РЕЗИСТІН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦІЇ - БІОЛОГІЯ

Резистин , також відомий як фактор специфічної секреторна жирової тканини (ADSF на короткий англійською мовою), являє собою пептидний гормон , багатий цистеїн. Його назва обумовлена позитивною кореляцією (стійкістю), яку він представляє до дії інсуліну. Це цитокін, який має від 10 до 11 залишків цистеїну.

Це було виявлено у 2001 році в жирових клітинах (жировій тканині) мишей та в імунних та епітеліальних клітинах людини, собак, свиней, щурів та кількох видів приматів.

Резистін. Взято та відредаговано від: Ешлі Гелленбранд, через Wikimedia Commons Роль цього гормону була дуже суперечливою з моменту його відкриття, через його участь у фізіології діабету та ожиріння. Відомо також, що вони мають інші медичні наслідки, такі як збільшення поганого холестерину та ліпопротеїди низької щільності в артеріях.

Загальна характеристика

Резистин є частиною сімейства молекул резистинового типу (молекули, що нагадують резистин, RELM). Усі члени сімейства RELM представляють N-кінцеву послідовність, яка представляє сигнал секреції, який знаходиться між 28 і 44 залишками.

Вони мають змінну центральну область або зону, що має кінцевий карбоксильний кінець, домену, який варіюється між 57 і приблизно 60 залишками, високозбережений або збережений і багатий цистеїном.

Цей білок був знайдений у кількох ссавців. Найбільше уваги було спрямовано на резистентність, що виділяється мишами і присутня у людини. Ці два білки мають 53-60% схожість (гомологій) у своїх амінокислотних послідовностях.

У мишей

У цих ссавців основним джерелом резистину є жирові клітини або біла жирова тканина.

Резистин у мишей багатий цистеїном 11 кДа. Ген цього білка знаходиться на восьмій (8) хромосомі. Він синтезується як попередник 114 амінокислот. Вони також мають сигнальну послідовність 20 амінокислот та зрілий сегмент 94 амінокислоти.

Структурно резистин у мишей має п'ять дисульфідних зв'язків і множинні β витки. Він може утворювати комплекси з двох однакових молекул (гомодимерів) або утворювати білки з четвертинними структурами (мультимери) різного розміру завдяки дисульфідним та недисульфідним зв’язкам.

У людей

Людський резистин характеризується тим, що, як у мишей чи інших тварин, пептидним білком, багатим цистеїном, лише у людини він становить 12 кДа, зі зрілою послідовністю 112 амінокислот.

Ген цього білка знаходиться в хромосомі 19. Джерелом резистину у людини є клітини макрофагів (клітини імунної системи) та епітеліальна тканина. Циркулює в крові як димерний білок 92 амінокислот, пов'язаних дисульфідними зв’язками.

Ідеограма хромосоми людини виділяє хромосому 19, де виявлено ген білка резистину. Взято та відредаговано з: Національного центру інформації про біотехнології, Національної медичної бібліотеки США, через Wikimedia Commons.

Синонімія

Резистин відомий за багатьма назвами, серед яких виділяються такі: секретується багатий цистеїном білок FIZZ3, секреторний секреторний фактор жирової тканини (ADSF), секреторний фактор жирової тканини (ADSF), білок багатий на C / EBP-епсілон-регульований мієлоїдом специфічний секретуючий цистеїном білок, секретуючий цистеїном багатий білок A12-альфа-подібний 2 (секретується багатим цистеїном білок A12- альфа-подібні 2), RSTN, XCP1, RETN1, MGC126603 та MGC126609.

Відкриття

Цей білок відносно новий для наукового співтовариства. На початку цього століття це було відкрито незалежно трьома групами вчених, які дали йому різні назви: FIZZ3, ADSF та resinin.

FIZZ3

Його виявили у 2000 році в запаленій тканині легенів. Ідентифіковано та описано три гени мишей та два гомологічні гени людини, пов'язані з продукуванням цього білка.

ADSF

Білок, виявлений у 2001 році, завдяки ідентифікації фактора секреції, багатого цистином (Ser / Cys) (ADSF), специфічним для білої ліпідної тканини (адипозити).

Цьому білку відводилася важлива роль у процесі диференціації від мультипотенціальних клітин до зрілих адипозитів (адипогенез).

Резистін

Також у 2001 році група дослідників описала той самий багатий цистином білок у зрілій ліпідній тканині мишей, якого вони назвали резистином через його стійкість до інсуліну.

Структури

Структурно відомо, що цей білок складається з передньої ділянки або голови ламінарної форми та задньої області (хвоста), що утворюється в формі спіралі, що утворює олігомери різної молекулярної маси, залежно від того, людський він чи іншого походження.

Він має центральну область з 11 Ser / Cys (Serine / Cysteine) залишками і також зону, багату Ser / Cys, послідовністю якої є CX11CX8CXCX3CX10CXCXCX9CCX3-6, де C є Ser / Cys і X - будь-яка амінокислота.

Він має структурну композицію, яку вважають незвичною, оскільки утворюється декількома субодиницями, з'єднаними нековалентними взаємодіями, тобто вони не використовують електрони, а розсіюють електромагнітні зміни для складання своєї структури.

Особливості

На сьогодні функції резистину є предметом широких наукових дискусій. Серед найбільш релевантних знахідок біологічного впливу на людину та мишей є:

Кілька тканин у людини та мишей реагують на резистентність, включаючи печінку, м’язи, серце, імунні клітини та жирові клітини.
Гіперрезистинемічні миші (тобто з підвищеним рівнем резистину) відчувають порушення саморегуляції глюкози (гомеостаз).
Резистин зменшує поглинання інсуліном поглинання глюкози в клітинах серцевого м’яза.
В імунних клітинах (макрофагах) людини резистин індукує вироблення білків, що координують реакцію імунної системи (запальні цитокіни)

Хвороби

Вважається, що цей білок фізіологічно сприяє стійкості до інсуліну при цукровому діабеті.

Роль, яку вона відіграє при ожирінні, досі невідома, хоча було встановлено, що існує зв’язок між підвищеною жировою тканиною та рівнем резистину, тобто ожиріння збільшує концентрацію резистину в організмі. Також було показано, що він відповідає за високий рівень поганого холестерину в крові.

Резистин модулює молекулярні шляхи при запальних та аутоімунних патологіях. Це безпосередньо спричиняє функціональну зміну ендотелію, що, в свою чергу, призводить до затвердіння артерій, також відомого як атеросклероз.

Резистин працює як показник захворювання і навіть як прогнозний клінічний інструмент серцево-судинних захворювань. Він бере участь у виробництві судин (ангіогенез), тромбозі, астмі, неалкогольних жирових захворюваннях печінки, хронічних захворюваннях нирок, серед інших.

Список літератури

CC Juan, LS Kan, CC Huang, SS Chen, LT Ho, LC Au (2003). Виробництво та характеристика біоактивного рекомбінантного резистину в Escherichia coli. Журнал біотехнологій.
Опір людини. Поспек. Відновлено з prospecbio.com.
С. Абрамсон. Рестистим. Відновлено з Collab.its.virginia.edu.
G. Wolf (2004), Інсулінорезистентність та ожиріння: резистин, гормон, що секретується жировою тканиною. Відгуки про харчування.
М. Родрігес Перес (2014), Дослідження біологічних функцій S-Рестистіна. Доповідь, представлена в університеті Кастілья-Ла-Манча, щоб подати заяву на звання доктора біохімії. 191.
A. Souki, NJ Arráiz-Rodríguez, C. Prieto-Fuenmayor,… C. Cano-Ponce (2018), Основні аспекти ожиріння. Барранкілья, Колумбія: Університетські видання Сімона Болівара. 44 стор.
Md.S. Джамалюддін, С. М. Веклі, Q. Yao, C. Chen (2012). Резистин: функціональні ролі та терапевтичні міркування щодо серцево-судинних захворювань. Британський журнал фармакології.
Протистояти. Відновлено з сайту en.wikipedia.org
Д-р Шварц, М. А. Лазар (2011). Людський резистин: знайдений у перекладі від миші до людини. Тенденції ендокринології та метаболізму.

РЕЗИСТІН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦІЇ - БІОЛОГІЯ - 2025