ІЗОМЕРАЗИ: ПРОЦЕСИ, ФУНКЦІЇ, НОМЕНКЛАТУРА ТА ПІДКЛАСИ - БІОЛОГІЯ - 2025

У ізомерази представляють собою клас ферментів , що беруть участь в перегрупуванням структурних або позиційних ізомерів і стереоизомеров різних молекул. Вони присутні практично у всіх клітинних організмах, виконуючи функції в різних контекстах.

Ферменти цього класу діють на одному субстраті, незважаючи на те, що деякі можуть бути ковалентно пов'язані з кофакторами, іонами, серед інших. Отже, загальну реакцію можна побачити наступним чином:

XY → YX

Реакції, що каталізуються цими ферментами, передбачають внутрішню перебудову зв'язків, що може означати зміни положення функціональних груп, положення подвійних зв’язків між вуглецями, крім інших, без зміни молекулярної формули субстрату.

Механізм дії ізопентенілпірофосфату ізомерази, що каталізує ізомеризацію ізопентенилпірофосфату до диметилалілпірофосфату (Джерело: Yjlu22 через Wikimedia Commons)

Ізомерази виконують різноманітні функції у найрізноманітніших біологічних процесах, у межах яких можна включити метаболічні шляхи, поділ клітин, реплікацію ДНК.

Ізомерази були першими промислово використаними ферментами для виробництва сиропів та інших цукристих продуктів, завдяки їх здатності перетворювати ізомери різних видів вуглеводів.

Біологічні процеси, в яких вони беруть участь

Ізомерази беруть участь у безлічі життєво важливих клітинних процесів. Серед найвизначніших - реплікація та упаковка ДНК, каталізована топоізомеразами. Ці події мають вирішальне значення для реплікації нуклеїнової кислоти, а також для її конденсації до поділу клітин.

Гліколіз, один із центральних метаболічних шляхів у клітині, включає щонайменше три ізомерні ферменти, а саме фосфоглюкоз-ізомеразу, триозу фосфат-ізомеразу та фосфогліцератну мутазу.

Перетворення УДП-галактози в УДП-глюкозу в шляху катаболізму галактози здійснюється дією епімерази. У людини цей фермент відомий як 4-епімераза UDP-глюкози.

Розкладання білка є важливим процесом для функціонування багатьох ферментів у природі. Фермент білково-сульфідна ізомераза сприяє згортанню білків, що містять мости дисульфіду, змінюючи їх положення в молекулах, які він використовує як субстрат.

Особливості

Основну функцію ферментів, що належать до класу ізомераз, можна розглядати як трансформацію субстрату через невелику структурну зміну, щоб зробити його сприйнятливим до подальшої обробки ферментами вниз за течією метаболічного шляху, наприклад.

Прикладом ізомеризації є перехід від фосфатної групи в положенні 3 до вуглецю в положенні 2 3-фосфогліцерату для перетворення його в 2-фосфогліцерат, каталізується ферментом фосфогліцерат мутази в гліколітичному шляху, тим самим утворюючи вищу енергетичну сполуку що є функціональним субстратом енолази.

Номенклатура

Класифікація ізомераз відповідає загальним правилам класифікації ферментів, запропонованим Комісією ферментів у 1961 р., В якій кожен фермент отримує числовий код для своєї класифікації.

Положення чисел у згаданому коді вказує на кожен з підрозділів або категорій класифікації, і цим номерам передують літери "ЕС".

Для ізомераз перше число являє собою клас ферментів, друге позначає тип ізомеризації, який вони проводять, а третє - субстрат, на який вони діють.

Номенклатура класу ізомераз - EC.5. Він має сім підкласів, тому ферменти з кодом від EC.5.1 до EC.5.6 будуть знайдені. Існує шостий "підклас" ізомераз, відомий як "інші ізомерази", кодом якого є EC.5.99, оскільки він включає ферменти з різними ізомеразними функціями.

Позначення підкласів здійснюється переважно за типом ізомеризації, який проводять ці ферменти. Незважаючи на це, вони також можуть отримувати такі назви, як рацемази, епімерази, цис-транс-ізомерази, ізомерази, таутомерази, мутази або цикло ізомерази.

Підкласи

У сімействі ізомерази є 7 класів ферментів:

EC.5.1 Рацемази та епімерази

Вони каталізують утворення рацемічних сумішей виходячи з положення α-вуглецю. Вони можуть діяти на амінокислоти та похідні (EC.5.1.1), на групи та похідні гідроксикислот (EC.5.1.2), на вуглеводи та похідні (EC.5.1.3) та інші (EC.5.1.99).

EC.5.2

Вони каталізують перетворення між цис- та транс-ізомерними формами різних молекул.

EC.5.3 Внутрішньомолекулярні ізомерази

Ці ферменти відповідають за ізомеризацію внутрішніх порцій в одній молекулі. Є такі, що проводять окислювально-відновлювальні реакції, де донор і акцептор електронів є однаковою молекулою, тому вони не класифікуються як оксидоредуктази.

Вони можуть діяти, перетворюючи альдози та кетози (EC.5.3.1), на кето- та еноль- групи (EC.5.3.2), змінюючи положення подвійних зв'язків СС (EC.5.3.3), дисульфідних зв'язків СС ( EC.5.3.4) та інші "оксидоредуктази" (EC.5.3.99).

EC.5.4 Внутрішньомолекулярні трансферази (мутази)

Ці ферменти каталізують зміни позицій різних груп у межах однієї молекули. Їх класифікують за типом групи, в яку вони «пересуваються».

Існують фосфомутази (EC.5.4.1), ті, що переносять аміногрупи (EC.5.4.2), ті, що переносять гідроксильні групи (EC.5.4.3), і такі, що переносять групи інших типів (EC.5.4). 99).

EC.5.5 Внутрішньомолекулярні ліази

Вони каталізують "елімінацію" групи, яка входить до складу молекули, але все ще ковалентно пов'язана з нею.

EC.5.6 Ізомерази, що змінюють макромолекулярну конформацію

Вони можуть діяти, змінюючи конформацію поліпептидів (EC.5.6.1) або нуклеїнових кислот (EC.5.6.2).

EC.5.99 Інші ізомерази

Цей підклас об'єднує ферменти, такі як тіоціанат ізомераза та 2-гідроксихром-2-карбоксилатна ізомераза.

Список літератури

1. Адамс, Е. (1972). Амінокислотні рацемази та епімерази. Ферменти, 6, 479–507.
2. Boyce, S., & College, T. (2005). Класифікація та номенклатура ферментів. Енциклопедія наук про життя, 1–11.
3. Cai, CZ, Han, LY, Ji, ZL, & Chen, YZ (2004). Класифікація сімейства ферментів за допомогою векторних машин. Білки: структура, функція та біоінформатика, 55, 66–76.
4. Dugave, C., & Demange, L. (2003). Цис - Транзоізомеризація органічних молекул та біомолекул: наслідки та застосування. Хімічні огляди, 103, 2475-2532.
5. Енциклопедія Британіка. (2018). Отримано 3 березня 2019 року з britannica.com
6. Freedman, RB, Hirst, TR, & Tuite, MF (1994). Дисульфідна ізомераза білка: побудова мостів у складі білка. TIBS, 19, 331–336.
7. Мурзін, А. (1996). Структурна класифікація білків: нові суперсімейства Олексія Г Мурзіна. Структурна класифікація білків: нові суперсімейства, 6, 386–394.
8. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Принципи біохімії Ленінгера. Видання «Омега» (5-е видання).
9. Комітет з номенклатури Міжнародного союзу біохімії та молекулярної біології (NC-IUBMB). (2019). Отримано з qmul.ac.uk
10. Thoden, JB, Frey, PA, Holden, HM (1996). Молекулярна структура абортного комплексу NADH / UDP-глюкози 4-епімерази UDP-галактози від Escherichia coli: наслідки для каталітичного механізму. Біохімія, 35, 5137-5144.