ОКСИГЕМОГЛОБІН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА ТА КРИВА ЗВ’ЯЗУВАННЯ - БІОЛОГІЯ - 2025

Або ксигемоглобін - це назва, яке дається гемоглобіну, коли він зв’язується з киснем. Гемоглобін - це білок, який знаходиться в еритроцитах, основна функція яких - транспортувати кисень з легенів до тканин.

Перші живі істоти були одноклітинними і жили в рідкому середовищі, з якого вони живились і з якого вони виводили свої відходи, як це роблять деякі організми, які існують сьогодні. За цих умов ці процеси досягаються простими дифузійними механізмами, оскільки клітинна стінка знаходиться в інтимному контакті з середовищем, яке її постачає.

Крива дисоціації оксигемоглобіну (Джерело: Ratznium в англомовній версії WikipediaLater була завантажена Аароншарпом на en.wikipedia. Через Wikimedia Commons)

Розвиток все більш складних багатоклітинних організмів означав, що внутрішні клітини значно віддалилися від навколишнього середовища, так що механізми дифузії як єдиного джерела живлення стали недостатніми.

Таким чином, були розроблені спеціалізовані системи для отримання поживних речовин та газів, таких як травна система та дихальна система, а також транспортні механізми наближення цих поживних речовин та газів до клітини: серцево-судинної системи.

Для отримання енергії у вигляді молекул АТФ клітинам необхідний кисень. Оскільки АТФ не може зберігатися, він повинен постійно синтезуватися, що означає постійну потребу в клітинах кисню.

Гемоглобін виникла, еволюційно кажучи, як транспортер газу, який "вирішив" проблему транспорту кисню з навколишнього середовища до клітини.

Характеристика та структура

Для обговорення характеристик та будови оксигемоглобіну необхідно звернутися до гемоглобіну, оскільки оксигемоглобін - це не що інше, як гемоглобін, пов'язаний з киснем. Отже, далі будуть описані спільні характеристики молекули в присутності чи ні газу, про який йде мова.

Для чого призначений гемоглобін?

Гемоглобін необхідний для транспортування кисню до тканин у кількості та швидкості, на яку вони вимагають, враховуючи, що кисень має так мало розчинності в крові, що його транспортування шляхом дифузії було б недостатньо для забезпечення потреб тканин.

Що таке молекула гемоглобіну?

Гемоглобін - це тетрамерний білок (який має чотири субодиниці), має сферичну форму і молекулярну масу 64 кДа.

Чотири його субодиниці складають єдину функціональну одиницю, де кожна з них взаємовпливає на іншу. Кожна субодиниця складається з поліпептидного ланцюга, глобіну та протезної групи, гемової або «гемової» групи, яка діє як кофактор і не складається з амінокислот; тобто це не білковий характер.

Глобін міститься у двох формах: альфа-глобін та бета-глобін. Тетрамер гемоглобіну складається з пари ланцюгів альфа-глобіну (зі 141 амінокислоти) та пари ланцюгів бета-глобіну (із 146 амінокислот).

Кожен з чотирьох поліпептидних ланцюгів приєднаний до групи гема, яка має в центрі атом заліза у залізному стані (Fe2 +).

Як виглядає група гемів?

Група гема - це порфіринове кільце, яке складається з чотирьох пірольних кілець (гетероциклічних ароматичних сполук з формулою C4H5N), пов'язаних метиловими містками. Залізо в чорному стані в центрі пов'язане зі структурою через узгоджені азотні зв’язки.

Кожна група гема здатна зв'язуватися з однією молекулою кисню, тому кожна молекула гемоглобіну може зв'язувати лише 4 молекули газу.

В організмі людини міститься приблизно 2,5 х 1013 еритроцитів, які є клітинами крові, які виробляють і транспортують гемоглобін. Кожен еритроцит має близько 280 мільйонів молекул гемоглобіну і, таким чином, може переносити більше 1 мільярда молекул кисню.

Як утворюється оксигемоглобін?

Оксигемоглобін утворюється після з'єднання атома кисню з кожним атомом заліза в чорному стані, що знаходиться в кожній групі гема молекули гемоглобіну.

Термін оксигемоглобін позначає, таким чином, оксигенований і не хімічно окислений гемоглобін, оскільки він не втрачає електрон, коли поєднується з киснем, а залізо залишається у чорному стані.

Оксигенація спричиняє зміну четвертинної структури молекули, тобто зміну конформації, яка може передаватися з глобінових ланцюгів у групу гема і навпаки.

Яка максимальна кількість кисню, яку може переносити гемоглобін?

Гемоглобін може, максимум, зв’язати у своїй структурі чотири молекули кисню. Якщо мольний об'єм ідеальних газів становить 22,4 л / моль, один моль гемоглобіну (64 500 г) зв’яжеться з 89,6 літрами кисню (4 молі O2 х 22,4 л / моль).

Таким чином, кожен грам гемоглобіну повинен зв’язуватися з 1,39 мл O2, щоб бути 100% насиченим (89,6 л / 64500 г x (1000 мл / л)).

На практиці аналізи крові дають дещо нижчі результати, оскільки є невеликі кількості метгемоглобіну (окисленого гемоглобіну) та карбоксигемоглобіну (гемоглобін + оксид вуглецю (СО)), які не можуть зв’язати кисень.

Враховуючи це, правило «Хюфнера» стверджує, що в крові 1 г гемоглобіну має максимальну здатність зв’язувати кисень 1,34 мл.

Крива зв'язування оксигемоглобіну

Кількість молекул кисню, які можуть зв’язатися з молекулою гемоглобіну, залежить від парціального тиску кисню або PO2. За відсутності кисню гемоглобін дезоксигенірується, але зі збільшенням PO2 збільшується кількість оксигенів, які зв’язуються з гемоглобіном.

Процес зв’язування кисню з гемоглобіном залежить від парціального тиску кисню. Під час побудови графіку результат називається "крива оксигемоглобіну" і має характерну "S" або сигмоподібну форму.

Залежно від PO2, гемоглобін буде менш або більш здатним "вивільняти" або "доставляти" кисень, який він несе, а також завантажуватися з ним.

Наприклад, в області тиску між 10 і 60 мм рт.ст. виходить найкрутіша частина кривої. У цьому стані гемоглобін може легко відмовитися від великої кількості O2. Це той стан, який досягається в тканинах.

Коли PO2 знаходиться в межах від 90 до 100 мм рт.ст. (від 12 до 13 кПа), гемоглобін майже на 100% насичений O2; а коли артеріальний PO2 становить 60 мм рт.ст. (8 кПа), насиченість O2 все ще досягає 90%.

У легенях переважають такі умови (тиск між 60 і 100 мм рт.ст.), і саме це дозволяє молекулам гемоглобіну, присутнім в еритроцитах, заряджатися киснем.

Ця сигмоподібна форма, яка малює криву оксигемоглобіну, забезпечує, що цей білок поводиться як відмінний навантажувач легенів, дуже ефективний транспортер артеріальної крові та відмінний донор O2 у тканинах, пропорційно локальній швидкості метаболізму. тобто на вимогу.

Список літератури

1. Фокс, С.І. (2006). Фізіологія людини 9-е видання (с. 501-502). McGraw-Hill press, Нью-Йорк, США.
2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA та Rodwell, VW (2014). Ілюстрована біохімія Харпера. McGraw-Hill.
3. Rawn, JD (1998). Біохімія (1989). Берлінгтон, Північна Кароліна: Видавництва Ніла Паттерсона (в) Н. Лаліоти, К. П. Раптопулу, А. Терзіс, А. Панагіотопулос, С. П. Перлепес, Е. Манесі-Зупа, Дж. Хім., Соц. Далтон Транс, 1327.
4. Роберт М. Берн, Метью Н. Леві. (2001) Фізіологія. (3-е ред.) Ediciones Harcourt, SA
5. Уест, Дж. Б. (1991). Фізіологічні основи медичної практики. Вільямс і Вілкінс