ЛІПАЗА: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ТИПИ, ФУНКЦІЇ - БІОЛОГІЯ - 2025

У ліпази є велике сімейство ферментів , здатних каталізувати гідроліз ефірних зв'язків присутню в субстратах , такі як тригліцериди, фосфоліпіди, складні ефіри холестерину і деякі вітаміни.

Вони присутні практично у всіх царствах життя, як у мікроорганізмах, таких як бактерії та дріжджі, так і в рослинах і тваринах; у кожному типі організму ці ферменти мають особливі властивості та характеристики, що відрізняють їх один від одного.

Графічне зображення молекулярної структури ліпази (Джерело: Jawahar Swaminathan та співробітники MSD в Європейському інституті біоінформатики через Wikimedia Commons)

Залежно від типу класифікації можна розрізнити "справжні" ліпази, також відомі як триацилгліцеринові ліпази, та іншими ферментами з подібною ліполітичною активністю, такими як фосфоліпази, стеролові естерази та ретиніл-пальмітатні естерази.

Першою опублікованою доповіддю про послідовність дії ферменту ліпази була група De Caro et al. В 1981 році, яка вивчала панкреатичну триацилгліцеринову ліпазу у свиней. Пізніші дослідження продемонстрували існування багатьох інших системних ліпаз у живих організмах.

Найважливішими ліпазами у тварин є травні ліпази, що виробляються підшлунковою залозою та печінкою, які беруть участь у метаболізмі жирів, що вживаються в раціоні регулярно, а тому мають важливі фізіологічні наслідки з різних точок зору.

В даний час ці ферменти не тільки вивчаються для клінічних та / або метаболічних цілей, але також виробляються промислово для комерційних цілей для переробки харчових продуктів та інших продуктів і можуть бути отримані при вирощуванні спеціальних мікроорганізмів.

характеристики

Ліпази - це водорозчинні білки і каталізують гідролітичні реакції на нерозчинних субстратах. Вони знаходять у природі баланс між їх активною формою та неактивною формою, а активація чи інактивація залежить від різних внутрішніх клітинних факторів.

Вони належать до надсімейства ферментів гідролаз з α / β складками, де також класифікуються естерази, тіоестерази, деякі протеази та пероксидази, дегалогенази та інші внутрішньоклітинні гідролази.

Ліпази кодуються генами, що належать до сімейства, що включає гени, що кодують ліпазу підшлункової залози, печінкову ліпазу, ліпопротеїнову ліпазу, ендотеліальну ліпазу та фосфатидилсерин фосфоліпазу А1.

Каталітичний механізм

Деякі автори припускають, що форма каталізу, яку мають ці ферменти, аналогічна формі серинових протеаз, що пов'язано з наявністю трьох спеціальних залишків амінокислот в активному місці.

Механізм гідролізу передбачає утворення ферментно-субстратного комплексу (ліпаза: тригліцерид), згодом утворення геміацетального проміжного продукту, а потім вивільнення діацилгліцериду та жирної кислоти.

Останній крок гідролізу, вивільнення жирної кислоти з активного сайту, відбувається за схемою, відомою як модель «катапульти», яка передбачає, що після розщеплення або розриву ефірної зв’язки жирна кислота швидко викидається з ділянки. каталітичний.

Специфічність субстрату

Ліпази можуть бути специфічними та відрізняти між субстратами, такими як тригліцериди, діацилгліцериди, моногліцериди та фосфоліпіди. Деякі є специфічними щодо жирних кислот, тобто щодо їх довжини, ступеня насиченості тощо.

Вони також можуть бути вибірковими щодо регіону, де вони каталізують гідроліз, це означає, що вони можуть мати позиційну специфіку щодо місця, до якого молекули жирних кислот зв'язуються з кісткою гліцерину (на будь-якому з трьох вуглецю).

Будова

Як і для інших членів сімейства ферментів, до яких вони належать, ліпази характеризуються топологією, що складається з α-спіралей і β-складених листів. Каталітичний сайт цих ферментів зазвичай складається з тріади амінокислот: серину, аспарагінової або глутамінової кислоти та гістидину.

Більшість ліпаз - це глікопротеїни, які залежно від розміру вуглеводної частини мають молекулярну масу від 50 до 70 кДа.

Людська панкреатична ліпаза

Він має 449 залишків амінокислот і два окремих домену: один N-кінцевий, де виявлено каталітичний сайт і характерна складка гідролаз (α / β), і інший С-кінцевий, менший за розміром і вважається "допоміжним", з структура називається "β-сендвіч".

Його молекулярна маса становить від 45 до 53 кДа, а його каталітична активність вища при температурі, близькій до 37 ° С і при рН між 6 і 10.

Особливості

Наприклад, залежно від органу, де вони знаходяться у ссавців, ліпази мають дещо різні фізіологічні функції.

Як згадувалося, є специфічні ліпази підшлункової залози, печінки, яєчників та надниркових залоз (у нирках) та в ендотеліальних тканинах.

Печінкові ліпази відповідають за метаболізм частинок ліпопротеїну, що представляють собою комплекси, утворені ліпідами та білками, які функціонують переважно при транспортуванні тригліцеридів та холестерину між органами та тканинами.

Зокрема, ліпази беруть участь у гідролізі або вивільненні жирних кислот з молекул тригліцеридів, що містяться в ліпопротеїнах. Це необхідно для отримання енергії з цих молекул або для їх переробки, використовуючи їх як попередники в синтезі інших сполук.

Ендотеліальні ліпази присутні в печінці, легенях, щитовидці та репродуктивних органах, а експресія їх генів регулюється різними цитокінами. Ці ферменти також беруть участь у метаболізмі ліпопротеїдів.

Промислові функції

У промисловості виробництва молочної їжі звичайне використання ліпаз для гідролізу жирів, наявних у молоці, що має прямий вплив на «посилення» смаку в сирах, вершках та інших молочних продуктах.

Їх також використовують у виробництві інших харчових продуктів, особливо під час бродіння, з метою поліпшення смаку та «засвоюваності» деяких промислово приготовлених продуктів.

Далеко від харчової промисловості використання ліпаз мікробного походження популярне при формуванні миючих засобів та загальноочисних речовин, що зменшують шкідливий вплив на навколишнє середовище, яке несе величезне хімічне навантаження, яке присутня у звичайних очисних засобах.

Список літератури

1. Лоу, МЕ (2002). Тригліцеридні ліпази підшлункової залози. Журнал досліджень ліпідів, 43, 2007–2016.
2. Mead, JR, Irvine, SA, & Ramji, DP (2002). Ліпопротеїнова ліпаза: будова, функція, регуляція та роль у захворюванні. Дж. Мол. Мед., 80, 753–769.
3. Perret, B., Mabile, L., Martinez, L., Tercé, F., Barbaras, R., & Collet, X. (2002). Печінкова ліпаза: співвідношення структури / функції, синтез та регуляція. Journal of Lipid Research, 43, 1163-1169.
4. Santamarina-fojo, S., González-navarro, H., Freeman, L., Wagner, E., Santamarina-fojo, S., Gonza, H.,… Nong, Z. (2004). Печінка ліпаза, метаболізм ліпопротеїнів та атерогенез. Артеросклероз, тромбоз та біологія судин, 24, 1750–1754.
5. Тейлор, П., Куртович, І., Маршалл, С.Н., Чжао, X., Сімпсон, Б.К., Куртович, І.,… Чжао, XIN (2012). Ліпази від ссавців та риб. Рецензії в науці про рибне господарство, 29, 37–41.