ПРОТЕЗНА ГРУПА: ОСНОВНІ ГРУПИ ТА ЇХ ФУНКЦІЇ - БІОЛОГІЯ - 2025

Простетичної група є фрагментом білка , який не має амінокислотну природу. У цих випадках білок називають "гетеропротеїном" або кон'югованим білком, де білкова частина називається апопротеїном. Навпаки, молекули, що складаються лише з амінокислот, називаються голопротеїнами.

Білки можна класифікувати за характером протезної групи: коли група - це вуглеводи, ліпідні або гемогрупи, протеїни - це відповідно глікопротеїни, ліпопротеїни та гемепротеїни. Крім того, протезні групи можуть бути дуже різноманітними: від металів (Zn, Cu, Mg, Fe) до нуклеїнових кислот, фосфорної кислоти, серед інших.

У деяких випадках білкам потрібні додаткові компоненти, щоб успішно виконувати свої функції. Крім протезних груп є коферменти; Останні зв'язуються вільно, тимчасово і слабко з білком, тоді як протетичні групи міцно прикріплені до білкової частини.

Основні протетичні групи та їх функції

Біотин

Біотин - гідрофільний вітамін комплексу В, який бере участь у метаболізмі різних біомолекул, включаючи глюконеогенез, катаболізм амінокислот та синтез ліпідів

Він виступає як протезна група для різних ферментів, таких як ацетил-КоА карбоксилаза (у формах, що містяться в мітохондріях і цитозолі), піруваткарбоксилаза, пропіоніл-КоА карбоксилаза та b-метилкротоніл-КоА карбоксилаза.

Ця молекула здатна приєднуватися до зазначених ферментів через залишок лізину і відповідає за транспорт вуглекислого газу. Функція біотину в організмах виходить за межі його ролі протезної групи: він бере участь в ембріогенезі, в імунній системі та в експресії генів.

Сирий яєчний білок має білок під назвою авідин, який пригнічує нормальне використання біотину; Тому рекомендується споживання вареного яйця, оскільки тепло денатурирує авідин, тим самим втрачаючи свою функцію.

Heme група

Група гема - це молекула порфіринової природи (велике гетероциклічне кільце), що має у своїй структурі атоми заліза, здатні оборотно зв’язуватися з киснем або віддаватись та приймати електрони. Це протезна група гемоглобіну, білка, відповідального за транспорт кисню та вуглекислого газу.

У функціональних глобінах атом заліза має +2 заряд і знаходиться в стані окислення заліза, таким чином він може утворювати п'ять-шість координаційних зв’язків. Характерний червоний колір крові пояснюється наявністю групи гема.

Група гема - це також група протезів інших ферментів, таких як міоглобіни, цитохроми, каталази та пероксидази.

Мононуклеотид флавіна та динуклеотид флавіну-аденіну

Ці дві групи протезів присутні у флавопротеїнах і походять від рибофлавіну або вітаміну В ₂ . Обидві молекули мають активний сайт, який зазнає зворотних реакцій окислення та відновлення.

Флавопротеїни мають дуже різноманітну біологічну роль. Вони можуть брати участь у реакціях дегідрування таких молекул, як сукцинат, брати участь у транспортуванні водню в транспортному ланцюзі електронів або вступати в реакцію з киснем, утворюючи H ₂ O ₂ .

Піролохіноліновий хінон

Саме гліколіз та інші шляхи бере участь протезова група хінопротеїнів, клас ферментів дегідрогенази, таких як глюкоза дегідрогеназа.

Піридоксальний фосфат

Піридоксальний фосфат - похідне вітаміну В ₆ . Він зустрічається як протезна група ферментів амінотрансферази.

Це протезна група ферменту глікогенфосфорилази і пов'язана з нею за допомогою ковалентних зв'язків між альдегідною групою та ε-аміногрупою залишку лізину в центральній області ферменту. Ця група допомагає у фосфоролітичному розпаді глікогену.

І мононуклеотид флавіну, і фланунін-аденінудинуклеотид, згаданий вище, незамінні для перетворення піридоксину або вітаміну В ₆ в піридоксальний фосфат.

Метилкобаламін

Метилкобаламін - еквівалентна форма вітаміну В ₁₂ . Структурно він має октаедричний кобальтовий центр і містить метало-алкільні зв’язки. Серед основних його метаболічних функцій - перенесення метильних груп.

Тіамін пірофосфат

Піамінофосфат тіаміну - це протезна група ферментів, що беруть участь у основних метаболічних шляхах, таких як α-кетоглутаратдегідрогеназа, піруватдегідрогеназа та транкетолаза.

Таким же чином він бере участь у метаболізмі вуглеводів, ліпідів та амінокислот з розгалуженими ланцюгами. Всі ферментативні реакції, які потребують тіамінпірофосфату, включають передачу активованої альдегідної одиниці.

Тіамін пірофосфат синтезується внутрішньоклітинно фосфорилюванням вітаміну В ₁ або тіаміну. Молекула складається з піримідинового кільця та тіазолієвого кільця зі структурою азиду СН.

Дефіцит тіаміну пірофосфату призводить до неврологічних захворювань, відомих як синдром бери-бери та Верніке-Корсакова. Це відбувається тому, що єдиним паливом у мозку є глюкоза, а оскільки для комплексу піруватдегідрогенази необхідний пірофосфат тіаміну, нервова система не має енергії.

Молібдоптерин

Молібдоптерини - похідні піраноптерину; Вони складаються з піранського кільця та двох тіолатів. Вони є протетичними групами або кофакторами, які містяться в ферментах, які мають молібден або вольфрам.

Він зустрічається як протезна група тиосульфат-редуктази, пуринової гідроксилази та форматдегідрогенази.

Ліпоєва кислота

Ліпоєва кислота є протезною групою ліпоаміду і ковалентно приєднується до білкової частини залишком лізину.

У зниженій формі ліпоєва кислота має пару сульфгідрильних груп, тоді як в окисленій формі має циклічний дисульфід.

Він відповідає за відновлення циклічного дисульфіду в ліпоєвій кислоті. Крім того, це протезна група трансцетилази та кофактор різних ферментів, що беруть участь у циклі лимонної кислоти або циклі Кребса.

Це компонент, що має велике біологічне значення в дегідрогеназах алкатокислот, де сульфгідрильні групи відповідають за транспортування атомів водню та ацильних груп.

Молекула є похідним октанової жирної кислоти і складається з кінцевого карбоксилу та дітіонального кільця.

Нуклеїнові кислоти

Нуклеїнові кислоти - це протетичні групи нуклеопротеїнів, які містяться в ядрах клітин, такі як гістони, теломераза та протамін.

Список літератури

1. Арацил, КБ, Родрігес, народний депутат, Magraner, JP та Pérez, RS (2011). Основи біохімії. Університет Валенсії.
2. Battaner Arias, E. (2014). Компендіум ензимології. Видання університету Саламанки.
3. Berg, JM, Stryer, L., & Tymoczko, JL (2007). Біохімія. Я перевернувся.
4. Devlin, TM (2004). Біохімія: підручник з клінічним застосуванням. Я перевернувся.
5. Діаз, А. П., Пена, А. (1988). Біохімія. Редакційна Лімуса.
6. Macarulla, JM, & Goñi, FM (1994). Біохімія людини: основний курс. Я перевернувся.
7. Мелендес, RR (2000). Важливість метаболізму біотину. Журнал клінічних досліджень, 52 (2), 194–199.
8. Мюллер - Esterl, W. (2008). Біохімія. Основи медицини та наук про життя. Я перевернувся.
9. Станьє, RY (1996). Мікробіологія. Я перевернувся.
10. Teijón, JM (2006). Основи структурної біохімії. Редакція Тебар.
11. Vilches - Flores, A., & Fernández - Mejía, C. (2005). Вплив біотину на експресію генів та метаболізм. Журнал клінічних досліджень, 57 (5), 716–724.