ЛІЗОЦИМ: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦІЇ - БІОЛОГІЯ - 2025

У лізоцими є гідролітичні ферменти широко поширені в природі , здатної гідролізувати глікозидних зв'язків пептидогликана стінки бактерій. Вони присутні у рослин і тварин і функціонують як захисний механізм проти бактеріальних інфекцій.

Відкриття цих ферментів бере свій початок у 1922 році, коли Олександр Флемінг зрозумів, що існує білок, який мав каталітичну здатність лізувати бактерії в деяких тканинах людини та секрети.

Графічне зображення структури лізоциму (Джерело: Jawahar Swaminathan та співробітники MSD в Європейському інституті біоінформатики через Wikimedia Commons)

Завдяки простому одержанню та малому розміру лізоцим був одним з перших ферментів, які секвенсувались, структуру яких визначали за допомогою рентгенівських променів, і в даний час використовується як модельна система в хімії, ензимології, кристалографії та молекулярній біології білка.

Лізоцим - це "бактеріолітичний" фермент, який спеціалізується на гідролізі β-1,4 глюкозидних зв'язків, що утворюються між N-ацетилмураміновою кислотою та N-ацетилглюкозаміном, присутніми в клітинній стінці пептидоглікану. грампозитивні бактерії.

Він має різні функції, як травлення, так і імунологічні, у всіх організмах, де він виражений і використовується як біотехнологічний ресурс для різних цілей.

характеристики

Лізоцими виражаються основними групами живих організмів на планеті, але вони особливо багаті у тварин, і саме від них вони були додатково очищені та вивчені.

У людини лізоцим міститься у високій концентрації в різних рідинах і тканинах, таких як печінка, хрящі, слина, слиз і сльози. Він експресується гемопоетичними клітинами, а також знаходиться в гранулоцитах, моноцитах та макрофагах, а також інших клітинах-попередниках у кістковому мозку.

Лізоцими рослинного походження гідролізують субстрати, подібні до тих, що використовуються іншими близькоспорідненими ферментами, відомими як хітинази, з цієї причини вони також можуть гідролізувати зв’язки в хітині, хоча і з меншою ефективністю.

Типи лізоцимів у тварин та їх характеристика

Принаймні три типи лізоцимів були описані у тваринному світі:

-Лізоцими типу C ("C" " c onvencional" або " c hicken", що означає курка англійською)

-Лізоцими типу G ("G" для " g oose", що означає англійська гуска) та

-Лізоцими типу I ("я" від " i безхребетних")

Три класи лізоцимів відрізняються один від одного за їх амінокислотними послідовностями, їх біохімічними характеристиками та ферментативними властивостями.

Лізоцими типу С

Ці лізоцими вважаються "модельними" ферментами цього сімейства, оскільки вони послужили моделлю для дослідження структури та функції. Вони відомі як "С" англійської "курки", оскільки їх вперше виділили з білого курячого яйця.

У цьому класі є лізоцими, вироблені більшістю хребетних, особливо птахів та ссавців. Він також включає ферменти, присутні у деяких членистоногих, таких як Lepidoptera, Diptera, деякі павукоподібні та ракоподібні.

Вони є невеликими ферментами, оскільки мають молекулярну масу, яка не перевищує 15 кДа. Вони є основними білками з високими ізоелектричними точками.

Лізоцими типу G

Перший лізоцим цього типу був виявлений у гусячого яєчного білка і присутній у численних видів птахів, таких як кури, лебеді, страуси, казуари та інші.

В деяких випадках лізоцими типу G є більш рясними, ніж лізоцими типу С в яєчних білках певних птахів, а в інших - навпаки, лізоцими типу С є більш рясними.

Ці лізоцими також присутні у двостулкових молюсків та в деяких клітках. Вони трохи більше білків типу С, але їх молекулярна маса зазвичай не перевищує 25 кДа.

Лізоцими I типу

Ці лізоцими присутні насамперед у безхребетних тварин. Його присутність була визначена у кольців, голкошкірих, ракоподібних, комах, молюсків і нематод, вона відсутня у ссавців та інших хребетних.

Вони мають більш кислі ізоелектричні точки, ніж білки типу C і типу G.

Будова

Три типи ферментів тварин, описані в попередньому розділі, мають досить схожі тривимірні структури.

Люзовий лізоцим є лізоцимом типу С і був першим з цих ферментів, які вивчалися та структурно характеризувались. Це невеликий білок із 130 амінокислотних залишків і кодується геном, розташованим на хромосомі 12, який має 4 екзони та 3 інтрони.

Його структура поділена на два домени: один відомий як домен α, а другий як β домен . Домен α складається з чотирьох альфа-спіралей, а β-домен складається з антипаралельного β листа та великої петлі.

Каталітичний сайт ферменту розташований в щілині, яка утворюється між обома доменами, і для зв'язування з субстратом має залишки глутамінової та аспарагінової кислоти. Крім того, у нього є щонайменше шість "субітитів", відомих як A, B, C, D, E і F, здатні зв'язуватися до шести послідовних залишків цукру.

Особливості

Лізоцим має не тільки фізіологічні функції в захисті та боротьбі з бактеріальними інфекціями в організмах, які його експресують, але, як було сказано, був дуже корисним як модельний фермент з хімічної, ферментативної та структурної точки зору.

У сучасній промисловості його визнають потужним бактерицидом і використовують для збереження їжі та наркотиків.

Завдяки реакції, яку ці ферменти каталізують, вони можуть діяти на різні бактеріальні популяції та змінювати стабільність їх стінок, що згодом перетворюється на клітинний лізис.

У поєднанні з іншими подібними ферментами лізоцими можуть діяти як на грампозитивні, так і на грамнегативні бактерії, тому їх можна вважати частинами антибактеріальної «імунної» системи різних класів організмів.

У білих кров’яних клітинах, присутніх у крові ссавців, ці ферменти виконують важливі функції при деградації мікроорганізмів, що нападають, роблячи їх важливими для імунної системи людини та інших ссавців.

Лізоцими в рослинах виконують по суті ті ж функції, що і у тварин, які їх експресують, оскільки вони є першою лінією захисту від бактеріальних збудників.

Список літератури

1. Callewaert, L., & Michels, W. (2010). Лізоцими в тваринництві. J. Biosci. , 35 (1), 127-160.
2. Мерліні, Г. та Беллотті, В. (2005). Лізоцим: парадигматична молекула для дослідження структури білка, функції та неправильного складання. Clinica Chimica Acta, 357, 168–172.
3. Мир, А. (1977). Лізоцим: короткий огляд. Медичний журнал післядипломної освіти, 53, 257–259.
4. Sahoo, NR, Kumar, P., Bhusan, B., Bhattacharya, TK, Dayal, S., & Sahoo, M. (2012). Лізоцим у тваринництві: Посібник з відбору хвороб. Journal of Animal Science Advances, 2 (4), 347–360.
5. Wohlkönig, A., Huet, J., Looze, Y., & Wintjens, R. (2010). Структурні відносини в надсімействі лізоциму: вагомі докази мотивів підпису глікозидної гідролази. PLoS One, 5 (11), 1–10.