ХОЛОЕНЗИМ: ХАРАКТЕРИСТИКИ, ФУНКЦІЇ ТА ПРИКЛАДИ - БІОЛОГІЯ - 2025

Голоензім є фермент , який складається з білкової частини називається апофермент в поєднанні з молекулою небелковой званого кофактором. Ні апоензим, ні кофактор не активні, коли вони знаходяться окремо; тобто, щоб функціонувати, їх потрібно з'єднати.

Таким чином, холоензими є комбінованими ферментами і, отже, вони є каталітично активними. Ферменти - це тип біомолекул, функція яких в основному полягає у збільшенні швидкості клітинних реакцій. Деякі ферменти потребують допомоги інших молекул, званих кофакторами.

Апоензим + кофактор = холоензим

Кофактори доповнюють апоферменти та утворюють активний холоензим, який здійснює каталіз. Ті ферменти, які потребують певного кофактора, відомі як сполучені ферменти. Вони мають два основні компоненти: кофактор, який може бути іоном металу (неорганічним) або органічною молекулою; апоензим, білкова частина.

характеристики

Утворюється апоферментами та кофакторами

Апоензими є білковою частиною комплексу, а кофактори можуть бути іонами або органічними молекулами.

Вони допускають різноманітність кофакторів

Існує кілька видів кофакторів, які допомагають утворювати холоензими. Деякі приклади - звичайні коферменти та вітаміни, наприклад: вітамін B, FAD, NAD +, вітамін C та кофермент A.

Деякі кофактори з іонами металів, наприклад: мідь, залізо, цинк, кальцій та магній, серед інших. Ще один клас кофакторів - це так звані протезні групи.

Тимчасовий або постійний союз

Кофактори можуть зв'язуватися з апоферментами з різною інтенсивністю. В деяких випадках союз слабкий і тимчасовий, а в інших випадках союз настільки міцний, що є постійним.

У випадках, коли зв'язування тимчасове, коли кофактор вилучається з холоензиму, він повертається до апоензиму і перестає бути активним.

Функція

Холоензим - це фермент, готовий здійснювати свою каталітичну функцію; тобто прискорити певні хімічні реакції, що утворюються в різних областях.

Функції можуть відрізнятися залежно від конкретної дії холоензиму. Серед найважливіших виділяється ДНК-полімераза, функцією якої є забезпечення правильного копіювання ДНК.

Приклади поширених холоензимів

РНК-полімераза

РНК-полімераза - це холоензим, який каталізує реакцію синтезу РНК. Цей холоензим необхідний для побудови ланцюгів РНК із ниток шаблону ДНК, які функціонують як шаблони під час процесу транскрипції.

Його функція полягає в додаванні рибонуклеотидів на 3 кінці зростаючої молекули РНК. У прокаріотів апоензиму РНК-полімерази необхідний кофактор, який називається сигмою 70.

ДНК-полімераза

ДНК-полімераза також є холоензимом, який каталізує реакцію полімеризації ДНК. Цей фермент виконує дуже важливу функцію для клітин, оскільки він відповідає за реплікацію генетичної інформації.

ДНК-полімераза потребує позитивно зарядженого іона, як правило, магнію, щоб виконувати свою функцію.

Існує кілька типів ДНК-полімерази: ДНК-полімераза III - це холоензим, який має два основних ензими (Pol III), кожен складається з трьох субодиниць (α, ɛ і θ), розсувний затискач, який має дві бета-субодиниці, і комплекс фіксація заряду, що має кілька субодиниць (δ, τ, γ, ψ, χ).

Вуглекислий ангідраза

Вуглекислота ангідраза, яка також називається карбонатдегідратазою, відноситься до сімейства холоензимів, які каталізують швидку конверсію вуглекислого газу (CO2) і води (H20) у бікарбонат (H2CO3) та протони (H +).

Для виконання своєї функції ферменту потрібен іон цинку (Zn + 2) як кофактор. Реакція, катализируемая вуглекислим ангідразою, оборотна, тому її активність вважається важливою, оскільки вона допомагає підтримувати кислотно-лужний баланс між кров'ю і тканинами.

Гемоглобін

Гемоглобін є дуже важливим холоензимом для транспорту газів у тканинах тварин. Цей білок, присутній в еритроцитах, містить залізо (Fe + 2), а його функція полягає в транспортуванні кисню з легенів до інших ділянок тіла.

Молекулярна структура гемоглобіну - це тетрамер, що означає, що він складається з 4 поліпептидних ланцюгів або субодиниць.

Кожна субодиниця цього гологензиму містить гемову групу, і кожна група гемів містить атом заліза, який може зв’язуватися з молекулами кисню. Гемогрупа гемоглобіну - це його група протезів, необхідна для його каталітичної функції.

Цитохром оксидаза

Цитохром оксидаза - фермент, який бере участь у процесах виробництва енергії, які здійснюються в мітохондріях майже всіх живих істот.

Це складний голоензим, який потребує співпраці певних кофакторів, іонів заліза та міді, щоб каталізувати реакцію перенесення електронів та отримання АТФ.

Піруваткіназа

Піруваткіназа - ще один важливий холоензим для всіх клітин, оскільки бере участь в одному з універсальних метаболічних шляхів: гліколіз.

Його функція полягає в каталізації перенесення фосфатної групи з молекули, яка називається фосфоенолпіруват, до іншої молекули, званої аденозиндифосфатом, з утворенням АТФ і піруватом.

Для формування функціонального холоензиму апоензиму потрібні катіони калію (К`) та магнію (Mg + 2).

Піруват карбоксилаза

Іншим важливим прикладом є піруватна карбоксилаза, холоензим, який каталізує перенесення карбоксильної групи в молекулу пірувату. Таким чином, піруват перетворюється на оксалоацетат, важливий проміжний продукт в обміні речовин.

Щоб бути функціонально активним, для апоензиму піруваткарбоксилази необхідний кофактор, який називається біотин.

Карбоксилаза ацетил КоА

Карбоксилаза ацетил-КоА - це холоензим, кофактором якого, як випливає з назви, є кофермент А.

Коли апоензим і кофермент А з'єднуються, холоензим каталітично активний для виконання своєї функції: перенести карбоксильну групу в ацетил-КоА, щоб перетворити її в малоніл-коензим А (малоніл-КоА).

Ацетил-КоА виконує важливі функції як в клітинах тварин, так і в клітинах рослин.

Моноаміноксидаза

Це важливий голоензим нервової системи людини, його функція полягає у сприянні деградації певних нейромедіаторів.

Щоб моноаміноксидаза була каталітично активною, її потрібно ковалентно зв'язувати зі своїм кофактором, флавін-аденінудинуклеотидом (FAD).

Лактатдегідрогеназа

Лактатдегідрогеназа є важливим гологензимом для всіх живих істот, особливо в тканинах, які споживають багато енергії, наприклад, серця, мозку, печінки, скелетних м’язів, легенів, серед інших.

Цей фермент вимагає присутності його кофактора, нікотинаміду-аденінудинуклеотиду (НАД), щоб каталізувати реакцію перетворення пірувату в лактат.

Каталаза

Каталаза - важливий холоензим у профілактиці клітинної токсичності. Його функція полягає в руйнуванні перекису водню, продукту клітинного обміну, на кисень і воду.

Апоензим каталази вимагає активації двох кофакторів: іона марганцю та групи протезів HEMO, подібних до гемоглобіну.

Список літератури

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Попереднє дослідження на сироваткову лактатдегідрогеназу (LDH) -прогностичний біомаркер у грудях карциноми. Журнал клінічних та діагностичних досліджень, 6–8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Структура біотінілового домену ацетил-коензиму карбоксилази A визначається методом фази MAD. Структура, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Біохімія (8-е видання). WH Freeman and Company.
4. Батт, А.А., Майклз, С., Кіссінджер, П. (2002). Зв'язок рівня лактатдегідрогенази в сироватці крові з вибраними умовно-патогенними інфекціями та прогресуванням ВІЛ. Міжнародний журнал інфекційних хвороб, 6 (3), 178–181.
5. Феглер, Ж. (1944). Функція вуглекислого ангідрази в крові. Природа, 137–38.
6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Структура та механізм сімейства моноаміноксидаз. Біомолекулярні концепції, 2 (5), 365–377.
7. Гупта, В., І Бамезай, РНК (2010). Піруваткіназа людини M2: Багатофункціональний білок. Білкова наука, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Будова, механізм та регуляція піруваткарбоксилази. Біохімічний журнал, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Ізоферменти піруваткінази. Біохімічне суспільство, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Біологія (7-е вид.) Навчання за участю.
11. Супуран, КТ (2016). Будова та функції вуглеводних ангідраз. Біохімічний журнал, 473 (14), 2023–2032.
12. Тіптон, К.Ф., Бойс, С., О'Салліван, Дж., Дейві, Г.П. і Хілі, Дж. (2004). Моноамінооксидази: впевненість і невизначеність. Поточна лікарська хімія, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Основи біохімії: життя на молекулярному рівні (5-е видання). Вілі.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Вищий лактат - показник метастатичного ризику пухлини - пілотне дослідження MRS з використанням гіперполяризованого 13С-пірувату. Академічна радіологія, 21 (2), 223–231.