ОКСИДОРЕДУКТАЗИ: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦІЇ, ПРИКЛАДИ - БІОЛОГІЯ - 2025

У Оксидоредуктази є білками з ферментативної активністю, які відповідальні за катализирующее окислення - відновні реакції, тобто реакції , що включають видалення атомів водню або електронів в підкладках , на яких вони діють.

Реакції, що каталізуються цими ферментами, як вказує їх назва, - це реакції відновлення окислення, тобто реакції, коли одна молекула дарує електрони або атоми водню, а інша отримує їх, змінюючи відповідні стани окислення.

Графічна схема реакції оксидоредуктази типу ЕК 1.2.1.40 (Джерело: akane700 Via Wikimedia Commons)

Прикладом дуже поширених у природі оксидоредуктазних ферментів є дегідрогенази та оксидази. Можна згадати фермент алкогольдегідрогенази, який каталізує дегідрування етанолу з отриманням ацетальдегіду залежним від NAD + або зворотною реакцією, щоб отримати етанол під час алкогольного бродіння, здійсненого деякими комерційно важливими дріжджами.

Ферменти електронно-транспортного ланцюга в аеробних клітинах є оксидоредуктазами, відповідальними за перекачування протонів, таким чином генеруючи електрохімічний градієнт по внутрішній мітохондріальній мембрані, що дозволяє здійснювати синтез АТФ.

Загальна характеристика

Ферменти оксидоредуктази - це ферменти, що каталізують окислення однієї сполуки та супутнє відновлення іншого.

Зазвичай вони вимагають наявності різних типів коферментів для їх роботи. Коензими виконують функцію передачі або прийому електронів та атомів водню, які оксидоредуктази додають або видаляють до їх субстратів.

Ці коферменти можуть бути парою NAD + / NADH або парою FAD / FADH2. У багатьох аеробних метаболічних системах ці електрони та атоми водню з часом передаються від коферментів, що беруть участь у кисні.

Вони є ферментами з вираженою «недостатністю» субстратної специфічності, що дозволяє їм каталізувати реакції зшивання в різних типах полімерів, будь то білки або вуглеводи.

Класифікація

Багато разів номенклатура та класифікація цих ферментів ґрунтуються як на головному субстраті, який вони використовують, так і на типі коферменту, який вони потребують для функціонування.

Відповідно до рекомендацій Комітету з номенклатури Міжнародного союзу біохімії та молекулярної біології (NC-IUBMB), ці ферменти відносяться до класу EC 1 і включають більше або менше 23 різних типів (EC1.1-EC1.23), які є :

- ЄС 1.1: які діють на CH-OH групи донорів.

- ЕС 1.2: які діють на альдегідну групу або оксогрупу донорів.

- ЄС 1.3: які діють на CH-CH групи донорів.

- ЄС 1.4: які діють на CH-NH2 групи донорів.

- EC 1.5: які діють на CH-NH групи донорів.

- EC 1.6: які діють у NADH або в NADPH.

- EC 1.7: які діють на інші сполуки азоту як донори.

- EC 1.8: які діють на сірчані групи донорів.

- ЕС 1.9: які діють у гемогрупах донорів.

- ЕС 1.10: які діють на таких донорів, як дифеноли та інші супутні речовини.

- ЕС 1.11: які діють на перекис як акцептор.

- ЄС 1.12: які діють на водень як донор.

- ЕС 1.13: які діють на простих донорів з включенням молекулярного кисню (оксигенази).

- ЕС 1.14: які діють на "парних" донорах, включаючи або зменшуючи молекулярний кисень.

- ЄС 1.15: які діють на супероксиди як акцептори.

- ЄС 1.16: які окислюють іони металів.

- ЄС 1.17: які діють на групи СН або СН2.

- ЄС 1.18: які діють на білки, які містять залізо і страждають донорами.

- ЄС 1.19: які діють на знижений флаводоксин як донор.

- 1.20 ЄС: які діють на таких донорів, як фосфор та миш’як.

- ЄС 1,21: які діють у реакції XH + YH = XY.

- ЄС 1,22: які діють на галоген донорів.

- 1.23 ЄС: які зменшують групи COC як акцептори.

- EC 1,97: інші оксидоредуктази.

Кожна з цих категорій додатково включає підгрупи, на які ферменти розділені відповідно до переваг субстрату.

Наприклад, у групі оксидоредуктаз, які діють на CH-OH групи своїх донорів, є такі, які віддають перевагу НАД + або НАДФ + як акцептори, а інші використовують цитохроми, кисень, сірку тощо.

Будова

Оскільки група оксидоредуктаз надзвичайно різноманітна, встановити певну структурну характеристику досить складно. Його структура змінюється не лише від ферменту до ферменту, але і між видами або групою живих істот і навіть від клітини до клітини в різних тканинах.

Біоінформаційна модель структури ферменту оксидоредуктази (Джерело: Джавахар Свамінанатан та співробітники МСД в Європейському інституті біоінформатики через Вікімедію Коммонс)

Наприклад, фермент піруватдегідрогеназа - це комплекс, що складається з трьох послідовно пов'язаних каталітичних субодиниць, відомих як Е1-субодиниця (піруватдегідрогеназа), субодиниця Е2 (дигідроліпоамід ацетилтрансфераза) та субодиниця Е3 (дигідроліпоаміддегідрогеназа).

Кожна з цих субодиниць, у свою чергу, може складатися з декількох однотипних білкових мономерів або різних типів, тобто вони можуть бути гомодимерними (ті, у яких є лише два рівні мономери), гетеротримерні (ті, що мають три мономери) різні) тощо.

Однак зазвичай це ферменти, що складаються з альфа-спіралей та β-складених листів, розташованих по-різному, із специфічними внутрішньо- та міжмолекулярними взаємодіями різних типів.

Особливості

Ферменти оксидоредуктази каталізують окислювально-відновні реакції практично у всіх клітинах усіх живих істот біосфери. Ці реакції, як правило, оборотні, при яких стан окислення одного або декількох атомів у межах однієї молекули змінюється.

Оксидоредуктазам зазвичай потрібні два субстрати: один, який виступає донором водню або електронів (для окислення), а інший виступає як акцептор водню або електронів (для зменшення).

Ці ферменти надзвичайно важливі для багатьох біологічних процесів у різних типах клітин та організмів.

Вони працюють, наприклад, у синтезі меланіну (пігменту, який утворюється в клітинах шкіри людини), утворенні та деградації лігніну (структурної сполуки рослинних клітин), у складчастості білка тощо.

Вони використовуються промислово для зміни текстури деяких харчових продуктів, прикладами цього є пероксидази, оксидази глюкози та інші.

Крім того, найвидатнішими ферментами цієї групи є ті, які беруть участь електронними транспортерами в транспортних ланцюгах мітохондріальної мембрани, хлоропластах та внутрішній плазматичній мембрані бактерій, де вони є трансмембранними білками.

Приклади оксидоредуктази

Є сотні прикладів ферментів оксидоредуктази в природі та промисловості. Як обговорювалося, ці ферменти мають надзвичайно важливе значення для функціонування клітин і, отже, для життя як такого.

Оксидоредуктази включають не тільки ферменти пероксидази, лаккази, оксидази глюкози або дегідрогенази алкоголю; Вони також поєднують важливі комплекси, такі як фермент гліцеральдегід 3-фосфатдегідрогеназа або комплекс піруватдегідрогенази тощо, важливі з точки зору катаболізму глюкози.

Він також включає всі ферменти електронно-транспортного комплексу у внутрішній мітохондріальній мембрані або у внутрішній мембрані бактерій, подібно до деяких ферментів, що містяться в хлоропластах рослинних організмів.

Пероксидази

Пероксидази є дуже різноманітними ферментами і використовують перекис водню як акцептор електронів для каталізації окислення найрізноманітніших субстратів, включаючи феноли, аміни або тіоли. У своїх реакціях вони зменшують перекис водню для отримання води.

Вони є дуже важливими з промислової точки зору, оскільки пероксидаза хрону є найбільш важливою і найбільш вивченою з усіх.

Біологічно кажучи, пероксидази важливі для виведення реактивних сполук кисню, які можуть завдати значної шкоди клітинам.

Список літератури

1. Енциклопедія Британіка. (2019). Отримано 26 грудня 2019 року з веб-сайту www.britannica.com
2. Ercili-Cura, D., Huppertz, T., & Kelly, AL (2015). Ферментативна модифікація текстури молочного продукту. У зміні текстури їжі (с. 71-97). Видавництво Woodhead
3. Mathews, CK, Van Holde, KE, & Ahern, KG (2000). Біохімія. Додайте. Веслі Лонгман, Сан-Франциско.
4. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Принципи біохімії Ленінгера. Макміллан.
5. Комітет з номенклатури Міжнародного союзу біохімії та молекулярної біології (NC-IUBMB). (2019). Отримано з www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/index.html
6. Patel, MS, Nemeria, NS, Furey, W., & Jordan, F. (2014). Комплекси піруватдегідрогенази: функціонування та регулювання на основі структури. Журнал біологічної хімії, 289 (24), 16615-16623.