ПРОЛІН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦІЇ, ПРОДУКТИ ХАРЧУВАННЯ - БІОЛОГІЯ - 2025

Пролин (Pro, P) , належить 22 амінокислот , класифікованих як основний. Це неістотна амінокислота, оскільки її можуть синтезувати людина та інші тварини ссавців.

У 1900 році німецький вчений Річард Уілстаттер вперше видобув і спостерігав пролін. Однак саме Емілі Фішер у 1901 р. Ввів термін "пролін" на основі пірролідинового кільця амінокислоти; Цьому досліднику вдалося також детально пояснити синтез проліну з молочного казеїну.

Хімічна структура амінокислоти пролін (Джерело: Clavecin via Wikimedia Commons)

У таких білках, як казеїн, пролін відіграє найважливішу роль у структурних «поворотах» та складках. У цьому білку пролін гомогенно розподіляється по всій структурі і зв'язується з β казеїном та αs1 білком; крім того, це запобігає утворенню несправних структурних вигинів або петель.

У біохімічних аналізах, які зазвичай використовуються для визначення точної послідовності амінокислот, що складають білки, пролін є однією з найскладніших для виявлення амінокислот, оскільки вторинна аміногрупа проліну відрізняється поведінкою і не може бути легко виявлена. .

Шкурка - чи не найвідоміше захворювання, пов’язане з проліном. Це пов'язано з дефіцитом надходження вітаміну С, що безпосередньо впливає на гідроксилювання проліну в колагенових волокнах, спричиняючи системне ослаблення через нестабільність колагенових волокон, які є у всьому організмі.

характеристики

Вторинна аміногрупа, приєднана до α-вуглецю, ускладнює завдання класифікації проліну дещо складним. Однак у деяких текстах він класифікується разом з розгалуженими амінокислотами або з аліфатичними бічними ланцюгами, оскільки бічний ланцюг або R група проліну є гідрофобною або аліфатичною.

Однією з найважливіших характеристик проліну є те, що ні в якому разі він не може утворювати водневі зв’язки, що робить його ідеальним для структурування складних і складних витків у третинних структурах білків.

Так само, як усі амінокислоти мають дві ізоформи, які залежать від центрального атома вуглецю, пролін можна зустріти в природі як L-пролін або як D-пролін. Однак форма L-проліну є найпоширенішою за своєю природою і є тією, що входить до складу білкових структур.

У білках, де він знайдений, пролін часто займає місця, близькі до поверхні або до складчастого або «скрученого» ділянки поліпептидного ланцюга, оскільки жорстка і закрита структура проліну ускладнює сильну взаємодію з іншими амінокислотами. .

Будова

Пролін має особливу структуру серед основних амінокислот, оскільки має вторинну аміногрупу (NH2), а не первинну аміногрупу, характерну для всіх амінокислот.

R-група або бічний ланцюг проліну являє собою пірролідинове або тетрагідропірольне кільце. Ця група утворена гетероциклічним аміном (без подвійних зв’язків) з п'яти атомів вуглецю, де кожен з них насичений атомами водню.

Пролін має особливість, що "центральний" атом вуглецю включений в гетероциклічне пірролідинове кільце, тому єдиними "вільними" або "виступаючими" атомами є карбоксильна група (СООН) і атом водню (Н ) гетероциклічного кільця амінокислоти.

Молекулярна формула Проліну - C5H9NO2, а його назва IUPAC - піролідин-2-карбонова кислота. Він має приблизну молекулярну масу 115,13 г / моль і частота його появи у білках становить приблизно 7%.

Особливості

Колагенові і тропоколагенні волокна - найпоширеніші білки у більшості хребетних тварин. Вони складають шкіру, сухожилля, матрицю кісток та багато інших тканин.

Колагенові волокна складаються з багатьох повторних поліпептидних потрійних спіралей, які, в свою чергу, складаються з безлічі залишків проліну та гліцину в послідовності гліцин-пролін-пролін / гідроксипролін (останній є модифікованим похідним проліну).

У своїй природній формі пролін входить до складу проколагену, він є попередником поліпептидів колагену та деяких інших білків сполучної тканини. Фермент проколаген пролін гідроксилаза відповідає за гідроксилювання залишків проліну з походженням гідроксипроліну і, таким чином, досягнення дозрівання проколагену до самого колагену.

Яка основна функція проліну в колагенових волокнах?

Гідроксипролін надає йому характеристики стійкості до колагену, оскільки це похідне амінокислоти має здатність утворювати велику кількість водневих зв’язків між ланцюгами потрійної спіралі, що складають білок.

Ферменти, що каталізують гідроксилювання залишків проліну, потребують наявності вітаміну С (аскорбінової кислоти), і, як було сказано вище, цинга обумовлена ​​ослабленням колагенових волокон через невдачу гідроксилювання залишків проліну. , що викликає зменшення водневих зв’язків, що утримують колагенові волокна.

Інші функції

Пролін необхідний для утворення білкових складок і поворотів.

Його закрита структура робить цю амінокислоту складною для "розміщення" всередині білків, крім того, оскільки вона не може утворювати водневі зв'язки для "взаємодії" з іншими сусідніми залишками, це викликає утворення "поворотів" або "скручувань" по всій структурі білків, де він знаходиться.

Усі короткотривалі білки мають принаймні одну область з рясними повторами проліну, глутамату, серину та треоніну. Ці регіони мають від 12 до 60 залишків і називаються PEST послідовностями.

Білки, що містять послідовність PEST, відзначаються повсюдним звинуваченням для подальшої деградації протеасом.

Біосинтез

Багато амінокислот можна синтезувати з проміжних сполук гліколізу, шляху пентозофосфату або циклу лимонної кислоти (цикл Кребса). Пролін та аргінін утворюються в коротких глутаматних шляхах.

Практично загальний біосинтетичний шлях для всіх живих організмів починається з перетворення L-глутамату в γ-L-глутаміл-5-фосфат завдяки дії ферменту глутамат-5-кінази (у бактерій) або γ-глутамілу -кіназа (у людини).

Ця реакція включає АТФ-залежне фосфорилювання, завдяки якому, крім основного продукту, утворюється молекула АДФ.

Реакція, каталізована глутамат-5-семальдегіддегідрогеназою (у бактерій) або γ-глутамілфосфат-редуктазою (у людини), перетворює γ-L-глутаміл-5-фосфат у L-глутамат-5-полуалдегід і ця реакція заслуговує наявність кофактора NADPH.

L-глутамат-5-півалдегід реверсивно та спонтанно дегідрується до (S) -1-1-піролін-5-карбоксилату, який згодом перетворюється на L-пролін ферментом піролін-5-карбоксилат редуктази (у бактерій та людини ), у реакції якої також необхідна молекула НАДФН або НАДН.

Деградація

Пролін, аргінін, глютамін та гістидин постійно руйнуються до α-кетоглютарату, щоб вступити в цикл лимонної кислоти або цикл Кребса. У конкретному випадку пролін спочатку окислюється ферментом пролін оксидазою до піролін-5-карбоксилату.

На першому етапі, де відбувається окислення проліну до піролін-5-карбоксилату, відокремлені протони приймаються E-FAD, зменшуючись до E-FADH2; ця стадія є винятковою для амінокислоти проліну.

Спонтанною реакцією пірролін-5-карбоксилат перетворюється на глутамат γ-напівалдегід, який потім служить субстратом для ферменту глутамат γ-напівалдегіддегідрогенази. На цьому етапі звільняються два протони, один з них приймається NAD, який зводиться до NADH, а другий є вільним у вигляді H +.

Аргінін, як і пролін, трансформується в γ-семіалдегід глутамат, але через альтернативний метаболічний шлях, що включає два різних ферменти.

Фермент глутамат γ-семальдегіддегідрогеназа перетворює глутамат γ-семальдегіду в L-глутамат. Згодом цей L-глутамат знову окислюється ферментом глутаматдегідрогенази, з яким остаточно утворюється α-кетоглутарат, який буде включений у цикл лимонної кислоти.

На етапі окислення глутамату вивільняється протон (Н +) та аміногрупа (NH3 +). Протон знижує групу NADP + і утворюється молекула NADPH.

Незважаючи на безліч подібностей між шляхами деградації та біосинтезу проліну та аргініну, ці амінокислоти синтезуються та деградують абсолютно протилежними шляхами, використовуючи різні ферменти, різні кофактори та різні внутрішньоклітинні відділення.

Продукти, багаті валіном

Загалом, у всіх продуктах з високим вмістом білка є велика кількість проліну. До них належать м'ясо, молоко, яйця та ін. Однак, коли наш організм знаходиться в оптимальному стані здоров'я та харчування, він здатний ендогенно синтезувати пролін.

Пролін можна також знайти у багатьох бобових та горіхах, а також у цільних зернах, як овес, наприклад. Інші продукти, багаті проліном, - це пшеничні висівки, волоські горіхи, мигдаль, горох та квасоля.

Деякі магазини здорової їжі часто формують таблетки з амінокислотами L-лізину та L-проліну разом, щоб допомогти людям із проблемами суглобів або сповільнити старіння тканин.

Однак не було визначено з певністю, що прийом дієтичних добавок цих амінокислот має суттєвий вплив на затримку старості або інших умов, характерних для прогресуючого віку.

Переваги його споживання

Дієти, багаті проліном, зазвичай призначають людям із захворюваннями суглобів, такими як артрит, розтягнення, розірвані зв’язки, вивихи, тендиніти та інші, і це пов’язано з його зв’язком із синтезом колагенових волокон, присутніх у сполучні тканини організму.

Багато фармакологічних лосьйонів і таблеток, що застосовуються в естетичній промисловості, збагачені L-проліном, оскільки деякі дослідження показали, що ця амінокислота може певним чином посилити синтез колагену і, отже, покращити текстуру шкіри, прискорити загоєння ран, розривів, виразок і опіків.

У харчовій промисловості є білки, які мають "біоактивні пептиди", які виконують функції, що перевищують їх харчові властивості. Ці пептиди, як правило, мають від двох до дев'яти амінокислотних залишків, включаючи пролін, аргінін та лізин.

Зазначені біоактивні пептиди можуть мати антигіпертензивну активність з певним опіоїдним ефектом; вони можуть діяти як імуномодулятори, стимулюючи імунну відповідь проти деяких збудників і навіть можуть викликати посилення вазоактивності, що покращує циркуляцію тих, хто їх споживає.

Розлади дефіциту

Глютен - це білок, присутній у зернах пшениці, який викликає запалення кишечника. Люди з "непереносимістю глютену" відомі як пацієнти з "целиакией", а цей білок, як відомо, багатий проліном і глютаміном, протеолітична деградація яких важко людям з таким станом.

Деякі захворювання пов’язані з неправильним згортанням важливих білків, і дуже часто вони мають відношення до цис - транс-ізомеризації амідних зв'язків у залишках проліну, оскільки, на відміну від інших пептидних зв'язків, у яких транс-ізомер вкрай сприятливий, в проліні він є несприятливим.

У залишках проліну було помічено, що існує значна тенденція до утворення цис-ізомеру спочатку, ніж транс-ізомер в амідах, прилеглих до залишків проліну, що може генерувати "неправильну" конформацію білків.

Метаболічні порушення

Як і інші незамінні амінокислоти, основні патологічні порушення, пов'язані з проліном, зазвичай пов'язані з дефектами в шляхах засвоєння цієї амінокислоти.

Наприклад, гіперпролінемія є типовим випадком дефіциту одного з ферментів, які беруть участь у шляху деградації проліну, зокрема в 1-пірролін-5-карбоксилатдегідрогеназі, що призводить до накопичення її субстрату, що остаточно інактивує маршрут.

Ця патологія зазвичай діагностується високим вмістом проліну в плазмі крові та наявністю метаболіту 1-піролін-5-карбоксилату в сечі уражених пацієнтів.

Основні симптоми цього захворювання полягають у неврологічних розладах, захворюваннях нирок та зниження слуху чи глухоти. Інші більш важкі випадки включають важку розумову відсталість та виражені психомоторні труднощі.

Список літератури

1. Абу-Бейкер, С. (2015). Огляд біохімії: поняття та зв'язки
2. Delauney, AJ, & Verma, DPS (1993). Проліновий біосинтез та осморегуляція в рослинах. Заводський журнал, 4 (2), 215-223.
3. Список, Б., Лернер, Р.А., і Барбас, CF (2000). Проліно-каталізовані прямі асиметричні реакції альдолу. Журнал Американського хімічного товариства, 122 (10), 2395-2396
4. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Принципи біохімії Ленінгера. Макміллан.
5. Пламмер, RHA (1912). Хімічна конституція білків (т. 1). Лонгманс, Зелений.
6. Szabados, L., & Savouré, A. (2010). Пролін: багатофункціональна амінокислота. Тенденції в рослинництві, 15 (2), 89–97.