- Як класифікуються амінокислоти?
- 20 білкових амінокислот
- Гліцин (Gly, G)
- Аланін (Ала, А)
- Пролін (Pro, P)
- Валін (Val, V)
- Лейцин (Leu, L)
- Ізолейцин (Ile, I)
- Метіонін (Met, M)
- Фенілаланін (Phe, F)
- Тирозин (Tyr, Y)
- Триптофан (Trp, W)
- Серин (Ser, S)
- Треонін (Thr, T)
- Цистеїн (Cys, C)
- Аспарагін (Asn, N)
- Глютамін (Gln, G)
- Лізин (Lys, K)
- Гістидин (His, H)
- Аргінін (Arg, R)
- Аспарагінова кислота (Asp, D)
- Глютамінової кислоти (Glu, E)
- Список літератури
Ці амінокислоти являють собою органічні сполуки , які утворюють білки , які є амінокислотними ланцюгами. Як випливає з назви, вони містять як основні групи (аміно, NH2), так і кислотні групи (карбоксил, СООН).
Ці субодиниці є ключовими для утворення сотень тисяч різних білків в організмах настільки ж різні, як бактерія і слон, або грибок і дерево.
Діаграма Вен для амінокислот (Джерело: Amino_Acids_Venn_Diagram.png: Klaus Hoffmeier - похідна робота: solde9 / Public domain, через Wikimedia Commons)
Описано понад 200 різних амінокислот, але вчені цього суб'єкта визначили, що білки всіх живих істот (простих або складних) завжди складаються з тих же 20, які з'єднуються між собою, утворюючи характерні лінійні послідовності.
Оскільки всі амінокислоти мають однакову основну "кістяк", їх бокові ланцюги диференціюють їх; отже, ці молекули можна розглядати як "алфавіт", в якому "буквою" написана мова структури білків.
Загальна основа для всіх 20 амінокислот складається з карбоксильної групи (COOH) та аміногрупи (NH2), пов'язаної через атом вуглецю, відомий як α-вуглець (20 поширених амінокислот α-амінокислоти).
20 амінокислот та їх структура
Α-вуглець також з'єднується атомом водню (H) та бічним ланцюгом. Цей бічний ланцюг, також відомий як група R, залежить від розміру, структури, електричного заряду та розчинності відповідно до кожної амінокислоти, про яку йдеться.
Як класифікуються амінокислоти?
20 найпоширеніших амінокислот, тобто білкових амінокислот, можна розділити на дві групи: незамінні та несуттєві. Останні синтезуються організмом людини, але перші повинні бути придбані з їжею і необхідні для функціонування клітин.
Незамінних амінокислот для людини та інших тварин 9:
- гістидин (H, His)
- ізолейцин (I, Ile)
- лейцин (L, Leu)
- лізин (K, Lys)
- метіонін (M, Met)
- фенілаланін (F, Phe)
- треонін (T, Thr)
- триптофан (W, Trp) і
- валін (V, Вал)
Несуттєвих амінокислот 11:
- аланін (А, Ала)
- аргінін (R, Arg)
- аспарагін (N, Asn)
- аспарагінова кислота (D, Asp)
- цистеїн (C, Cys)
- глутамінової кислоти (E, Glu)
- глютамін (Q, Gln)
- гліцин (G, Gly)
- пролін (P, Pro)
- серин (S, Ser) і
- тирозин (Y, Tyr)
На додаток до цієї класифікації 20 білкових амінокислот (з яких вони утворюють білки) можна розділити відповідно до характеристик їх R-груп у:
- неполярні або аліфатичні амінокислоти : гліцин, аланін, пролін, валін, лейцин, ізолейцин та метіонін.
- Амінокислоти з ароматичними R-групами : фенілаланін, тирозин та триптофан.
- незаряджені полярні амінокислоти : серин, треонін, цистеїн, аспарагін та глютамін.
- Позитивно заряджені полярні амінокислоти : лізин, гістидин та аргінін.
- Негативно заряджені полярні амінокислоти : аспарагінова кислота та глутамінова кислота.
20 білкових амінокислот
Ось короткий опис основних характеристик та функцій кожного з цих важливих сполук:
Це амінокислота з найпростішою будовою, оскільки її R група складається з атома водню (H), тому вона також має невеликі розміри. Його вперше виділили в 1820 році з желатину, але він також дуже рясний білком, що складається з шовку: фіброїну .
Гліцин (Джерело: Борб, через Wikimedia Commons)
Вона не є незамінною амінокислотою для ссавців, оскільки її можна синтезувати клітинами цих тварин з інших амінокислот, таких як серин та треонін.
Він бере участь безпосередньо в деяких «каналах» у клітинних мембранах, які контролюють проходження іонів кальцію з однієї сторони на іншу. Це також пов'язане з синтезом пуринів, порфіринів та деяких гальмівних нейротрансмітерів у центральній нервовій системі.
Ця амінокислота, також відома як 2-амінопропанова кислота , має відносно просту структуру, оскільки її R-група складається з метильної групи (-CH3), тому її розміри також досить малі.
Аланіна (Джерело: Борб, через Wikimedia Commons)
Він входить до складу багатьох білків, і, оскільки його можна синтезувати клітинами організму, це не вважається важливим, але є метаболічно важливим. Вона дуже багата шовковою фіброїною, звідки її вперше виділили у 1879 році.
Аланін може бути синтезований з пірувату, сполуки, що утворюється метаболічним шляхом, відомим як гліколіз , який передбачає розпад глюкози для отримання енергії у вигляді АТФ.
Він бере участь у глюкозо-аланіновому циклі, який відбувається між печінкою та іншими тканинами тварин і який є катаболічним шляхом, який залежить від білка для утворення вуглеводів та для отримання енергії.
Він також є частиною реакцій трансамінації, глюконеогенезу та інгібування гліколітичного ферменту піруваткінази, а також при печінковій аутофагії.
Пролін ( пірролідин-2-карбонова кислота ) - це амінокислота, яка має особливу структуру, оскільки її R група складається з пірролідинового кільця, утвореного п’ятьма атомами вуглецю, пов'язаними між собою, включаючи атом вуглецю α.
Пролін (Джерело: Оригінальним завантажувачем був Paginazero в італійській Вікіпедії.
У багатьох білках жорстка структура цієї амінокислоти дуже корисна для введення «скручувань» або «складок». Так відбувається з колагеновими волокнами у більшості хребетних тварин, які складаються з багатьох залишків проліну та гліцину.
На рослинах було показано, що він бере участь у підтримці клітинного гомеостазу, включаючи окислювально-відновний баланс та енергетичні стани. Він може виступати в якості сигнальної молекули і модулювати різні мітохондріальні функції, впливати на проліферацію клітин або загибель тощо.
Це ще одна амінокислота з аліфатичною R-групою, яка складається з трьох атомів вуглецю (CH3-CH-CH3). Його назва IUPAC - 2-3-аміно-3-бутанова кислота , хоча її можна також знайти в літературі як α-аміновалеріанову кислоту .
Валін (Джерело: Борб, через Wikimedia Commons)
Валін вперше очистили у 1856 р. Від водного екстракту підшлункової залози людини, але його ім'я було придумано в 1906 р. Завдяки його структурній схожості з валеріановою кислотою, що видобувається з деяких рослин.
Це незамінна амінокислота, оскільки вона не може бути синтезована організмом, хоча, схоже, не виконує багатьох інших функцій, окрім того, що є частиною структури багатьох кульових білків.
У результаті його деградації можуть бути синтезовані інші амінокислоти, такі як глютамін та аланін.
Лейцин - ще одна незамінна амінокислота і входить до групи амінокислот з розгалуженим ланцюгом, поряд із валіном та ізолейцином. R-група, яка характеризує цю сполуку, є ізобутильною групою ( CH2-CH-CH3-CH3 ), тому вона дуже гідрофобна (відштовхує воду).
Лейцин (Джерело: Борб, через Wikimedia Commons)
Він був виявлений у 1819 р. У складі білків м'язових волокон тварин та вовни овець.
Він дуже багатий білками, такими як гемоглобін і бере безпосередню участь у регуляції обороту та синтезу білка, оскільки це активна амінокислота з точки зору внутрішньоклітинної сигналізації та генетичної експресії. У багатьох випадках це підсилювач смаку деяких продуктів.
Амінокислота з розгалуженою ланцюгом, ізолейцин була виявлена в 1904 р. З фібрину, білка, який бере участь у згортанні крові.
Ізолейцин (Джерело: Taekyubabo, через Wikimedia Commons)
Як і лейцин, це незамінна амінокислота, бічний ланцюг якої складається з розгалуженого ланцюга з 4 атомів вуглецю (CH3-CH-CH2-CH3).
Він надзвичайно поширений у клітинних білках і може становити більше 10% їх ваги. Він також працює в синтезі глутаміну та аланіну, а також у балансі амінокислот з розгалуженим ланцюгом.
Метіонін, який також називають γ-метилтіол-α-аміномасляною кислотою , являє собою амінокислоту, виявлену протягом першого десятиліття XX століття, виділену з казеїну, білка, присутнього в коров'ячому молоці.
Метіонін (Джерело: Борб, через Wikimedia Commons)
Це незамінна амінокислота, вона є гідрофобною, оскільки її R група складається з аліфатичного ланцюга з атомом сірки (-CH2-CH2-S-CH3).
Він необхідний для синтезу багатьох білків, включаючи гормони, білки зі шкіри, волосся та нігтів тварин. Він продається у формі таблеток, які діють як природні релаксанти, корисні для сну і, крім того, для підтримки гарного стану волосся та нігтів.
Фенілаланін або β-феніл-α-амінопропіонова кислота - це ароматична амінокислота, група R якої являє собою бензольне кільце. Він був виявлений у 1879 році в рослині родини Fabaceae, і сьогодні, як відомо, він є частиною багатьох природних смол, таких як полістирол.
Фенілаланін (Джерело: Борб, через Wikimedia Commons)
Як гідрофобна амінокислота, фенілаланін присутній практично у всіх гідрофобних областях білків. У багатьох рослинах ця амінокислота необхідна для синтезу вторинних метаболітів, відомих як фенілпропаноїди та флавоноїди.
У тварин фенілаланін міститься також у дуже важливих пептидах, таких як вазопресин, меланотропін та енкефалін, усі необхідні для роботи нейронів.
Тирозин ( β-парагідроксифеніл-α-амінопропіонова кислота) - ще одна ароматична амінокислота, група R якої є ароматичним кільцем, пов'язаним з гідроксильною групою (-OH), через що вона здатна взаємодіяти з різними елементами. Він був відкритий у 1846 році і, як правило, отримується з фенілаланіну.
Тирозин (Джерело: NEUROtiker / Громадське надбання, через Wikimedia Commons)
Це не є незамінною амінокислотою, але це може бути, якщо її біосинтетичні шляхи виходять з ладу. Він має багато функцій в організмі людини, серед яких виділяється його участь як субстрату для синтезу нейромедіаторів та гормонів, таких як адреналін та гормон щитовидної залози.
Він важливий для синтезу меланіну - молекули, яка забезпечує нам захист від ультрафіолетових променів сонця. Він також сприяє виробленню ендорфінів (ендогенних знеболюючих) та антиоксидантів, таких як вітамін Е.
Він діє безпосередньо у фосфорилюванні білків, а також при додаванні азотних та сірчаних груп.
Ця амінокислота, також відома як 2-аміно-3-індолілпропіонова кислота , входить до групи незамінних амінокислот і є також ароматичною амінокислотою, оскільки її R група складається з групи індолів.
Триптофан (Джерело: Оригінальним завантажувачем був Paginazero в Італійській Вікіпедії. / Загальнодоступний домен, через Wikimedia Commons)
Основні його функції у тварин, крім синтезу білка, мають виконувати із синтезом серотоніну , нейромедіатора та мелатоніну - антиоксиданту, який також працює у циклах сну та неспання.
Ця амінокислота також використовується клітинами як попередник для утворення кофактора NAD, який бере участь у безлічі ферментативних реакцій окислення та відновлення.
У рослинах триптофан є одним з основних попередників синтезу рослинного гормону ауксину , який бере участь у регуляції росту, розвитку та інших фізіологічних функцій у цих організмах.
Серин, або 2-аміно-3-гідроксипропанова кислота, є несуттєвою амінокислотою, яку можна отримати з гліцину. Його R група являє собою спирт формули -CH2OH, тому вона є полярною амінокислотою без заряду.
Серина (Джерело: Борб, через Wikimedia Commons)
Він функціонально важливий у багатьох незамінних білках і необхідний для метаболізму жирів, жирних кислот та клітинних мембран. Бере участь у зростанні м’язів та здоров’ї імунної системи ссавців.
Їх функції також пов'язані з синтезом цистеїну, пуринів та піримідинів (азотисті основи), кераміду та фосфатидилсерину (мембранного фосфоліпіду). У бактеріях він бере участь у синтезі триптофану, а в жуйних в глюконеогенезі.
Він є частиною активного сайту ферментів з гідролітичною активністю, відомим як серинові протеази, а також бере участь у фосфорилюванні інших білків.
Треонін або трео-Ls-α-аміно-β-масляна кислота - ще одна незамінна амінокислота, яка входить до складу великої кількості клітинних білків тварин і рослин. Це була одна з останніх виявлених амінокислот (1936) і має багато важливих функцій у клітинах, зокрема:
- Це місце зв'язування вуглеводних ланцюгів глікопротеїнів
- Це місце розпізнавання білкових кіназ зі специфічними функціями
- Це частина важливих білків, таких як ті, які утворюють зубну емаль, еластин і колаген, а також інші нервової системи
- Фармакологічно він використовується як харчова добавка, анксіолітичний та антидепресантний
Треонін (Джерело: Борб, через Wikimedia Commons)
R-група треоніну, подібно до серину, містить групу -ОН, тому це спирт зі структурою -CH-OH-CH3.
Ця неесенціальна амінокислота була виявлена в 1810 році як основна складова білка, що міститься в рогах різних тварин.
Cysteine (Джерело: Оригінальним завантажувачем був Paginazero в італійській Вікіпедії. / Громадське надбання, через Wikimedia Commons)
Її R група складається з тиолової або сульфгідрильної групи (-CH2-SH), тому вона має важливе значення для утворення внутрішньо- та міжмолекулярних дисульфідних містків у білках, де вона знаходиться, що дуже важливо для встановлення структури. тривимірна з них.
Ця амінокислота також бере участь у синтезі глутатіону, метіоніну, ліпоєвої кислоти, тіаміну, коензиму А та багатьох інших біологічно важливих молекул. Крім того, він входить до складу кератинів, структурних білків, які дуже рясні у тварин.
Аспарагін - неістотна амінокислота, що належить до групи незаряджених полярних амінокислот. Це була перша виявлена амінокислота (1806 р.), Виділена зі спаржевого соку.
Аспарагін (Джерело: Борб, через Wikimedia Commons)
Він характеризується групою R - карбоксамідом (-CH2-CO-NH2), тому він може легко утворювати водневі зв’язки.
Він активний в клітинному обміні та фізіології організму тварин. Він працює в регуляції експресії генів та імунної системи, крім участі в нервовій системі та детоксикації аміаком.
Група R глутаміну деякі автори описують як амід бічного ланцюга глутамінової кислоти (-CH2-CH2-CO-NH2). Це не є важливою амінокислотою, оскільки існують шляхи її біосинтезу в клітинах тварин.
Глютамін (Джерело: Борб, через Wikimedia Commons)
Він бере безпосередню участь в обороті білків і в клітинній сигналізації, в експресії генів і в імунній системі ссавців. Він вважається «паливом» для проліферуючих клітин і виконує функції інгібітора загибелі клітин.
Глютамін також бере участь у синтезі пуринів, піримідинів, орнітину, цитруліну, аргініну, проліну та аспарагіну.
Лізин або ε-амінокапронова кислота - це незамінна амінокислота для людини та інших тварин. Він був виявлений у 1889 р. У складі казеїну, желатину, яєчного альбуміну та інших тваринних білків.
Лізин (Джерело: Борб, через Wikimedia Commons)
У своїй R-групі лізин має позитивно заряджену аміногрупу (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +), що характеризується її гідрофобністю.
Він не тільки діє як мікроелемент для клітин в організмі, але також є метаболітом для різних видів організмів. Він має важливе значення для росту м'язів та їх реконструкції, а також, як виявляється, має противірусну активність, при метилюванні білка та інших модифікаціях.
Це "напівнесенціальна" амінокислота, оскільки існують шляхи її синтезу у дорослих людей, але вони не завжди відповідають вимогам організму.
Хістидин (Джерело: NEUROtiker / Загальнодоступний довід, через Wikimedia Commons)
Це полярна амінокислота, яка має R-групу, відому як іммідазолій, яка має циклічну структуру з двома атомами азоту, характеристики яких дозволяють їй брати участь у різних ферментативних реакціях, де відбувається перенос протонів.
Гістидин бере участь у метилюванні білків, входить до складу гемоглобіну (білка, який переносить кисень у крові тварин), міститься в деяких антипексидантних дипептидах і є попередником інших важливих молекул, таких як гістамін.
Ця позитивно заряджена амінокислота була вперше виділена в 1895 р. З мурашиних білків деяких тварин. Це не незамінна амінокислота, але вона дуже важлива для синтезу сечовини, одного із способів виділення азоту з тваринами.
Аргінін (Джерело: Борб, через Wikimedia Commons)
Її R група являє собою -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2 і діє як антиоксидант, регулятор гормональної секреції, детоксикатор амонію, регулятор експресії генів, резервуар азоту, при метилюванні білка тощо. .
Аспарагінова кислота має одну R-групу з другою карбоксильною групою (-CH2-COOH) і входить до групи негативно заряджених амінокислот.
Аспарагінова кислота (Джерело: Оригінальним завантажувачем був Paginazero в італійській Вікіпедії. / Громадське надбання, через Wikimedia Commons)
Основні його функції пов'язані з синтезом пуринів, піримідинів, аспарагіну та аргініну. Він бере участь в реакціях трансамінації, в циклі сечовини і в синтезі інозиту.
Він також належить до групи негативно заряджених амінокислот, з R групою зі структурою -CH2-CH2-COOH, дуже схожою на аспарагінову кислоту. Він був виявлений у 1866 році з гідролізованого пшеничного клейковини і, як відомо, є частиною багатьох поширених білків у багатьох живих істотах.
Глютамінова кислота (Джерело: Борб, через Wikimedia Commons)
Ця несуттєва амінокислота виконує багато важливих функцій у клітинах тварин, особливо в синтезі глютаміну та аргініну, двох інших білкових амінокислот.
Крім того, він є важливим посередником передачі збудливих сигналів у центральній нервовій системі хребетних тварин, тому його присутність у певних білках має вирішальне значення для функції мозку, когнітивного розвитку, пам'яті та навчання.
Список літератури
- Fonnum, F. (1984). Глутамат: нейромедіатор у мозку ссавців. Журнал нейрохімії, 18 (1), 27–33.
- Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Принципи біохімії Ленінгера. Макміллан.
- Szabados, L., & Savoure, A. (2010). Пролін: багатофункціональна амінокислота. Тенденції в рослинництві, 15 (2), 89–97.
- Ву, Г. (2009). Амінокислоти: обмін речовин, функції та харчування. Амінокислоти, 37 (1), 1-17.
- Ву, Г. (2013). Амінокислоти: біохімія та харчування. CRC Press.