АЛАНІН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦІЇ, БІОСИНТЕЗ - БІОЛОГІЯ - 2025

Аланіну (Ala) є одним з 22 відомих амінокислот, складових структуру білка всіх організмів, від бактерій до людини. Оскільки він може синтезуватися організмом, його класифікують як несуттєву амінокислоту.

Білки мають основну або первинну структуру, що складається з ланцюга амінокислот, званого поліпептидним ланцюгом, у цих ланцюгах кожна амінокислота складається з центрального вуглецю, який називається α-вуглецем.

Хімічна структура амінокислоти Аланін (Джерело: Borb, через Wikimedia Commons)

Α вуглець приєднаний до чотирьох груп: аміногрупи (-NH2), карбоксильної групи (-COOH), атома водню (-H) та групи або бічного ланцюга (-R), який ідентифікує кожну амінокислоту. У бічному ланцюзі вуглеці приймають послідовно літери ß, γ, δ і ε.

Амінокислоти класифікуються за полярністю їх бічних ланцюгів, і тому виникають аполярні гідрофобні та полярні гідрофільні амінокислоти, які, в свою чергу, можуть бути нейтральними, основними та кислими. Аланін - це гідрофобна аполярна амінокислота і є найпростішою амінокислотою після гліцину і найбільш рясною у більшості білків.

Аланін може утворюватися в м’язах і транспортуватися до печінки, де він вводиться глюконеогенним шляхом, тобто шлях утворення глюкози з неглікозидних речовин. Аланін також може синтезуватися в печінці через катаболізм триптофану та урацилу і може бути розбитий, утворюючи піруват.

Він бере участь у синтезі триптофану, піридоксину (вітамін В6) та карнозину, і, як це можна перетворити в піруват, опосередковано бере участь у регуляції глікемії або як джерело енергії для скелетних м’язів.

Його використовують як дієтичну добавку для поліпшення спортивних показників і природним чином міститься в яловичині, свинині та рибі, а також у молоці та його похідних та в яйцях. Деякі бобові, фрукти та горіхи також багаті аланіном.

Будова

Вище обговорювалося, що аланін, як і всі амінокислоти, має α-вуглець з чотирма групами, приєднаними до нього, R-група - метильною групою (-CH3).

Тому при рН тіла (близько 7,4) α-вуглець аланіну приєднується до протонізованої аміногрупи (-NH3 +), карбоксильної групи, яка втратила протон (-COO-), водень і метильна група (-CH3).

Більшість амінокислот є іонізуючими при рН 7,0, і геометрично вони можуть мати ізомери, відомі як енантіомери, які є дзеркальними зображеннями, як правої та лівої руки.

Тоді всі амінокислоти можна знайти як "хіральні пари", позначені як D або L (декстро і лево відповідно), залежно від положення атомів, що оточують α-вуглець.

Однак аланін, як і у більшості амінокислот, міститься здебільшого у формі L, оскільки це форма, яку ферменти вставляють під час синтезу білка.

Цю амінокислоту можна також знайти як β-аланін, в якому аміногрупа приєднана до свого β-вуглецю, тобто до першого вуглецю його бічного ланцюга.

Β-Аланін міститься в пантотеновій кислоті (вітамін В5) і в деяких природних пептидах. D-аланін міститься в деяких поліпептидах, що входять до складу стінок деяких бактеріальних клітин.

Група R (метил, СН

Метильна група бічного ланцюга аланіну - це насичений вуглеводень, який дає неполярну гідрофобну характеристику цій амінокислоті. Ця характеристика аланіну є загальною для інших амінокислот цієї групи, таких як гліцин, валін, лейцин та ізолейцин.

Амінокислоти, що входять до групи аліфатичних речовин, є хімічно нейтральними амінокислотами і відіграють дуже важливу роль у формуванні та підтримці тривимірної структури білків, оскільки вони мають тенденцію взаємодіяти один з одним, виключаючи воду.

Ці амінокислоти, включаючи аланін, містять однакову кількість іонізуючих груп з протилежними зарядами, тому вони не мають чистого заряду і називаються "цвіттерионами".

Особливості

Як і більшість відомих амінокислот, аланін використовується в синтезі пептидів і білків загалом і бере участь у встановленні поліпептидної структури та в третинній структурі деяких білків.

Ще одна важлива функція аланіну - це опосередкована участь у контролі над глікемією:

Це може спричинити піруват і навпаки, воно також може дійти до печінки і перетворити глюкозу через глюконеогенез, щоб вивільнитися в обіг або використовувати при синтезі глікогену в міру необхідності.

Аланін бере участь як транспортер амонію від м’яза до печінки, оскільки його можна синтезувати амінірованістю з пірувату, транспортувати до печінки і трансформувати трансамінацією.

Це відбувається одночасно з перетворенням α-кетоглутарату в глутамат, який може вступити в цикл сечовини і перетворитися назад в піруват.

Інші функції

Ця амінокислота необхідна для синтезу триптофану та піридоксину. Хоча хімічно погано реагує, аланін може мати функції розпізнавання субстратів та регулювання ферментів.

Однією з функцій β-аланіну є дієтична добавка, оскільки він використовується як ергогенний засіб для фізичних вправ. Поглинання β-аланіну збільшує концентрацію карнозину (дипептиду, утвореного β-аланіном та гістидином) у скелетних м’язах, виконуючи роль «буфера».

Зазвичай карнозин не сприяє суттєвій буферній здатності м’язової клітини, і це пов’язано з низькою концентрацією. Введення β-аланіну збільшує цю концентрацію і, отже, буферну здатність, тим самим покращуючи витривалість за рахунок зменшення втоми.

Біосинтез

Найважливіший синтез аланіну в організмі людини відбувається шляхом відновного амінування піровиноградної кислоти. Ця реакція вимагає єдиного ферментативного кроку.

Піруват забезпечує каркас вуглецю, а глутамат забезпечує аміногрупу, яка передається пірувату. Ферментом, який каталізує цю оборотну реакцію, є аланін трансаміназа.

В результаті цієї реакції утворюється аланін та α-кетоглутарат. Потім аланін може бути присутнім в глюконеогенезі, в гліколізі та в циклі Кребса.

Іншим джерелом аланіну є розпад триптофану до ацетил-КоА. Таким чином, коли фермент кинуреніназа гідролізує 3-гідрокси-кинуренін, 3-гідрокси-антранілат та аланін. Аланін вивільняється і 3-гідрокси антранілат слід метаболічним шляхом.

Деградація урацилу - ще одне джерело аланіну. У цьому випадку виробляється β-аланін, який може пройти декілька метаболічних шляхів, один з яких повинен стати ацетил-КоА.

Деградація

Загальний процес деградації амінокислот

Амінокислоти не зберігаються як вуглеводи та жири, тому ті, що виділяються під час розпаду білка, повинні бути повторно використані для синтезу нових білків та нуклеотидів.

З іншого боку, амінокислоти можуть бути деградовані, а їх вуглецеві скелети можуть використовуватися в катаболічних або анаболічних реакціях.

Коли амінокислоти розкладаються, надлишок азоту утворює аміак, який є токсичною речовиною, яку необхідно усунути, і першим етапом деградації амінокислот є виведення азоту.

У ссавців ця деградація відбувається в печінці; там будь-яка амінокислота, яка є в надлишку і не може бути використана, деградує.

Деградація аланіну

Розпад аланіну відбувається шляхом перетворення аланіну в піруват. Ця реакція каталізується аланіновою трансаміназою і вимагає наявності α-кетоглутарату як акцептора аміногрупи та подальшого утворення глутамату; це оборотна реакція.

Ці реакції утворення аланіну з пірувату та розпаду аланіну з утворенням пірувату є частиною циклу, що включає скелетні м’язи та печінку.

Печінка постачає глюкозу в м’язи і м’язи, за допомогою гліколізу перетворює глюкозу в піруват, щоб генерувати АТФ; Цей піруват може вступити в синтез аланіну, який може викинутись у кров і повернутись до печінки, що перетворить її назад у піруват, який надходить у глюконеогенез з утворенням глюкози.

При необхідності цикл повторюють. У печінці при виробництві пірувату з аланіну утворюються іони амонію, які зв'язуються з глютаміном і глутаматом, і вони входять в цикл сечовини. Потім сечовина виводиться з сечею.

Аланін, гліцин, цистеїн, серин та треонін є глюкогенними амінокислотами, оскільки їх деградація може спричинити за собою піруват, α-кетоглутарат, сукциніл-КоА, фумарат або оксалоацетат, усі глюконеогенні попередники глюкози.

Продукти, багаті аланіном

Основними джерелами амінокислот є нежирне м'ясо, риба, молюски, яйця та молочні продукти, однак аланін міститься також у багатьох продуктах на рослинній основі. Прикладами продуктів, багатих аланіном, є:

- такі м'яса, як яловичина, свинина, вівця, курка, індичка, кролик, риба; яйця, молоко та похідні.

- Горіхи, такі як фундук, волоські горіхи, каштани, мигдаль та арахіс - джерела аланіну.

- Кокос, авокадо, спаржа, баклажани, маніока або маніока, буряк, морква та солодка картопля.

- Бобові культури, такі як кукурудза, квасоля та горох.

- Зернові, такі як рис, жито, пшениця, какао, овес і жито.

Список літератури

1. Caruso, J., Charles, J., Unruh, K., Giebel, R., Learmonth, L., & Potter, W. (2012). Ергогенні ефекти β-аланіну та карнозину: запропоновані майбутні дослідження для кількісної оцінки їх ефективності. Поживні речовини, 4 (7), 585–601.
2. Gille, C., Bölling, C., Hoppe, A., Bulik, S., Hoffmann, S., Hübner, K.,… Holzhütter, HG (2010). HepatoNet1: всебічна метаболічна реконструкція гепатоциту людини для аналізу фізіології печінки. Біологія молекулярних систем, 6 (411), 1–13.
3. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Біохімія (3-е видання). Сан-Франциско, Каліфорнія: Пірсон.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Ілюстрована біохімія Харпера (28 вид.). McGraw-Hill Medical.
5. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Принципи біохімії Ленінгера. Видання «Омега» (5-е видання).