АЛЬФА-АМІЛАЗА: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦІЇ - БІОЛОГІЯ - 2025

Альфа - амілаза (α-амілаза) являє собою фермент , амілолітичну групи амілази Endo , який відповідає за гідроліз & alpha; 1,4 зв'язків між залишками глюкози , які містять різні типи вуглеводів в природі.

Систематично відомий як систематично відомий як α-1,4-глюкан 4-глюканогідроли має широке поширення, оскільки він міститься у тварин, рослин та мікроорганізмів. Наприклад, у людини амілази, що знаходяться в слині, і ті, що виділяються підшлунковою залозою, мають тип α-амілази.

Структура С-кінцевого домену ферменту тваринного альфа-амілази (Джерело: Jawahar Swaminathan та співробітники MSD Європейського інституту біоінформатики через Wikimedia Commons)

Кун в 1925 р. Вперше ввів термін "α-амілаза" виходячи з того, що продукти гідролізу, що каталізують ці ферменти, мають конфігурацію α. Пізніше, у 1968 р. Було визначено, що вони діють переважно на підкладках лінійної та нерозгалуженої структурної конфігурації.

Як і інші амілолітичні ферменти, α-амілаза відповідає за гідроліз крохмалю та інших споріднених молекул, таких як глікоген, утворюючи більш дрібні полімери, що складаються з повторюваних одиниць глюкози.

Крім фізіологічних функцій, які має цей фермент у тварин, рослин та мікроорганізмів, які його експресують, α-амілаза разом з іншими існуючими класами амілаз являє собою 25% ферментів, що використовуються для промислових та біотехнологічних цілей сучасний ринок.

Багато видів грибів та бактерій є основним джерелом отримання α-амілаз, які частіше використовуються в промисловості та наукових експериментах. В основному це пов'язано з його універсальністю, простотою отримання, простотою в обробці та низькими витратами, пов'язаними з його виготовленням.

характеристики

Знайдені в природі α-амілази можуть мати дуже різні оптимальні діапазони pH для своєї функції; Наприклад, оптимальним для α-амілаз тварин і рослин є між 5,5 і 8,0 одиниць pH, але деякі бактерії та гриби мають більше лужних та кислих ферментів.

Ферменти, наявні в слині та підшлунковій залозі ссавців, найкраще працюють при рН, близьких до 7 (нейтральних), крім того, їм потрібні хлоридні іони для досягнення максимальної ферментативної активності та здатні зв'язуватися з двовалентними іонами кальцію.

Обидва тваринні ферменти, як слина, так і підшлункова залоза, виробляються в організмах незалежними механізмами, що залучають конкретні клітини та залози, і, ймовірно, не пов'язані з ферментами, присутніми в крові та інших порожнинах тіла.

Як оптимальний рН, так і температура для функціонування цих ферментів значною мірою залежить від фізіології розглянутого організму, оскільки існують Екстремофільні мікроорганізми, які ростуть у дуже конкретних умовах щодо цих та багатьох інших параметрів.

Нарешті, з точки зору регуляції їх активності, характерним для ферментів групи α-амілаз є те, що вони, як і інші амілази, можуть інгібуватися іонами важких металів, такими як ртуть, мідь, срібло та свинець.

Будова

Α-амілаза - це багатодоменний фермент, який у тварин і рослин має приблизну молекулярну масу 50 кДа, і різні автори погоджуються, що ферменти, що належать до цього сімейства глікогідролаз, є ферментами з більш ніж десяти структурними доменами.

Центральний домен або каталітичний домен є високозбереженим і відомий як домен А, який складається з симетричної складки 8 β-складених аркушів, розташованих у формі "бочки", оточених 8 спіралями альфа, тому він також може бути зустрічається в літературі як (β / α) 8 або бочковий тип "TIM".

Важливо зазначити, що на С-кінцевому кінці β-листів домену А зберігаються залишки амінокислот, які беруть участь у каталізі та зв'язуванні субстрату, і що цей домен розташований у N-кінцевій області білка .

Ще одним з найбільш вивчених доменів цих ферментів є так званий В-домен, який виділяється між β-складеним аркушем та альфа-спіраллю № 3 домену А. Це відіграє фундаментальну роль у зв’язуванні субстрату та двовалентного кальцію.

Були описані додаткові домени для ферментів α-амілази, таких як домени C, D, F, G, H і I, які розташовані в передній або позаду домену A і функції якої точно не відомі і залежать від організму, який це вивчається.

α-амілази мікроорганізмів

Молекулярна маса α-амілаз залежить, як і інші біохімічні та структурні характеристики, від організму, який вивчається. Таким чином, α-амілази багатьох грибів і бактерій мають вагу до 10 кДа і до 210 кДа.

Висока молекулярна маса деяких з цих мікробних ферментів часто пов'язана з наявністю глікозиляцій, хоча глікозилювання білків у бактерій досить рідкісне.

Особливості

У тварин α-амілази відповідають за перші кроки метаболізму крохмалю та глікогену, оскільки вони відповідають за їх гідроліз до менших фрагментів. Органи шлунково-кишкової системи, відповідальні за його вироблення у ссавців, - підшлункова залоза та слинні залози.

Крім своєї очевидної метаболічної функції, виробництво α-амілаз, що виробляються слинними залозами багатьох ссавців, активованих дією норадреналіну, вважається багатьма авторами важливим «психобіологічним» маркером стресу в центральній нервовій системі.

Він також має вторинну функцію в галузі охорони здоров'я ротової порожнини, оскільки її діяльність працює у виведенні оральних бактерій та у запобіганні їх прилипання до порожнини рота.

Основна функція в рослинах

У рослинах α-амілази відіграють важливу роль у проростанні насіння, оскільки вони є ферментами, які гідролізують крохмаль, присутній в ендоспермі, що живить ембріон всередині, процес, по суті керований гіберелліном, фітогормоном.

Промислове застосування

Ферменти, що належать до сімейства α-амілаз, мають багаторазове застосування у різних контекстах: промисловому, науковому та біотехнологічному тощо.

У великих галузях переробки крохмалю α-амілази широко використовуються для виробництва глюкози та фруктози, а також для виробництва хліба з поліпшеними текстурами та більшою здатністю до нарощування.

У галузі біотехнології існує великий інтерес щодо вдосконалення комерційно використовуваних ферментів з метою покращення їх стабільності та працездатності в різних умовах.

Список літератури

1. Айер, П. В. (2005). Амілази та їх застосування. Африканський журнал біотехнологій, 4 (13), 1525–1529.
2. Бернфельд, П. (1960). Амілази, а і В. Ензими метаболізму вуглеводів (т. І, с. 149–158).
3. Грейнджер, Д.А., Ківліган, К.Т., Ель, М., Гордіс, Е.Б., & Стройд, Л.Р. (2007). Слинна а-амілаза в біобіхевіологічних дослідженнях. Останні розробки та програми. Енн. NY Акад. Sci., 1098, 122–144.
4. Монтейро, П. та Олівейра, П. (2010). Застосування мікробної а-амілази в промисловості - огляд. Бразильський журнал мікробіології, 41, 850–861.
5. Reddy, NS, Nimmagadda, A., & Rao, KRSS (2003). Огляд мікробної сімейства α-амілаз. Африканський журнал біотехнологій, 2 (12), 645–648.
6. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Амілаза - її клінічне значення: огляд літератури. Медицина, 55 (4), 269–289.
7. Svensson, B., & Macgregor, EA (2001). Зв'язок послідовності та структури з специфічністю в сімействі ферментів а-амілази. Biochimica et Biophysica Acta, 1546, 1–20.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Амілази рослин та тварин. Енн. Хім., 1, 115-189.