ІЗОЛЕЙЦИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, ФУНКЦІЇ, БІОСИНТЕЗ, ЇЖА - БІОЛОГІЯ - 2025

Ізолейцин (Ile, I) , є одним з 22 природних амінокислот в складі білків. Оскільки організм людини, як і у деяких інших ссавців, не може його синтезувати, ізолейцин входить до складу 9 незамінних амінокислот, які необхідно отримати з раціону.

Цю амінокислоту вперше було виділено в 1903 р. Вченим Ф. Ерліхом з азотистих складових бурякової або бурякової патоки. Пізніше той же автор відокремив ізолейцин від продуктів розпаду фібрину та інших білків.

Хімічна структура амінокислоти Ізолейцин (Джерело: Clavecin via Wikimedia Commons)

Це неполярна амінокислота, присутня у значній частині клітинних білків живих організмів, крім того, вона входить до групи амінокислот з розгалуженими ланцюгами BCAA (від англ. B ranched C hain A mino A cids), поряд з лейцином і валін.

Він виконує функції у встановленні третинної структури багатьох білків і, крім того, бере участь у формуванні різних метаболічних попередників, пов'язаних з клітинним енергетичним обміном.

характеристики

Ізолейцин класифікується в групу неполярних амінокислот з R групами або ланцюгами аліфатичного характеру, тобто з гідрофобними вуглеводневими ланцюгами.

Завдяки цій характеристиці амінокислоти цієї групи, такі як аланін, валін та лейцин, як правило, залишаються близькими один до одного, що сприяє стабілізації білків, до складу яких вони входять, завдяки гідрофобним взаємодіям.

Ця неполярна амінокислота важить приблизно 131 г / моль і присутня у білках у пропорції, близькій до 6%, часто «закопується» в центрі їх (завдяки гідрофобним якостям).

Будова

Ізолейцин - α-амінокислота, яка, як і інші амінокислоти, має центральний атом вуглецю, який називається α вуглецем (який є хіральним), до якого приєднано чотири різні групи: атом водню, аміногрупу (-NH2), карбоксильну групу (-COOH) і бічний ланцюг або R-групу.

R-група ізолейцину складається з одного розгалуженого вуглеводню з 4 атомів вуглецю (-CH3-CH2-CH (CH3)), у ланцюзі якого також є хіральний атом вуглецю.

Завдяки цій характеристиці ізолейцин має чотири можливі форми: два з них - оптичні ізомери, відомі як L-ізолейцин та D-ізолейцин, а інші два - діастереоізомери L-ізолейцину. Переважаючою формою в білках є L-ізолейцин.

Молекулярна формула ізолейцину - C6H13NO2, а його хімічна назва - α-аміно-β-метил-β-етилпропіонова кислота або 2-аміно-3-метилпентатонова кислота.

Особливості

Ізолейцин має багато фізіологічних функцій у тварин, включаючи

- Загоєння ран

- Детоксикація азотних відходів

- Стимуляція імунних функцій і

- Сприяння секреції різних гормонів.

Вважається глюкогенною амінокислотою, оскільки вона служить молекулою-попередником для синтезу проміжних сполук циклу лимонної кислоти (цикл Кребса), які згодом сприяють утворенню глюкози в печінці.

З цієї причини, як вважається, ізолейцин бере участь у регуляції рівня глюкози в плазмі, що має важливі наслідки з енергетичної точки зору організму.

Ізолейцин сприяє шляху синтезу глютаміну та аланіну, працюючи на користь балансу між розгалуженими ланцюгами амінокислот.

У клінічній обстановці деякі автори зазначають, що підвищення концентрацій ізолейцину, лейцину, тирозину та валіну може бути характерним маркером клітин, уражених пухлинами, з подальшим підвищенням рівня глютаміну.

Інші функції

Різні наукові дослідження показали, що ізолейцин необхідний для синтезу гемоглобіну, білка, який відповідає за транспортування кисню в крові багатьох тварин.

Крім того, ця амінокислота активізує надходження поживних речовин у клітини; Деякі дослідження виявляють, що при тривалому голодуванні він здатний замінити глюкозу як джерело енергії, а крім того, це кетогенна амінокислота.

Кетогенні амінокислоти - це ті, у яких вуглецеві скелети можуть зберігатися як жирні кислоти або вуглеводи, завдяки чому вони функціонують в запасі енергії.

Ізолейцин та інші амінокислоти з розгалуженою ланцюгом (на додаток до факторів росту та умов навколишнього середовища) працюють на активацію сигнального шляху Рапаміцину, mTOR (м еханістичний твір R апаміцину).

Цей шлях є важливим сигнальним шляхом у еукаріотів, здатних контролювати ріст клітин та обмін речовин, а також події синтезу білка та аутофагії. Крім того, він контролює хід старіння та деякі патології, такі як рак або діабет.

Біосинтез

Люди та інші тварини не в змозі синтезувати ізолейцин, але це частина клітинних білків завдяки його придбанню з їжі, яку ми споживаємо щодня.

Рослини, гриби та більшість мікроорганізмів здатні синтезувати цю амінокислоту з дещо складних шляхів, які, як правило, взаємопов’язані з продуктами інших амінокислот, які також вважаються важливими для людини.

Наприклад, існують шляхи отримання ізолейцину, лізину, метіоніну та треоніну з аспартату.

У бактеріях, зокрема, ізолейцин виробляється з амінокислоти треонін через піруват через шлях, який включає конденсацію 2 піруватних вуглеців з молекулою α-кетобутирата, що виходить із треоніну.

Реакція починається з дії ферменту треоніндегідратази, який каталізує зневоднення треоніну з утворенням α-кетобутирата та амонію (NH3). Згодом ті ж ферменти, які беруть участь у біосинтезі валіну, сприяють етапам

- Трансамінація

- окислювальне декарбоксилювання відповідних кетокислот та

- Дегідрування.

У цьому типі мікроорганізмів синтез амінокислот, таких як лізин, метіонін, треонін та ізолейцин, є високо координованим і регульованим, особливо негативним зворотним зв'язком, коли продукти реакцій пригнічують активність залучених ферментів.

Незважаючи на те, що ізолейцин, як лейцин та валін, є незамінними амінокислотами для людини, ферменти амінотрансферази, наявні в тканинах організму, можуть зворотно перетворити їх у відповідні α-кетокислоти, які згодом можуть замінити їх у дієти.

Деградація

Як і багато відомих в природі амінокислот, ізолейцин може розкладатися, утворюючи посередників різних метаболічних шляхів, серед яких виділяється цикл Кребса (який забезпечує найбільшу кількість коферментів, які працюють на виробництво енергії або для біосинтезу інших сполук).

Ізолейцин, триптофан, лізин, фенілаланін, тирозин, треонін та лейцин можуть бути використані для отримання ацетил-КоА - ключового проміжного метаболізму для безлічі клітинних реакцій.

На відміну від інших амінокислот, амінокислоти з розгалуженою ланцюгом (лейцин, ізолейцин та валін) не руйнуються в печінці, але окислюються як паливо в м’язах, мозку, нирках та жировій тканині.

Ці органи та тканини можуть використовувати ці амінокислоти завдяки наявності ферменту амінотрансферази, здатного діяти на всі три та виробляти відповідні їм α-кетоамінокислоти.

Після одержання цих окислених похідних амінокислот комплекс ферментів α-кетокислоти-дегідрогенази каталізує їх окисне декарбоксилювання, де він вивільняє молекулу вуглекислого газу (СО2) і утворює похідне ацил-КоА амінокислот, про які йдеться.

Патології, пов'язані з метаболізмом ізолейцину

Дефекти метаболізму ізолейцину та інших амінокислот можуть викликати різноманітні дивні і складні патології, такі як, наприклад, хвороба «Кленовий сироп сечі» (сеча з запахом кленового сиропу) або кетоацидурія з розгалуженою ланцюгом.

Як випливає з назви, для цього захворювання характерний характерний аромат сечі пацієнтів, які страждають нею, а також блювота, судоми, розумова відсталість і передчасна смерть.

Зокрема, це стосується помилок ферментної комплекси α-кетокислоти дегідрогенази, з якою амінокислоти з розгалуженою ланцюгом, такі як ізолейцин та його окислені похідні, виводяться з сечею.

Загалом патології, пов'язані з катаболізмом амінокислот з розгалуженими ланцюгами, такі як ізолейцин, відомі як органічні кислоти, хоча ті, які безпосередньо пов'язані з цією амінокислотою, є досить рідкісними.

Продукти, багаті ізолейцином

Ця амінокислота рясна в м’язових тканинах тварин, тому м'ясо тваринного походження, наприклад, яловичина, свинина, риба та інші подібні, такі як баранина, курка, індичка, оленина, серед інших , багаті на це.

Він також міститься в молочних продуктах та їх похідних, таких як сир. Саме в яйцях, а також у різних видах насіння та горіхів, як важливої ​​частини білків, що їх складають.

Він рясний у сої та гороху, а також у екстрактах дріжджів, що використовуються для різних харчових цілей.

Рівень ізолейцину в плазмі для дорослої людини становить від 30 до 108 мкмоль / л, для дітей та молоді віком від 2 до 18 років він становить від 22 до 107 мкмоль / л, а для немовлят віком від 0 до 2 років вони приблизно між 26 і 86 мкмоль / л.

Ці дані говорять про те, що споживання продуктів, багатих цією та іншими супутніми амінокислотами, є необхідним для підтримання багатьох фізіологічних функцій організму, оскільки людина не в змозі синтезувати його de novo.

Переваги його споживання

Ізолейцинові харчові добавки зазвичай містять інші незамінні амінокислоти з розгалуженою ланцюгом, такі як валін або лейцин або інші.

Серед найпоширеніших прикладів споживання ізолейцину - харчові добавки, що застосовуються спортсменами для збільшення відсотка м’язової маси або синтезу білка. Однак наукові основи, на яких підтримуються ці практики, постійно обговорюються, і їх результати не є повністю гарантованими.

Ізолейцин, однак, використовується для протидії метаболічному впливу дефіциту вітамінів (пелагра), характерного для пацієнтів, які дотримуються дієт, багатих сорго та кукурудзою, які є продуктами з високим вмістом лейцину, які можуть впливати на метаболізм триптофану та нікотинової кислоти у людини.

Ефекти пелагри у експериментальних щурів, наприклад, пов'язані із затримками росту, які подолані при додаванні ізолейцину.

- У галузі тваринництва

У галузі тваринництва такі амінокислоти, як лізин, треонін, метіонін та ізолейцин, використовувались у пілотних тестах для годівлі свиней, які вирощують у контрольованих умовах.

Зокрема, виявляється, що ізолейцин впливає на засвоєння азоту, хоча це не сприяє збільшенню ваги у цих сільськогосподарських тварин.

- У деяких клінічних умовах

Деякі публікації припускають, що ізолейцин здатний знижувати рівень глюкози в плазмі, тому його прийом рекомендується застосовувати пацієнтам, які страждають від порушень, таких як діабет або низькі темпи вироблення інсуліну.

Вірусні інфекції

Додавання ізолейцину виявилося корисним для пацієнтів, заражених ротавірусом, що викликає такі захворювання, як гастроентерит та діарея у маленьких дітей та інших молодих тварин.

Останні дослідження роблять висновок, що споживання цієї амінокислоти експериментальними тваринами з вищезазначеними характеристиками (інфікованими ротавірусом) допомагає в зростанні та працездатності вродженої імунної системи завдяки активації сигнальних шляхів або рецепторів PRR з розпізнаванням візерунки.

Розлади дефіциту

Дефіцит ізолейцину може призвести до проблем із зором, шкірою (наприклад, дерматит) та кишечником (очевидно, як діарея та інші шлунково-кишкові прояви).

Оскільки це незамінна амінокислота для утворення та синтезу гемоглобіну, а також для регенерації еритроцитів (клітин крові), важкий дефіцит ізолейцину може мати серйозні фізіологічні наслідки, особливо пов'язані з анемією та іншими гематологічними захворюваннями. .

Це було експериментально продемонстровано у «нормальних» гризунів, яким отримували дієти, бідні цим ізолейцином, що закінчується розвитком значних анемічних умов.

Однак ізолейцин бере участь у формуванні гемоглобіну лише у немовлят, оскільки білок дорослої людини не має значної кількості такої амінокислоти; це означає, що дефіцит ізолейцину найбільш очевидний на ранніх стадіях розвитку.

Список літератури

1. Адерс Пліммер, Р. (1908). Хімічна Конституція Білків. Частина I. Лондон, Великобританія: Longmans, Green та CO.
2. Адерс Пліммер, Р. (1908). Хімічна Конституція Білків. Частина ІІ. Лондон, Великобританія: Longmans, Green та CO.
3. Баррет, Г., Елмор, Д. (2004). Амінокислоти та пептиди. Кембридж: Кембриджський університетський прес.
4. Blau, N., Duran, M., Blaskovics, M., & Gibson, K. (1996). Посібник лікаря з лабораторної діагностики метаболічних захворювань (2-е видання).
5. Бредфорд, Х. (1931). Історія відкриття амінокислот. II. Огляд амінокислот, описаний з 1931 р. Як складових корінних білків. Успіхи хімії білків, 81–171.
6. Campos-Ferraz, PL, Bozza, T., Nicastro, H., & Lancha, AH (2013). Виразний вплив лейцину або суміші амінокислот з розгалуженою ланцюгом (лейцин, ізолейцин та валін) на стійкість до втоми та деградацію м'язів та печінки-глікогену у тренованих щурів. Харчування, 29 (11–12), 1388–1394.
7. Champe, P., & Harvey, R. (2003). Амінокислоти Амінокислоти. У «Ілюстрованих оглядах» Ліппінкотта: Біохімія (3-е видання, стор. 1–12). Ліпінкотт.
8. Чандран, К., Дамодаран, М. (1951). Амінокислоти та білки при формуванні гемоглобіну 2. Ізолейцин. Біохімічний журнал, 49, 393-398.
9. Chung, AS, & Beames, RM (1974). Лізин, треонін, метіонін та ізолейцин. Доповнення ячменю річки миру для вирощування свиней. Собака. Дж. Аніма. Sci., 436, 429-436.
10. Dejong, C., Meijerink, W., van Berlo, C., Deutz, N., & Soeters, P. (1996). Зниження концентрації ізолейцину в плазмі крові після крововиливів у шлунково-кишковий тракт у людини. Гут, 39, 13-17.
11. Едсалл, Дж. (1960). Амінокислоти, білки та біохімія раку (т. 241). London: Academic Press, Inc.
12. Енциклопедія Британіка. (2012 р.). Отримано 30 серпня 2019 року з https://www.britannica.com/science/isoleucine
13. Гельфанд, Р., Хендлер, Р., Шервін, Р. (1979). Дієтичні вуглеводи та метаболізм поглиненого білка. Ланцет, 65–68.
14. Гудсон, Б. (1992). Біохімія харчових білків. Springer-Science + Business Media, BV
15. Knerr, I., Vockley, J., & Gibson, KM (2014). Розлади лейцину, ізолейцину та метаболізму валіну. У Н. Блау (Ред.), Посібник лікаря з діагностики, лікування та спостереження за спадковими метаболічними хворобами (с. 103–141).
16. Корман, Ш. (2006). Вроджені помилки деградації ізолейцину: огляд. Молекулярна генетика та метаболізм, 89 (4), 289–299.
17. Krishnaswamy, K., & Gopalan, C. (1971). Вплив ізолейцину на шкіру та електроенцефалограму в пелагра. Ланцет, 1167–1169.
18. Martin, RE, & Kirk, K. (2007). Транспорт основного поживного ізолейцину в еритроцитах людини, заражених паразитом малярії Plasmodium falciparum. Кров, 109 (5), 2217–2224.
19. Національний центр інформації про біотехнології. PubChem База даних. l-ізолейцин, CID = 6306, https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/l-Isoleucine (доступ до 31 серпня 2019 р.)
20. Nuttall, FQ, Schweim, K., & Gannon, MC (2008). Вплив ізолейцину перорально з глюкозою та без неї на концентрації інсуліну, глюкагону та глюкози у недіабетиків. Європейський електронний журнал клінічного харчування та метаболізму, 3 (4), 152–158.
21. van Berlo, CLH, van de Bogaard, AEJM, van der Heijden, MAH, van Eijk, HMH, Janssen, MA, Bost, MCF, & Soeters, PB (1989). Чи є посилене вивільнення аміаку після кровотечі в травному тракті наслідком повної відсутності ізолейцину в гемоглобіні? Дослідження на свинях. Гепатологія, 10 (3), 315–323.
22. Vickery, HB, & Schmidt, CLA (1931). Історія відкриття амінокислот. Хімічні огляди, 9 (2), 169-318.
23. Вулф, RR (2017). Амінокислоти з розгалуженим ланцюгом та синтез м’язового білка у людини: міф чи реальність? Журнал Міжнародного товариства спортивного харчування, 14 (1), 1–7.
24. Ву, Г. (2009). Амінокислоти: метаболізм, функції та харчування. Амінокислоти, 37 (1), 1–17.