АПОЕНЗИМ: ХАРАКТЕРИСТИКИ, ФУНКЦІЇ ТА ПРИКЛАДИ - БІОЛОГІЯ - 2025

Апофермент є білок частина ферменту, тому він також відомий як апобелков. Апоензим неактивний, тобто він не може виконувати свою функцію проведення певної біохімічної реакції, і він є неповним, поки не зв'язується з іншими молекулами, відомими як кофактори.

Білкова частина (апофермент) разом з кофактором утворюють повноцінний фермент (холоензим). Ферменти - це білки, здатні підвищити швидкість біохімічних процесів. Деякі ферменти потребують своїх кофакторів для здійснення каталізу, а інші - ні.

Основні риси

Вони є білковими структурами

Апоензими відповідають білковій частині ферменту - це молекули, функція яких полягає в тому, щоб діяти як каталізатори певних хімічних реакцій в організмі.

Вони входять до складу кон'югованих ферментів

Ферменти, які не потребують кофакторів, відомі як прості, такі як пепсин, трипсин та уреаза. Натомість ферменти, які потребують певного кофактора, відомі як кон'юговані ферменти. Вони складаються з двох основних компонентів: кофактора, який є небілковою структурою; і апоензим, структура білка.

Кофактор може бути органічною сполукою (наприклад, вітаміном) або неорганічною сполукою (наприклад, іоном металу). Органічний кофактор може бути коферментом або протезною групою. Кофермент - це кофактор, який слабко зв’язується з ферментом, і тому його можна легко вивільнити з активного сайту ферменту.

Вони допускають різноманітність кофакторів

Існує багато кофакторів, які зв'язуються з апоензимами для отримання холоензимів. Поширеними коферментами є НАД +, FAD, кофермент А, вітамін В і вітамін С. Поширеними іонами металів, які зв'язуються з апоензимами, є залізо, мідь, кальцій, цинк та магній.

Кофактори зв'язуються щільно або нещільно з апоензимом для перетворення апоензиму в холоензим. Після того як кофактор вилучається з холоензиму, він перетворюється назад в апоензим, який є неактивним і неповним.

Функції апоферменту

Створюйте гологензими

Основна функція апоензимів - породжувати холоензими: апоферменти зв'язуються з кофактором і з цього посилання утворюється холоензим.

Приводять до каталітичної дії

Каталіз відноситься до процесу, за допомогою якого деякі хімічні реакції можна прискорити. Завдяки апоензимам, холоензими завершуються і здатні активувати свою каталітичну дію.

Приклади

Вуглекислий ангідраза

Вуглекислий ангідраза є найважливішим ферментом в клітинах тварин, рослинних клітинах і в навколишньому середовищі для стабілізації концентрації вуглекислого газу.

Без цього ферменту перетворення вуглекислого газу в бікарбонат - і навпаки - було б надзвичайно повільним, що зробило б майже неможливим здійснення життєво важливих процесів, таких як фотосинтез у рослинах та видих під час дихання.

Гемоглобін

Гемоглобін - глобулярний білок, присутній у еритроцитах хребетних та у плазмі багатьох безхребетних, функцією яких є транспортування кисню та вуглекислого газу.

Зв'язування кисню та вуглекислого газу з ферментом відбувається на ділянці, що називається гемогрупою, яка відповідає за надання хребетної крові її червоного кольору.

Кульовий гемоглобін

Цитохром оксидаза

Цитохромоксидаза - це фермент, який присутній у більшості клітин. Містить залізо і порфірин.

Цей окислювальний фермент дуже важливий для процесів виробництва енергії. Він знаходиться в мітохондріальній мембрані, де каталізує перенесення електронів від цитохрому до кисню, що в кінцевому підсумку призводить до утворення води та АТФ (молекули енергії).

Дегідрогеназа алкоголю

Алкогольдегідрогеназа - це фермент, який знаходиться насамперед у печінці та шлунку. Цей апоензим каталізує перший крок у метаболізмі алкоголю; тобто окислення етанолу та інших спиртів. Таким чином він перетворює їх в ацетальдегід.

Його назва вказує на механізм дії в цьому процесі: префікс "des" означає "ні", а "гідро" відноситься до атома водню. Таким чином, функцією алкогольної дегідрогенази є видалення атома водню зі спирту.

Піруваткіназа

Піруваткіназа - апофермент, який каталізує завершальний етап у клітинному процесі розпаду глюкози (гліколізу).

Його функція полягає у прискоренні переходу фосфатної групи з фосфоенолпірувату на аденозиндифосфат, продукуючи одну молекулу пірувату та одну АТФ.

Піруваткіназа має 4 різні форми (ізоферменти) в різних тканинах тварин, кожна з яких має особливі кінетичні властивості, необхідні для відповідності метаболічним потребам цих тканин.

Піруват карбоксилаза

Піруват карбоксилаза - фермент, який каталізує карбоксилювання; тобто перенесення карбоксильної групи в молекулу пірувату з утворенням оксалоацетату.

Він каталізується конкретно в різних тканинах, наприклад: у печінці та нирках він прискорює початкові реакції синтезу глюкози, тоді як у жировій тканині та мозку сприяє синтезу ліпідів з пірувату.

Він також бере участь в інших реакціях, що входять до біосинтезу вуглеводів.

Ацетил коензим А карбоксилаза

Карбоксилаза ацетил-КоА є важливим ферментом метаболізму жирних кислот. Це білок, який міститься як у тварин, так і у рослин, представляючи кілька субодиниць, які каталізують різні реакції.

Його функція в основному полягає в перенесенні карбоксильної групи в ацетил-КоА для перетворення її в малоніл-коензим А (малоніл-КоА).

Він має 2 ізоформи, які називаються ACC1 та ACC2, які відрізняються за своєю функцією та за поширенням у тканинах ссавців.

Моноаміноксидаза

Моноаміноксидаза - це фермент, який присутній у нервових тканинах, де він виконує важливі функції для інактивації певних нейромедіаторів, таких як серотонін, мелатонін та епінефрин.

Бере участь у реакціях біохімічної деградації різних моноамінів у мозку. У цих окислювальних реакціях фермент використовує кисень для видалення аміногрупи з молекули та отримання альдегіду (або кетону) та відповідного аміаку.

Лактатдегідрогеназа

Лактатдегідрогеназа - це фермент, який знаходиться в клітинах тварин, рослин і прокаріотів. Його функція - сприяти перетворенню лактату до піровиноградної кислоти, і навпаки.

Цей фермент важливий при клітинному диханні, під час якого глюкоза, з їжі, деградує, щоб отримати корисну для клітин енергію.

Хоча лактатдегідрогеназа рясна в тканинах, рівень цього ферменту в крові низький. Однак, коли є травма або хвороба, багато молекул виділяються в кров. Таким чином, лактатдегідрогеназа є показником певних травм і захворювань, таких як інфаркти, анемія, рак, ВІЛ та ін.

Каталаза

Каталаза міститься у всіх організмах, які живуть у присутності кисню. Це фермент, який прискорює реакцію, за допомогою якої перекис водню розпадається на воду та кисень. Таким чином він запобігає накопиченню токсичних сполук.

Таким чином, він допомагає захистити органи і тканини від пошкоджень, спричинених перекисом, сполукою, яка постійно утворюється в численних обмінних реакціях. У ссавців переважно міститься в печінці.

Список літератури

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Попереднє дослідження на сироваткову лактатдегідрогеназу (LDH) -прогностичний біомаркер у грудях карциноми. Журнал клінічних та діагностичних досліджень, 6–8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Структура біотінілового домену ацетил-коензиму карбоксилази A визначається методом фази MAD. Структура, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Біохімія (8-е видання). WH Freeman and Company.
4. Батт, А.А., Майклз, С., Кіссінджер, П. (2002). Зв'язок рівня лактатдегідрогенази в сироватці крові з вибраними умовно-патогенними інфекціями та прогресуванням ВІЛ. Міжнародний журнал інфекційних хвороб, 6 (3), 178–181.
5. Феглер, Ж. (1944). Функція вуглекислого ангідрази в крові. Природа, 137–38.
6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Структура та механізм сімейства моноаміноксидаз. Біомолекулярні концепції, 2 (5), 365–377.
7. Гупта, В., І Бамезай, РНК (2010). Піруваткіназа людини M2: Багатофункціональний білок. Білкова наука, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Будова, механізм та регуляція піруваткарбоксилази. Біохімічний журнал, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Ізоферменти піруваткінази. Біохімічне суспільство, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Біологія (7-е вид.) Навчання за участю.
11. Супуран, КТ (2016). Будова та функції вуглеводних ангідраз. Біохімічний журнал, 473 (14), 2023–2032.
12. Тіптон, К.Ф., Бойс, С., О'Салліван, Дж., Дейві, Г.П. і Хілі, Дж. (2004). Моноамінооксидази: впевненість і невизначеність. Поточна лікарська хімія, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Основи біохімії: життя на молекулярному рівні (5-е видання). Вілі.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Вищий лактат - показник метастатичного ризику пухлини - пілотне дослідження MRS з використанням гіперполяризованого 13С-пірувату. Академічна радіологія, 21 (2), 223–231.