ГІДРОФОБНІ ВЗАЄМОДІЇ: ЩО ЦЕ, ВАЖЛИВІСТЬ ТА ПРИКЛАДИ - БІОЛОГІЯ

У гідрофобних взаємодіях (HI) є силами , які підтримують зчеплення між неполярними сполуками , зануреними в розчині або полярному розчиннику. На відміну від інших нековалентних взаємодій, таких як водневі зв’язки, іонні взаємодії чи сили ван дер Ваальса, гідрофобні взаємодії залежать не від внутрішніх властивостей розчинних речовин, а швидше від розчинників.

Дуже наочним прикладом цих взаємодій може бути поділ фаз, яке відбувається, коли мова йде про змішування води з маслом. У цьому випадку молекули олії «взаємодіють» між собою внаслідок розташування молекул води навколо них.

Емульсія жиру у воді (Catrin Sohrabi, від Wikimedia Commons)

Поняття про ці взаємодії існувало ще до 40-х років. Однак термін "гідрофобна зв'язок" був введений Каузманном у 1959 р., Вивчаючи найважливіші фактори стабілізації тривимірної структури певних білків.

ІП - це одна з найважливіших неспецифічних взаємодій, що мають місце в біологічних системах. Вони також відіграють важливу роль у широкому спектрі інженерних застосувань та хімічної та фармацевтичної промисловості, про яку ми знаємо сьогодні.

Що таке гідрофобні взаємодії?

Фізична причина ІГ заснована на нездатності неполярних речовин утворювати водні зв’язки з молекулами води в розчині.

Вони відомі як "неспецифічні взаємодії", оскільки вони не пов'язані з спорідненістю між молекулами розчинених речовин, а з тенденцією молекули води підтримувати власну взаємодію за допомогою водневого зв'язку.

При контакті з водою аполярні або гідрофобні молекули мають тенденцію до стимуляції спонтанно, щоб досягти найкращої стійкості за рахунок зменшення площі поверхні контакту з водою.

Цей ефект може бути помилково сприйнятий за сильне тяжіння, але він є лише наслідком неполярного характеру речовин по відношенню до розчинника.

Пояснюється з термодинамічної точки зору, ці спонтанні асоціації виникають у пошуках енергетично сприятливого стану, де є найменша варіація вільної енергії (∆ G).

Беручи до уваги, що ∆ G = ∆ H - T∆ S, найбільш енергетично сприятливий стан буде такий, де ентропія (∆ S) більша, тобто там, де менше молекул води, свобода обертання та повороту зменшена контактним шляхом з аполярним солютом.

Коли аполярні молекули асоціюються між собою, зв’язані молекулами води, виходить більш сприятливий стан, ніж якби ці молекули залишалися окремими, кожна оточена різною «кліткою» молекул води.

Біологічне значення

ІХ дуже актуальні, оскільки вони відбуваються в різних біохімічних процесах.

Ці процеси включають конформаційні зміни білків, зв'язування субстратів з ферментами, об'єднання субодиниць ферментних комплексів, агрегацію та утворення біологічних мембран, стабілізацію білків у водних розчинах та ін.

У кількісному відношенні різні автори взяли на себе завдання визначити значення HI у стабільності структури великої кількості білків, зробивши висновок, що ці взаємодії вносять більше 50%.

Багато білків мембрани (інтегральні та периферичні) асоціюються з ліпідними двошаровими завдяки HI, коли у цих структурах ці білки мають гідрофобні домени. Крім того, стабільність третинної структури багатьох розчинних білків залежить від HI.

Деякі методи дослідження біології клітин експлуатують властивість деяких іонних миючих засобів утворювати міцели, які є «півсферичними» структурами амфіфільних сполук, аполярні області яких асоціюються між собою завдяки HI.

Міцели також використовуються у фармацевтичних дослідженнях, пов'язаних з доставкою жиророзчинних препаратів, а їх утворення також має важливе значення для засвоєння складних вітамінів і ліпідів в організмі людини.

Приклади гідрофобних взаємодій

Мембрани

Прекрасним прикладом ХІ є утворення клітинних мембран. Такі структури складаються з фосфоліпідного шару. Її організація обумовлена ГІ, що виникають між аполярними хвостами при "відштовхуванні" від навколишнього водного середовища.

Білок

ГІ мають великий вплив на складання кульових білків, біологічно активна форма яких отримується після встановлення певної просторової конфігурації, що регулюється наявністю певних амінокислотних залишків у структурі.

Справа на апоміоглобін

Апоміоглобін (міоглобін, якому не вистачає групи гема) - це невеликий альфа-спіральний білок, який послужив моделлю для вивчення процесу складання та значення ІГ серед неполярних залишків у його поліпептидному ланцюзі.

У дослідженні, проведеному Дайсоном та ін., У 2006 році, де використовували мутовані послідовності апоміоглобіну, було показано, що ініціація складання апоміоглобіну залежить від ВІ між амінокислотами з аполярними групами альфа-спіралей.

Таким чином, невеликі зміни, введені в послідовність амінокислот, означають важливі модифікації в третинній структурі, що призводить до погано сформованих та неактивних білків.

Миючі засоби

Ще один чіткий приклад HI - спосіб дії комерційних миючих засобів, який ми використовуємо для побутових цілей щодня.

Миючі засоби - це амфіпатичні молекули (з полярною областю та аполярною областю). Вони можуть «емульгувати» жири, оскільки вони мають здатність утворювати водневі зв’язки з молекулами води та мати гідрофобні взаємодії з ліпідами в жирах.

При контакті з жирами у водному розчині молекули миючого засобу асоціюються одна з одною таким чином, що аполярні хвости стикаються один з одним, закриваючи молекули ліпідів, а полярні ділянки опромінюються до поверхні міцели, яка потрапляє контакт з водою.

Список літератури

Чандлер, Д. (2005). Інтерфейси та рушійна сила гідрофобної збірки. Природа, 437 (7059), 640-647.
Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018). Модуляція гідрофобної взаємодії шляхом посередництва поверхневих нанорозмірних структур та хімії, а не монотонно гідрофобністю. Angewandte Chemie - Міжнародне видання, 57 (37), 11903–11908.
Dyson, JH, Wright, PE, & Sheraga, HA (2006). Роль гідрофобних взаємодій у ініціації та розповсюдженні згортання білка. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
Лодіш, Х., Берк, А., Кайзер, Каліфорнія, Крігер, М., Бретчер, А., Плое, Х., Амон, А., Скотт, М. та Мартін, К. (2003). Молекулярна клітинна біологія (5-е видання). Фрімен, WH & Company.
Люккей, М. (2008). Мембранна структурна біологія: з біохімічними та біофізичними основами. Cambridge University Press. Отримано з www.cambrudge.org/9780521856553
Meyer, EE, Rosenberg, KJ, & Israelachvili, J. (2006). Останній прогрес у розумінні гідрофобних взаємодій. Праці Національної академії наук, 103 (43), 15739–15746.
Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Принципи біохімії Ленінгера. Видання «Омега» (5-е видання).
Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Гідрофобні взаємодії та хімічна реактивність. Органічна та біомолекулярна хімія, 1 (16), 2809-2820.
Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011 р.). Внесок гідрофобних взаємодій у стабільність білка. Журнал молекулярної біології, 408 (3), 514–528.
Сільверштейн, Т.П. (1998). Справжня причина, чому нафта і вода не змішуються. Журнал хімічної освіти, 75 (1), 116–118.

ГІДРОФОБНІ ВЗАЄМОДІЇ: ЩО ЦЕ, ВАЖЛИВІСТЬ ТА ПРИКЛАДИ - БІОЛОГІЯ - 2025