АМІЛАЗА: ХАРАКТЕРИСТИКИ, КЛАСИФІКАЦІЯ, СТРУКТУРА, ФУНКЦІЇ - БІОЛОГІЯ

Амілаза - термін, що використовується для ідентифікації важливої групи ферментів, яка відповідає за гідроліз глікозидних зв’язків між молекулами глюкози, присутніми у вуглеводах, таких як крохмаль та інші супутні, які потрапляють у раціон багатьох живих організмів.

Цей тип ферменту виробляється бактеріями, грибами, тваринами і рослинами, де вони каталізують в основному одні й ті ж реакції і мають різні функції, в основному пов'язані з енергетичним обміном.

Графічне зображення альфа-амілази тваринного походження (Джерело: Jawahar Swaminathan та співробітники MSD в Європейському інституті біоінформатики через Wikimedia Commons)

Продукти реакцій гідролізу глікозидних зв’язків можна вважати характерними для кожного типу амілолітичного ферменту, тому це часто є важливим параметром для їх класифікації.

Важливість цих ферментів, антропоцентрично кажучи, не лише фізіологічна, оскільки в даний час цей тип ферментів має велике біотехнологічне значення в промисловому виробництві продуктів харчування, паперу, текстилю, цукрів та ін.

Термін "амілаза" походить від грецького "амілон", що означає крохмаль, і був придуманий в 1833 році вченими Пеєном і Персосом, які вивчали гідролітичні реакції цього ферменту на крохмаль.

характеристики

Деякі амілази мають мультимерну природу, наприклад, β-амілаза солодкої картоплі, яка поводиться як тетрамер. Однак приблизна молекулярна маса мономерів амілази знаходиться в діапазоні 50 кДа.

Взагалі, і рослинні, і тваринні ферменти мають відносно «загальний» амінокислотний склад і мають оптимальну активність при рН між 5,5 і 8 одиницями (при цьому амілази тварин більш активні при більш нейтральному рН).

Амілази - це ферменти, здатні гідролізувати глікозидні зв’язки великої кількості полісахаридів, як правило, продукують дисахариди, але вони не здатні до гідролізуючих комплексів, таких як целюлоза.

Характеристики субстрату

Причина, чому амілази настільки важливі в природі, особливо в перетравленні вуглеводів, пов'язана з всюдисущою наявністю їх природного субстрату (крохмалю) в тканинах «вищих» овочів, які служать джерелом їжі для декількох видів тварин та мікроорганізмів.

Цей полісахарид складається, у свою чергу, з двох макромолекулярних комплексів, відомих як амілоза (нерозчинний) та амілопектин (розчинний). Частинки амілози складаються з лінійних ланцюжків залишків глюкози, пов'язаних α-1,4 зв'язками і деградують α-амілазами.

Амілопектин є високомолекулярною сполукою, він складається з розгалужених ланцюгів залишків глюкози, з'єднаних зв’язками α-1,4, гілки яких підтримуються зв'язками α-1,6.

Класифікація

Ферменти амілази класифікуються за місцем, де вони здатні розривати глікозидні зв’язки як ендоамілази або екзоамілази. Перші гідролізують зв'язки у внутрішніх областях вуглеводів, тоді як останні можуть лише каталізувати гідроліз залишків на кінцях полісахаридів.

Крім того, традиційна класифікація пов'язана зі стереохімією продуктів їх реакції, тому ці білки з ферментативною активністю також класифікуються як α-амілази, β-амілази або γ-амілази.

-А-амілази (α-1,4-глюканові 4-глюканові гідролази) - це ендоамілази, які діють на внутрішні зв’язки субстратів лінійної конформації, продукти яких мають α конфігурацію і є сумішами олігосахаридів.

-Б-амілази (α-1,4-глюканові мальтогідролази) - це екзоамілази рослин, які діють на зв’язки на невідновлюючих кінцях полісахаридів, таких як крохмаль, і гідролітичні продукти яких є залишками β-мальтози.

-Зрештою, γ-амілази - це третій клас амілаз, який також називають глюкоамілазами (α-1,4-глюканові глюкогідролази), які, як і β-амілази, є екзоамілазами, здатними видаляти прості одиниці глюкози з невідновлюючих цілей полісахариди та інвертувати їх конфігурацію.

Останній клас ферментів може гідролізувати як α-1,4, так і α, 1-6 зв’язки, перетворюючи субстрати, такі як крохмаль, у D-глюкозу. У тварин вони переважно знаходяться в тканині печінки.

Поточний рейтинг

З появою нових методів біохімічного аналізу як для ферментів, так і для їх субстратів та продуктів деякі автори визначили, що існує щонайменше шість класів ферментів амілази:

1-ендоамілази, які гідролізують α-1,4 глюкозидні зв’язки і можуть "обходити" (обходити) α-1,6 зв'язки. Прикладами цієї групи є α-амілази.

2-екзоамілази, здатні гідролізувати α-1,4, основними продуктами яких є залишки мальтози, а зв'язки α-1,6 не можна "пропустити". Прикладом групи є β-амілази.

3-екзоамілази, здатні гідролізувати зв'язки α-1,4 та α-1,6, такі як амілоглюкозидази (глюкоамілази) та інші екзоамілази.

4-амілази, які лише гідролізують α-1,6 глюкозидні зв’язки. У цю групу потрапляють ферменти, що «розганяють», та інші, відомі як пулуланази.

5-амілази, такі як α-глюкозидази, які переважно гідролізують α-1,4 зв’язки коротких олігосахаридів, що утворюються під дією інших ферментів на субстрати, такі як амілоза або амілопектин.

6-ферменти, які гідролізують крохмаль до невідновлюючих циклічних полімерів D-глюкозидних залишків, відомих як циклодекстрини, такі як деякі бактеріальні амілази.

Особливості

Багато функцій, які приписуються ферментам, що мають активність амілази, не тільки з природного або фізіологічного погляду, але і з комерційної та промислової точки зору, безпосередньо пов'язаних з людиною.

У тварин

Амілази у тварин, по суті, присутні в слині, печінці та підшлунковій залозі, де вони опосередковують деградацію різних полісахаридів, що вживаються в раціоні (тваринного походження (глікогени) або рослинного (крохмалі)).

А-амілаза, присутня в слині, використовується як показник фізіологічного стану слинних залоз, оскільки вона становить понад 40% вироблення білка цих залоз.

У пероральному відділенні цей фермент відповідає за «попереднє перетравлення» крохмалю, утворюючи залишки мальтози, мальтотріози та декстрину.

У рослинах

У рослинах крохмаль є резервним полісахаридом і його гідроліз, опосередкований ферментами амілази, виконує багато важливих функцій. Серед них можна виділити:

Проростання насіння злаків шляхом перетравлення шару алеврону.
Деградація резервних речовин для отримання енергії у вигляді АТФ.

У мікроорганізмах

Багато мікроорганізми використовують амілази для отримання вуглецю та енергії з різних джерел полісахаридів. У промисловості ці мікроорганізми використовуються для масштабного виробництва цих ферментів, які служать для задоволення різних комерційних потреб людини.

Промислове використання

У промисловості амілази використовують для різних цілей, включаючи виготовлення мальтози, сиропів з високим вмістом фруктози, олігосахаридних сумішей, декстринів тощо.

Вони також використовуються для прямого спиртового бродіння крохмалю до етанолу у пивоварній промисловості, а також для використання стічних вод, що утворюються під час переробки продуктів рослинного походження, як харчового джерела для росту мікроорганізмів.

Список літератури

Айер, П. В. (2005). Амілази та їх застосування. Африканський журнал біотехнологій, 4 (13), 1525–1529.
Azcón-Bieto, J., & Talón, M. (2008). Основи фізіології рослин (2-е видання). Мадрид: Іспанія McGraw-Hill Interamericana.
Del Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A., & Reis, L. (2008). Склад і функції слини: всебічний огляд. Журнал сучасної стоматологічної практики, 9 (3), 72–80.
Найду, MA, & Saranraj, P. (2013). Бактеріальна амілаза: огляд. Міжнародний журнал фармацевтичних та біологічних архівів, 4 (2), 274–287.
Salt, W., & Schenker, S. (1976). Амілаза - її клінічне значення: огляд літератури. Медицина, 55 (4), 269–289.
Saranraj, P., & Stella, D. (2013). Грибкова амілаза - огляд. Міжнародний журнал мікробіологічних досліджень, 4 (2), 203–211.
Solomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). Біологія (5-е видання). Філадельфія, Пенсильванія: Видавництво коледжу Сондерса.
Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Амілази рослин та тварин. Енн. Хім., 1, 115-189.

АМІЛАЗА: ХАРАКТЕРИСТИКИ, КЛАСИФІКАЦІЯ, СТРУКТУРА, ФУНКЦІЇ - БІОЛОГІЯ - 2025