ТИРОЗИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦІЇ, ПЕРЕВАГИ - БІОЛОГІЯ - 2025

Тирозин (Tyr, Y) , є одним з 22 амінокислот , які складають білки клітин всіх живих істот. На відміну від інших амінокислот, таких як валін, треонін, триптофан, лейцин, лізин та інші, тирозин є «умовно» незамінною амінокислотою.

Назва "тирозин" походить від грецького слова "tiros", що означає сир, оскільки ця амінокислота була вперше виявлена ​​в цій їжі. Цей термін був введений в 1846 році Лібігом, який змішував сир з гідроксидом калію і отримував невідому сполуку, важко розчинну у воді.

Хімічна структура амінокислоти Тирозин (Джерело: Clavecin via Wikimedia Commons)

Після первинного опису інші дослідники, такі як Воррен де ла Рю та Гінтербергер, отримали його відповідно від коккоїдних комах та білків рогу. Його відокремлення від гідролізу інших білків соляною кислотою описав у 1901 р. Мернер.

Як правило, ця амінокислота отримується у ссавців завдяки гідроксилюванню фенілаланіну, хоча вона також всмоктується в кишечнику з білків, які споживаються з їжею.

Тирозин має багато функцій в організмі людини, і серед них найбільш релевантними є субстрат для виробництва нейромедіаторів та гормонів, таких як адреналін та гормон щитовидної залози.

характеристики

Тирозин важить приблизно 180 г / моль, а його R-група або бічний ланцюг мають константу дисоціації pKa 10,07. Відносна його кількість у клітинних білках не перевищує 4%, але вона має кілька функцій, необхідних для фізіології людини.

Ця амінокислота належить до групи ароматичних амінокислот, в якій також виявлені фенілаланін та триптофан. Члени цієї групи мають ароматичні кільця в своїх R групах або бічних ланцюгах і зазвичай є гідрофобними або аполярними амінокислотами.

Як і триптофан, тирозин поглинає ультрафіолетове світло і є одним із амінокислотних залишків, відповідальних за поглинання світла при 280 нм багатьох білків, що робить його корисним для його характеристики.

Вважається "умовно" незамінною амінокислотою, оскільки її біосинтез у людини залежить від фенілаланіну, незамінної амінокислоти. Якщо організм відповідає щоденним потребам у фенілаланіні, тирозин може бути синтезований без проблем і не є обмежувальною амінокислотою.

Однак якщо в раціоні не вистачає фенілаланіну, в організмі буде спостерігатися не тільки дисбаланс цієї амінокислоти, але і тирозину. Важливо також зазначити, що реакція синтезу тирозину з фенілаланіну не є оборотною, тому тирозин не може задовольнити клітинні потреби у фенілаланіні.

Тирозин також належить до групи амінокислот, що мають подвійну роль у виробництві глікогенних та кетогенних метаболічних проміжних продуктів, які беруть участь у синтезі глюкози для мозку та у формуванні кетонових тіл у печінці.

Будова

Як і решта амінокислот, тирозин або β-парагідроксифеніл-α-амінопропіонова кислота є α-амінокислотою, яка має центральний атом вуглецю, називається α вуглецем і є хіральною, оскільки вона пов'язана з чотирма різні атоми або молекули-заступники.

Цей хіральний вуглець приєднаний до двох характерних груп амінокислот: аміногрупи (NH2) та карбоксильної групи (COOH). Він також розділяє одну зі своїх зв'язків з атомом водню, а решту зв’язок займає група R або правильний бічний ланцюг кожної амінокислоти.

Що стосується тирозину, ця група складається з ароматичного кільця, пов'язаного з гідроксильною групою (OH), що надає йому здатності утворювати водневі зв’язки з іншими молекулами і що надає йому істотних функціональних характеристик для певних ферментів.

Особливості

Тирозин є основним компонентом багатьох білків з великою різноманітністю біологічних дій та функцій.

У людини та інших ссавців ця амінокислота використовується в нервовій та нирковій тканинах для синтезу дофаміну, епінефрину та норадреналіну, трьох споріднених нейромедіаторів катехоламінергічного типу, що мають велике значення для функціонування організму.

Він також важливий для синтезу протекторів ультрафіолетового випромінювання, таких як меланін; деякі знеболюючі препарати, такі як ендорфіни та молекули антиоксидантів, як вітамін Е.

Таким же чином ця амінокислота служить для синтезу тирозину, октопаміну та гормонів щитовидної залози через організацію йоду в залишку тирозину тиреоглобуліну.

Тирамін - це вазоактивна молекула, яка знаходиться в організмі людини, а октопамін - амін, що відноситься до норадреналіну.

Всі ці функції тирозину можливі завдяки його отриманню з харчових білків або гідроксилюванню фенілаланіну з печінкою як основним органом системного забезпечення зазначеної амінокислоти.

Функції в рослинах

Тирозин та деякі проміжні речовини, що утворюються під час його біосинтезу, живлять біосинтетичні шляхи метаболітів, що спеціалізуються на захисті, в залученні запилювачів, в електронному транспорті та в структурну підтримку.

Біосинтез

У людини тирозин отримують з раціону або синтезують за один крок клітинами печінки з фенілаланіну, незамінної амінокислоти, через реакцію, каталізовану ферментом комплексу фенілаланін гідроксилази.

Цей комплекс має оксигеназну активність і присутній лише в печінці людини або інших ссавців. Потім реакція синтезу тирозину включає перехід атома кисню в пара-положення ароматичного кільця фенілаланіну.

Ця реакція відбувається в той же час, коли молекула води утворюється за рахунок відновлення іншого атома молекулярного кисню, а відновна потужність забезпечується безпосередньо NADPH, кон'югованої з молекулою тетрагідроптерину, яка схожа на фолієву кислоту.

Біосинтез у рослинах

У рослинах тирозин синтезується de novo нижче за течією "шикіматного" шляху, який живить інші біосинтетичні шляхи для інших ароматичних амінокислот, таких як фенілаланін та триптофан.

У цих організмах синтез починається з сполуки, відомої як «корізмат», яка є кінцевим продуктом шикіматного шляху і, крім того, загальним попередником для всіх ароматичних амінокислот, певних вітамінів і рослинних гормонів.

Хорізмат перетворюється в префенат каталітичною дією ферменту хорізмата мутази, і це перший «вчинений» етап синтезу тирозину та фенілаланіну в рослинах.

Фенат перетворюється в тирозин шляхом окисного декарбоксилювання та трансамінації, що може відбуватися в будь-якому порядку.

В одному з біосинтетичних шляхів ці етапи можуть каталізуватися специфічними ферментами, відомими як префенатоспецифічна тирозиндегідрогеназа (PDH) (яка перетворює префенат у 4-гідроксифенілпіруват (HPP)) і тирозин-амінотрансферазу (яка виробляє тирозин з ВЕС ), відповідно.

Інший шлях синтезу тирозину з префенату включає трансамінацію префенату до непротеїногенної амінокислоти під назвою L-арогенат, каталізується ферментом префенатом амінотрансфераза.

Потім L-арогенат піддають окисному декарбоксилюванню з утворенням тироксину, реакції, спрямованої на специфічний для арогенату фермент тирозиндегідрогенази, також відомий як АДГ.

Рослини переважно використовують гідрогенатний шлях, тоді як більшість мікробів синтезують тирозин з ВПП, отриманих префенатом.

Регулювання

Як це стосується більшості біосинтетичних шляхів амінокислот, рослини мають сувору систему регуляції синтезу ароматичних амінокислот, включаючи тирозин.

У цих організмах регуляція відбувається на багатьох рівнях, оскільки механізми, які керують шикіматним шляхом, також контролюють вироблення тирозину, шлях, для якого також існують власні механізми регуляції.

Однак вимоги до тирозину і, отже, жорсткість в регуляції його біосинтезу є специфічними для кожного виду рослин.

Деградація

Деградація або катаболізм тирозину призводить до утворення фумарату та ацетоацетату. Першим етапом цього шляху є перетворення амінокислоти в 4-гідроксифенілпіруват цитозольним ферментом, відомим як тирозин-амінотрансфераза.

Ця амінокислота також може бути трансамінована в мітохондріях гепатоцитів ферментом аспартатом амінотрансферази, хоча цей фермент не має великого значення в нормальних фізіологічних умовах.

Через деградацію тирозину може утворюватися сукцинілацетоацетат, який може бути декарбоксильований до сукцинілацетату. Сукцинілацетат - найпотужніший інгібітор ферменту, відповідального за синтез гемогрупи, ферменту 5-амінолевулінової кислоти дегіддратази.

Синтез епінефрину та норадреналіну

Як було сказано, тирозин є одним з основних субстратів для синтезу двох дуже важливих для людського організму нейромедіаторів: адреналіну та норадреналіну.

Спочатку використовується фермент, відомий як тирозин гідроксилаза, здатний додавати додаткову гідроксильну групу до ароматичного кільця групи R тирозину, утворюючи тим самим з'єднання, відоме як допа.

Допа породжує допамін, коли він ферментативно обробляється ферментом допа-декарбоксилази, який виводить карбоксильну групу із вихідної амінокислоти та поєднує молекулу піридоксального фосфату (FDP).

Згодом дофамін перетворюється в норадреналін дією ферменту дофаміну β-оксидази, який каталізує приєднання гідроксильної групи до -CH, що входив до групи R тирозину і функціонував як "міст" між ароматичним кільцем і α вуглецю.

Епінефрин виводиться з норадреналіну дією фенілетаноламіну N-метилтрансферази, яка відповідає за перенесення залежно від S-аденозилметіоніну метильної групи (-CH3) до вільної аміногрупи норадреналіну.

Продукти, багаті тирозином

Як обговорювалося вище, тирозин є "умовно" незамінною амінокислотою, оскільки він синтезується в організмі людини гідроксилюванням фенілаланіну, незамінної амінокислоти.

Тому, якщо прийом фенілаланіну відповідає потребам організму, тирозин не є обмежуючим фактором для нормальної роботи клітин. Тирозин, однак, також отримується з білків, які споживаються разом із щоденною їжею.

Деякі дослідження повідомляють, що мінімальний добовий прийом як тирозину, так і фенілаланіну повинен становити від 25 до 30 мг на кілограм ваги, тому пересічна людина повинна споживати більше або менше 875 мг тирозину на день.

Продукти з найвищим вмістом тирозину - це сир та соя. Сюди також належать яловичина, баранина, свинина, курка та риба.

Деякі насіння та горіхи, такі як волоські горіхи, також забезпечують значну кількість цієї амінокислоти, як і яйця, молочні продукти, зерна та крупи.

Переваги його споживання

Тирозин зазвичай вживають у вигляді дієтичних або харчових добавок, спеціально для лікування патології, відомої як фенілкетонурія, страждають пацієнти, які не в змозі адекватно переробляти фенілаланін і, отже, не виробляють тирозин.

Вважається, що збільшення кількості споживаного тирозину в день може покращити когнітивні функції, пов'язані з навчанням, пам’яттю та настороженістю в стресових умовах, оскільки його катаболізм пов'язаний із синтезом нейромедіаторів адреналіном та норадреналіном.

Деякі люди приймають таблетки, багаті тирозином, щоб бути настороженими протягом дня, якщо вони втратили значну кількість сну.

Оскільки ця амінокислота бере участь в утворенні гормону щитовидної залози, його споживання може мати позитивний вплив на системну метаболічну регуляцію.

Розлади дефіциту

Альбінізм і алкаптонурія - дві патології, пов'язані з метаболізмом тирозину. Перша умова пов'язана з дефектним синтезом меланіну з тирозину, а друга пов'язана з дефектами деградації тирозину.

Для альбінізму характерна відсутність пігментації в шкірі, тобто пацієнти, які страждають нею, мають біле волосся та рожеву шкіру, оскільки меланін є пігментом, відповідальним за надання кольору цим структурам.

Ця патологія пов'язана з дефіцитом ферменту тирозинази, специфічного для меланоцитів, який відповідає за перетворення тирозину в DOPA-хінон, проміжний елемент синтезу меланіну.

Симптоми алкаптонурії очевидні як перебільшена (темна) пігментація сечі та пізньостиглий артрит.

Інші метаболічні патології

Крім того, існують і інші порушення, пов'язані з метаболізмом тирозину, серед яких:

- Спадкова тирозинемія I типу: характеризується прогресуючою дегенерацією печінки та дисфункцією нирок

- Спадкова тиросинемія II типу або синдром Ріхнера-Ганхарта: що виявляється як кератит та ампулярні ураження на долонях рук і підошвах стоп

- Тирозинемія III типу: яка може протікати безсимптомно або бути розумовою відсталістю

- «Хокінзінурія»: характеризується метаболічним ацидозом у дитячому віці та неможливістю процвітати у рості

Існують також інші вроджені дефекти метаболізму тирозину, які пов'язані з дефіцитом ферментів, що відповідають за його деградацію, таких як тирозин гідроксилаза, що відповідає за перший етап синтезу дофаміну з тирозину.

Список літератури

1. Адерс Пліммер, Р. (1908). Хімічна Конституція Білків. Частина I. Лондон, Великобританія: Longmans, Green та CO.
2. Chakrapani, A., Gissen, P., & McKiernan, P. (2012). Порушення метаболізму тирозину. При вроджених метаболічних захворюваннях: діагностика та лікування (с. 265–276).
3. Kretchmer, N., Levine, S., McNamara, H., & Barnett, H. (1956). Певні аспекти метаболізму тирозину у молодих. I. Розвиток системи окислення тирозину в печінці людини. Журнал клінічних досліджень, 35 (10), 1089–1093.
4. La Du, B., Zannoni, V., Laster, L., & Seegmiller, E. (1958). Природа дефекту метаболізму тирозину в Алкаптонурії. Журнал біологічної хімії, 230, 251-260.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Ілюстрована біохімія Харпера (28 вид.). McGraw-Hill Medical.
6. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Принципи біохімії Ленінгера. Видання «Омега» (5-е видання).
7. Schenck, Каліфорнія, & Maeda, HA (2018). Біосинтез тирозину, метаболізм та катаболізм у рослинах. Фітохімія, 149, 82-102.
8. Slominski, A., Zmijewski, MA, & Pawelek, J. (2012). L-тирозин та L-дигідроксифенілаланін як гормоноподібні регулятори функцій меланоцитів. Дослідження пігментних клітин та меланоми, 25 (1), 14–27.
9. Ван де, Г. (2018). Лінія здоров'я Отримано 16 вересня 2019 року з веб-сайту www.healthline.com
10. Web MD. (другий). Отримано 15 вересня 2019 року з веб-сайту www.webmd.com
11. Whitbread, D. (2019). Мої дані про їжу. Отримано 15 вересня 2019 року з веб-сайту www.myfooddata.com