ЛІЗИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦІЇ, БІОСИНТЕЗ - БІОЛОГІЯ

Лізину ( Lys , K ) або -diaminocaproic ε кислота , є одним з 22 амінокислот , які складають до білків живих організмів і для людини, вважається , щоб мати важливе значення, тому що це не має ніякого шляху біосинтезу.

Він був відкритий Дрекселем у 1889 році як продукт гідролізу (розкладання) казеїногену. Через роки Фішер, Зігфрід та Гедін визначили, що він також входить до складу білків, таких як желатин, яєчний альбумін, конглютин, фібрин та інші білки.

Хімічна структура амінокислоти лізин (Джерело: Borb, через Wikimedia Commons)

Пізніше його прояв був продемонстрований у проростанні розсади та в більшості досліджених рослинних білків, за допомогою яких визначалося його чисельність як загальний складовий елемент усіх клітинних білків.

Вважається однією з головних "обмежуючих" амінокислот у дієтах, багатих зерновими, і з цієї причини вважається, що це впливає на якість вмісту білка, що споживається різними слаборозвиненими популяціями світу.

Деякі дослідження встановили, що споживання лізину сприяє виробленню та вивільненню гормонів інсуліну та глюкагону, які мають важливий вплив на енергетичний обмін організму.

характеристики

Лізин є позитивно зарядженою α-амінокислотою, він має 146 г / моль молекулярної маси, а величина консолі дисоціації його бічного ланцюга (R) становить 10,53, з чого випливає, що при фізіологічному рН його аміногрупа-заступник він повністю іонізований, даючи амінокислоті чистий позитивний заряд.

Його поява в білках різних видів живих організмів становить близько 6%, і різні автори вважають, що лізин має важливе значення для росту та адекватного відновлення тканин.

Клітини мають велику кількість похідних лізину, які виконують найрізноманітніші фізіологічні функції. Серед них гідроксилізин, метил-лізин та інші.

Це кетогенна амінокислота, з якої випливає, що її метаболізм виробляє вуглецеві скелети проміжних субстратів для утворення шляхів молекул, таких як ацетил-КоА, з подальшим утворенням кетонових тіл у печінці.

На відміну від інших незамінних амінокислот, це не глюкогенна амінокислота. Іншими словами, її деградація не закінчується виробництвом посередників, що виробляють глюкозу.

Будова

Лізин класифікується в групу основних амінокислот, бічні ланцюги яких мають іонізуючі групи з позитивними зарядами.

Його бічний ланцюг або R-група має другу первинну аміногрупу, приєднану до атома вуглецю в положенні ε аліфатичного ланцюга, звідси і його назва "ε-амінокапронова".

Він має атом вуглецю α, до якого приєднані атом водню, аміногрупа, карбоксильна група та бічний ланцюг R, що характеризується молекулярною формулою (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +).

Оскільки бічний ланцюг має три метиленові групи, і хоча молекула лізину має позитивно заряджену аміногрупу при фізіологічному рН, ця група R має сильний гідрофобний характер, через що її часто «закопують» у білкових структурах. , залишаючи лише ε-аміногрупу.

Аміногрупа на бічному ланцюзі лізину є високореакційною і, як правило, бере участь в активних центрах багатьох білків з ферментативною активністю.

Особливості

Лізин, будучи незамінною амінокислотою, виконує численні функції мікроелементів, особливо у людини та інших тварин, але він також є метаболітом у різних організмах, таких як бактерії, дріжджі, рослини та водорості.

Характеристики його бічного ланцюга, зокрема ε-аміногрупи, приєднаної до вуглеводневої ланцюга, здатної утворювати водневі зв’язки, надають йому особливих властивостей, що роблять його учасником каталітичних реакцій у різних типах ферментів.

Це дуже важливо для нормального росту і реконструкції м’язів. Крім того, це молекула-попередник карнітину, сполуки, синтезованої в печінці, мозку та нирках, яка відповідає за транспортування жирних кислот до мітохондрій для отримання енергії.

Ця амінокислота також необхідна для синтезу та утворення колагену, важливого білка системи сполучної тканини в організмі людини, тому сприяє підтримці структури шкіри та кісток.

Він має експериментально розпізнані функції в:

- Захист кишечника від стресових подразників, забруднення бактеріальними та вірусними збудниками тощо.

- Зменшити симптоми хронічної тривоги

- Сприяти зростанню немовлят, які виростають при дієтах низької якості

Біосинтез

Людина та інші ссавці не можуть синтезувати амінокислоту лізин in vivo, і саме з цієї причини вони повинні отримувати його з тваринних і рослинних білків, що приймаються разом з їжею.

У природному світі розвинулися два різних шляхи біосинтезу лізину: один, який використовуються "нижчими" бактеріями, рослинами та грибами, а другий - евгленеїдами та "вищими" грибами.

Біосинтез лізину в рослинах, нижчих грибах та бактеріях

У цих організмах лізин отримують із діамінопімелевої кислоти 7-ступінчастим шляхом, починаючи з пірувату та аспартату напівальдегіду. Наприклад, для бактерій цей шлях передбачає отримання лізину для цілей (1) синтезу білка, (2) синтезу діамінопімелату та (3) синтезу лізину, який буде використовуватися в клітинній стінці пептидоглікана.

Аспартат в організмах, які представляють цей шлях, не тільки призводить до лізину, але й призводить до вироблення метіоніну та треоніну.

Шлях розходяться в алкатальний сеалдельдегід для отримання лізину і в гомосерин, який є попередником для треоніну та метіоніну.

Біосинтез лізину у вищих та евгленідних грибах

Синтез de novo лізину у вищих грибів та евгленідних мікроорганізмів відбувається через проміжний L-α-аміноадипат, який багато разів перетворюється по-різному, ніж у бактерій та рослин.

Маршрут складається з 8 ферментативних ступенів, в яких беруть участь 7 вільних проміжних продуктів. Перша половина шляху відбувається в мітохондріях і досягає синтезу α-аміноадипату. Перетворення α-аміноадипату в L-лізин відбувається пізніше в цитозолі.

- Перший крок маршруту складається з конденсації молекул α-кетоглутарата та ацетил-КоА ферментом гомоцитрат-синтази, який дає гомоцитричну кислоту.

- Гомоцитонна кислота зневоднюється в цис-гомоаконікову кислоту, яка потім перетворюється в гомоізоцитарну кислоту ферментом гомоаконітази.

- Гомоізоцитрана кислота окислюється гомоізоцитратдегідрогеназою, тим самим досягаючи тимчасового утворення оксоглутарату, який втрачає молекулу вуглекислого газу (СО2) і закінчується як α-катодадипна кислота.

- Це останнє з'єднання трансзамінується глутаматзалежним процесом завдяки дії ферменту аміноадипат амінотрансферази, який продукує L-α-аміноадипінову кислоту.

- бічний ланцюг L-α-аміноадипінової кислоти знижується до утворення L-α-аміноадипінової-δ-семіалдегідної кислоти дією аміноадипатредуктази, реакції, яка вимагає АТФ та НАДФ.

- Сахаропін-редуктаза каталізує конденсацію L-α-аміноадипінової кислоти-δ-семальдегіду з молекулою L-глутамату. Згодом іміно знижується і отримується сакропін.

- Нарешті, вуглецево-азотний зв’язок у глутаматній частині сахаропіну “розрізається” ферментом сахаропіндегідрогенази, отримуючи L-лізин та α-кетоглутаратну кислоту в якості кінцевих продуктів.

Альтернативи лізину

Експериментальні випробування та аналізи, проведені з щурами в період росту, дали змогу з’ясувати, що ε-N-ацетил-лізин може замінити лізин для підтримки росту потомства, і це завдяки наявності ферменту: ε-лізин ацилаза .

Цей фермент каталізує гідроліз ε-N -ацетил-лізину для отримання лізину, і це відбувається дуже швидко і у великих кількостях.

Деградація

У всіх видів ссавців перша стадія деградації лізину каталізується ферментом лізин-2-оксоглутарат редуктази, здатного перетворювати лізин та α-оксоглутарат в сахаропін, похідне амінокислоти, присутнє у фізіологічних рідинах тварин і яке існування в них було продемонстровано наприкінці 60-х.

Сахаропін перетворюється на α-аміноадипат δ-семальдегід і глутамат під дією ферменту сахаропіну дегідрогенази. Інший фермент також здатний використовувати сакропін як субстрат для його гідролізу до лізину та α-оксоглутарата, і це відомо як сахаропінова оксидоредуктаза.

Сахаропін, один з основних метаболічних проміжних речовин при деградації лізину, має надзвичайно високу швидкість обороту у фізіологічних умовах, тому він не накопичується у рідинах чи тканинах, що було продемонстровано високою активністю сахаропіну дегідрогенази.

Однак кількість та активність ферментів, що беруть участь у метаболізмі лізину, значною мірою залежать від різних генетичних аспектів кожного конкретного виду, оскільки існують внутрішні зміни та конкретні механізми контролю чи регуляції.

"Сакаропінурія"

Існує патологічний стан, пов'язаний з рясною втратою амінокислот, таких як лізин, цитруллін та гістидин через сечу, і це відомо як «сахаропінурія». Сахаропін - похідне амінокислоти метаболізму лізину, яке виводиться разом з трьома амінокислотами, згаданими з сечею «сакропінуричних» пацієнтів.

Спочатку цукропін був виявлений у пивних дріжджах і є попередником лізину в цих мікроорганізмах. В інших еукаріотичних організмах ця сполука утворюється під час деградації лізину в мітохондріях гепатоцитів.

Продукти, багаті лізином

Лізин отримують з продуктів, що вживаються в раціон, і середній дорослий чоловік потребує щонайменше 0,8 г його в день. Він міститься в численних білках тваринного походження, особливо в червоних м'ясах, таких як яловичина, баранина та курка.

Він міститься в таких рибах, як тунець і лосось, і в морепродуктах, таких як устриці, креветки та мідії. Він також присутній у складових білків молочних продуктів та їх похідних.

У рослинній їжі він міститься в картоплі, перці і цибулі-пореї. Він також міститься в авокадо, персиках і грушах. В таких бобових, як квасоля, нут і соя; в гарбузовому насінні, в горіхах макадамії та в кеш'ю (просто, кешью тощо).

Переваги його споживання

Ця амінокислота входить до численних лікарських препаратів з нутрицевтиками, тобто виділяється з природних сполук, особливо рослин.

Він використовується як протисудомний засіб, а також показав свою ефективність при інгібуванні реплікації вірусу простого герпесу типу 1 (ВПГ-1), що зазвичай проявляється у періоди стресу, коли імунна система пригнічена або «ослаблена» у вигляді пухирів. або герпес на губах.

Ефективність добавок L-лізину для лікування герпесу обумовлена тим, що він «конкурує» або «блокує» аргінін, іншу білкову амінокислоту, необхідну для розмноження ВПГ-1.

Було встановлено, що лізин також має антианксіолітичну дію, оскільки допомагає блокувати рецептори, які беруть участь у реакціях на різні стресові подразники, крім участі у зниженні рівня кортизолу, «гормону стресу».

Деякі дослідження показали, що воно може бути корисним для пригнічення росту ракових пухлин, для здоров'я очей, для контролю артеріального тиску, серед інших.

У тварин

Загальною стратегією лікування інфекцій вірусу герпесу I у котячих є добавка лізину. Однак деякі наукові публікації встановлюють, що ця амінокислота не має, у котячих, жодної противірусної властивості, а діє, зменшуючи концентрацію аргініну.

Про здоров’я немовлят

Експериментальне споживання L-лізину, доданого до молока немовлят у період лактації, показало користь для збільшення маси тіла та збудження апетиту у дітей на перших етапах післяпологового розвитку.

Однак надлишок L-лізину може викликати перебільшене виділення з сечею амінокислот як нейтральних, так і основних характеристик, що призводить до їх дисбалансу в організмі.

Надлишок добавки L-лізину може призвести до пригнічення росту та інших очевидних гістологічних ефектів на основні органи, ймовірно, через втрату амінокислот у сечі.

У цьому ж дослідженні було також показано, що добавка лізину покращує харчові властивості вживаних рослинних білків.

Інші подібні дослідження, проведені у дорослих та дітей обох статей у Гані, Сирії та Бангладеш, виявили корисні властивості споживання лізину для зменшення діареї у дітей та деяких летальних станів дихання у дорослих чоловіків.

Порушення дефіциту лізину

Лізин, як і всі незамінні амінокислоти, необхідний для правильного синтезу клітинних білків, що сприяють утворенню систем органів організму.

Помічений дефіцит лізину в раціоні, оскільки це незамінна амінокислота, яка не виробляється організмом, може призвести до розвитку тривожних симптомів, опосередкованих серотоніном, крім діареї, пов’язаної також з рецепторами серотоніну.

Список літератури

Bol, S., & Bunnik, EM (2015). Добавка лізину не ефективна для профілактики або лікування інфекції котячим герпесвірусом 1 у кішок: систематичний огляд. BMC Veterinary Research, 11 (1).
Карсон, Н., Скалі, Б., Ніл, Д., і Карре, І. (1968). Сахаропінурія: нова вроджена помилка метаболізму лізину. Природа, 218, 679.
Colina R, J., Díaz E, M., Manzanilla M, L., Araque M, H., Martínez G, G., Rossini V, M., & Herez-Timaure, N. (2015). Оцінка рівня засвоюваного лізину в дієтах з високою щільністю енергії для чистого свині. Журнал MVZ Córdoba, 20 (2), 4522.
Стипендіати, BFCI, & Lewis, MHR (1973). Метаболізм лізину у ссавців. Біохімічний журнал, 136, 329-334.
Fornazier, RF, Azevedo, RA, Ferreira, RR, & Varisi, VA (2003). Катаболізм лізину: потік, метаболічна роль та регуляція. Бразильський журнал фізіології рослин, 15 (1), 9–18.
Ghosh, S., Smriga, M., Vuvor, F., Suri, D., Mohammed, H., Armah, SM, & Scrimshaw, NS (2010). Вплив добавок лізину на здоров'я та захворюваність у суб'єктів, що належать до бідних приміських домогосподарств в Аккрі, Гана. Американський журнал клінічного харчування, 92 (4), 928–939.
Хаттон, Каліфорнія, Перуджіні, Массачусетс, та Джеррард, Дж. Дж. (2007). Інгібування біосинтезу лізину: розвивається стратегія антибіотиків. Молекулярні біосистеми, 3 (7), 458–465.
Kalogeropoulou, D., LaFave, L., Schweim, K., Gannon, MC, & Nuttall, FQ (2009). Прийом лізину помітно послаблює реакцію глюкози на введену глюкозу без зміни реакції на інсулін. Американський журнал клінічного харчування, 90 (2), 314–320.
Nagai, H., & Takeshita, S. (1961). Харчова дія добавки L-лізин на ріст немовлят та дітей. Paediatria Japonica, 4 (8), 40–46.
O'Brien, S. (2018). Healthline. Отримано 4 вересня 2019 року з веб-сайту www.healthline.com/nutrition/lysine-benefits
Zabriskie, TM, & Jackson, MD (2000). Біосинтез і метаболізм лізину в грибах. Звіти про природні продукти, 17 (1), 85–97.

ЛІЗИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦІЇ, БІОСИНТЕЗ - БІОЛОГІЯ - 2025