до ланцюга бета-2.

Розташування альфа-1 і альфа-2, бета-1 і бета-2 ланцюгів у структурі гемоглобіну. Джерело: Відредаговане зображення коледжу OpenStax (перекладено на іспанську мову)

Міоглобін

Кульова група білків також присутня в міоглобіні, але в цьому випадку існує один пептидний ланцюг, який складається з 153 амінокислот. Її просторове розташування є другорядним і має 8 альфа-спіралей.

Ця структура білка стратегічно розміщує гідрофобні амінокислоти у внутрішній частині структури, тоді як гідрофільні або полярні амінокислоти - назовні.

Цей дизайн ідеально підходить для розміщення групи гема всередині (гідрофобна частина). Це приєднується до білка нековалентними зв’язками.

Цитоглобін

Він був виявлений у 2001 році і, як кажуть, являє собою тип гемоглобіну, але він відрізняється тим, що він є гексакоординованим, тоді як гемоглобін та міоглобін - пентакоординовані. Це пов'язано з положенням, що амінокислота гістидин приймає близько до групи гема.

Нейроглобін

Його відкриття було здійснено в 2000 році. Нейроглобін є мономером, який містить 150 амінокислот, тому він дуже схожий на міоглобін. Структура нейроглобіну на 21% до 25% схожа на міоглобін та гемоглобін.

Особливості

Оскільки глобін знаходиться не один в організмі, а як частина певних структур, згадуються функції, які виконує кожен з них:

Гемоглобін

Він знаходиться всередині еритроцитів. Він відповідає за фіксацію та транспортування кисню з легенів до тканин. А також очищає організм від вуглекислого газу, роблячи зворотний шлях.

Міоглобін

Група гема, розташована в глобіні, має функцію зберігання молекул кисню для оксигенації серцевого та скелетного м’язів.

Цитоглобін

Вважається, що цей білок здатний впливати на захист гіпоксичних та окислювальних стресових станів у тканинах. Також вважається, що він може переносити артеріальний кисень до мозку.

Нейроглобін

Вважається, що нейроглобін здатний зв'язувати кисень, оксид вуглецю та оксид азоту.

Однак роль нейроглобіну ще не відома з певністю, але, як вважається, вона пов'язана з регуляцією гіпоксії та ішемії головного мозку. Особливо це діяло б як нейропротектор.

Оскільки нейроглобін має схожу структуру з гемоглобіном та міоглобіном, припускають, що він міг брати участь у постачанні кисню на рівні нейронів. Вважається також, що він може усунути вільні радикали та азот, які утворюються в дихальному ланцюзі.

Стосовно оксиду азоту вважається, що він усуває його, коли кисень є нормальним, і виробляє його в гіпоксичних процесах з NO ₂ .

Зміни

Альфа-і бета-глобінові ланцюги кодуються різними генами, розташованими на хромосомах 16 і 11 відповідно.

Особи з гемоглобіном S (серповидноклітинна або серповидноклітинна анемія) мають дефект ланцюга бета-глобіну. Дефект складається з заміни азотистих основ на рівні нуклеотиду №20 залученого гена, де відбувається перехід від аденіну до тиміну.

Мутації в гені β ^s хромосоми 11 викликають різні гаплотипи, які називаються глобіном: Сенегал, Камерун, Бенін, Банту або ЦАР та азіатські чи арабсько-індійські.

Знання типу гаплотипу, що є у пацієнтів із серповидноклітинною анемією, є епідеміологічно важливим, оскільки дозволяє нам знати розподіл різних гаплотипів, але ця інформація також надає важливі дані, щоб знати прогноз захворювання.

Наприклад: Гаплотип Банту, як відомо, є більш суворим, тоді як сенегалський та азіатський тип - більш м'який.

Різниці між одним гаплотипом та іншим полягають у кількості гемоглобіну F, який вони мають. Чим вище відсоток гемоглобіну F і нижчий гемоглобін S, тим краще прогноз. Чим менша кількість гемоглобіну F і чим вищий гемоглобін S, тим гірший прогноз.

Ці мутації успадковуються аутосомно разом з мутацією гемоглобіну S.

Список літератури

1. Глобін. Вікіпедія, Вільна енциклопедія. 19 жовтня 2018, 13:44 UTC. 11 липня 2019, 17:26, wikipedia.org
2. "Міоглобін". Вікіпедія, Вільна енциклопедія. 7 липня 2019, 21:16 UTC 11 липня 2019, 20:42, wikipedia.org
3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Хаплотипи гена бета-глобіну у носіїв гемоглобіну S в Колумбії. Biomédica 2012; 32: 103-111. Доступно за адресою: scielo.org
4. Форреллат М, Ернандес П. Нейроглобін: новий член сім'ї глобінів. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291-296. Доступно за адресою: scielo.sld
5. "Цитоглобін". Вікіпедія, Вільна енциклопедія. 1 вересня 2017, 17:26 UTC. 12 липня 2019, 00:28 wikipedia.org