ТРЕОНІН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, ФУНКЦІЇ, ДЕГРАДАЦІЯ, ПЕРЕВАГИ - БІОЛОГІЯ

Треонін (Thr, T) , або кислоти-Ls-трео α-аміно-β-масляна, є однією зі складових амінокислот клітинних білків. Оскільки людина та інші хребетні тварини не мають біосинтетичних шляхів її отримання, треонін вважається однією з 9 незамінних амінокислот, які необхідно придбати за допомогою дієти.

Треонін був останнім з 20 поширених амінокислот, виявлених у білках, факт, що відбувся в історії понад століття після відкриття аспарагіну (1806), що було першою описаною амінокислотою.

Структура амінокислоти треонін (Джерело: Clavecin via Wikimedia Commons)

Це було відкрито Вільямом Куммінгом Роузом у 1936 р., Який ввів термін "треонін" завдяки структурній подібності, яку він виявив між цією амінокислотою та треоніновою кислотою, сполукою, отриманою із цукрової раковини.

Як амінокислота білка, треонін виконує багато функцій у клітинах, серед яких є місце зв'язування типових вуглеводних ланцюгів глікопротеїнів та місце розпізнавання білкових кіназ зі специфічними функціями (протеїни треонін / серинкінази).

Так само треонін є важливим компонентом білків, таких як зубна емаль, еластин і колаген, а також має важливі функції в нервовій системі. Його використовують як дієтичну добавку і як «полегшення» фізіологічних станів тривоги та депресії.

характеристики

Треонін належить до групи полярних амінокислот, які мають R-групу або бічний ланцюг, позбавлені позитивних або негативних зарядів (незаряджені полярні амінокислоти).

Характеристики групи R становлять її високорозчинну у воді амінокислоту (гідрофільну або гідрофільну), що справедливо і для інших членів цієї групи, таких як цистеїн, серин, аспарагін та глютамін.

Разом з триптофаном, фенілаланіном, ізолейцином та тирозином треонін є однією з п’яти амінокислот, яка має як глюкогенну, так і кетогенну функції, оскільки відповідні проміжні продукти, такі як піруват та сукциніл-КоА, утворюються з його метаболізму.

Ця амінокислота має приблизну молекулярну масу 119 г / моль; як і багато незаряджених амінокислот, вона має ізоелектричну точку близько 5,87, а її частота в білкових структурах близька до 6%.

Деякі автори групують треонін разом з іншими амінокислотами з «солодким» смаком, серед яких, наприклад, серин, гліцин та аланін.

Будова

Α -амінокислоти, такі як треонін, мають загальну структуру, тобто є загальною для всіх. Це відрізняється наявністю атома вуглецю, відомого як "α-вуглець", який є хіральним і до якого приєднано чотири різні типи молекул або заступників.

Цей вуглець поділяє одну зі своїх зв'язків з атомом водню, іншу - з R-групою, характерною для кожної амінокислоти, а дві інші займають групи аміно (NH2) та карбоксил (СООН), які є загальними для всіх. амінокислоти.

R-група треоніну має гідроксильну групу, яка дозволяє їй утворювати водні зв’язки з іншими молекулами у водних середовищах. Її ідентичність можна визначити як алкогольну групу (етанол з двома атомами вуглецю), яка втратила один із своїх водень, приєднавшись до атома вуглецю (-CHOH-CH3).

Ця група -OH може служити "мостом" або місцем зв'язування для найрізноманітніших молекул (олігосахаридні ланцюги, наприклад, можуть бути приєднані до неї під час утворення глікопротеїнів) і тому є однією з тих, хто відповідає за утворення модифіковані похідні треоніну.

Біологічно активною формою цієї амінокислоти є L-треонін, і саме вона бере участь як у конформації білкових структур, так і в різних обмінних процесах, де вона діє.

Особливості

Як амінокислота білка, треонін є частиною структури багатьох білків у природі, де його значення та багатство залежать від ідентичності та функції білка, до якого він належить.

Окрім своїх структурних функцій у конформації пептидної послідовності білків, треонін виконує й інші функції як у нервовій системі, так і в печінці, де він бере участь у метаболізмі жирів та перешкоджає їх накопиченню в цьому органі.

Треонін є частиною послідовностей, розпізнаваних серин / треонін-кіназами, які відповідають за численні процеси фосфорилювання білка, необхідні для регулювання безлічі функцій та внутрішньоклітинних сигнальних подій.

Він також використовується для лікування деяких кишкових і травних порушень, і його корисність показана при ослабленні таких патологічних станів, як тривожність і депресія.

L-треонін також є однією з амінокислот, необхідних для підтримання плюрипотентного стану ембріональних стовбурових клітин миші, факт, який, очевидно, пов'язаний з метаболізмом подій метилювання S-аденозилметіоніну та гістону. , які безпосередньо беруть участь у експресії генів.

У галузі

Загальною властивістю для багатьох амінокислот є їх здатність реагувати з іншими хімічними групами, такими як альдегіди або кетони, утворювати характерні «ароматизатори» багатьох сполук.

Серед цих амінокислот є треонін, який, як і серин, реагує з сахарозою під час смаження певних продуктів і породжує «піразини», типові ароматичні сполуки смажених продуктів, таких як кава.

Треонін присутній у багатьох лікарських препаратах природного походження, а також у багатьох харчових добавках, які призначаються пацієнтам із недоїданням або мають дієти, бідні на цю амінокислоту.

Ще одна з найвідоміших функцій L-треоніну, яка зростає з часом, - це добавка при приготуванні концентрованих кормів для свиней та птахівництва.

L-треонін використовується в цих галузях харчування як харчова добавка в поганих рецептурах з точки зору білка, оскільки він забезпечує економічні переваги та зменшує дефіцит сирого білка, який споживають ці сільськогосподарські тварини.

Основною формою виробництва цієї амінокислоти є, як правило, мікробна ферментація, а показники світового виробництва в сільськогосподарських цілях за 2009 рік перевищили 75 тонн.

Біосинтез

Треонін є однією з дев'яти найважливіших для людини амінокислот, а це означає, що його не можна синтезувати клітинами організму, а отже, його потрібно отримувати з білків тваринного або рослинного походження, які постачаються разом з ним. щоденний раціон.

Рослини, грибки та бактерії синтезують треонін з подібних шляхів, які можуть дещо відрізнятися один від одного. Однак більшість цих організмів починається з аспартату як попередника не тільки для треоніну, але і для метіоніну та лізину.

Біосинтетичний шлях у мікробів

Шлях біосинтезу L-треоніну в мікроорганізмах, таких як бактерії, складається з п’яти різних стадій, що каталізуються ферментами. Вихідним субстратом, як обговорювалося, є аспартат, який фосфорилюється ферментом аспартатакінази, залежною від АТФ.

Ця реакція продукує метаболіт L-аспартилфосфат (L-аспартил-Р), який служить субстратом для ферменту аспартил-семальдегіддегідрогенази, який каталізує його перетворення в аспартил-семальдегід в залежності від НАДФН.

Сепаральдегід аспартилу можна використовувати як для біосинтезу L-лізину, так і для біосинтезу L-треоніну; у цьому випадку молекула використовується ферментом, що залежить від НАДФГ, гомосерину дегідрогенази для отримання L-гомосерину.

L-гомосерин фосфорилюється до L-гомосерину фосфату (L-гомосерин-Р) залежною від АТФ гомосеринкінази, і зазначений продукт реакції, в свою чергу, є субстратом для ферменту треонін синтази, здатного синтезувати L-треонін.

L-метіонін може бути синтезований з L-гомосерину, отриманого на попередньому етапі, тому він являє собою "конкурентний" шлях синтезу L-треоніну.

Синтезований таким чином L-треонін може бути використаний для синтезу білка, або він також може бути використаний для синтезу гліцину та L-лейцину, дві амінокислоти, також відповідні з точки зору білка.

Регулювання

Важливо зазначити, що три з п’яти ферментів, які беруть участь у біосинтезі L-треоніну у бактерій, регулюються продуктом реакції за допомогою негативного зворотного зв’язку. Це аспартатакіназа, гомосериндегідрогеназа та гомосеринкіназа.

Крім того, регулювання цього біосинтетичного шляху також залежить від клітинних потреб інших біосинтетичних продуктів, пов'язаних з ним, оскільки утворення L-лізину, L-метіоніну, L-ізолейцину та гліцину залежить від шляху виробництва L-треонін.

Деградація

Треонін може бути деградований двома різними способами з отриманням пірувату або сукциніл-КоА. Останнє є найважливішим продуктом катаболізму треоніну у людини.

Метаболізм треоніну відбувається переважно в печінці, але підшлункова залоза, хоча і в меншій мірі, також бере участь у цьому процесі. Цей шлях починається з транспорту амінокислоти через плазматичну мембрану гепатоцитів за допомогою конкретних транспортерів.

Виробництво пірувату з треоніну

Перетворення треоніну в піруват відбувається завдяки його перетворенню в гліцин, який відбувається в дві каталітичні стадії, які починаються з утворення 2-аміно-3-кетобутирата з треоніну та дією ферменту треоніндегідрогенази.

У людей цей шлях становить лише від 10 до 30% катаболізму треоніну, однак його значення має відношення до організму, який розглядається, оскільки, наприклад, для інших ссавців він набагато катаболічніше говорячи.

Виробництво сукциніл-КоА з треоніну

Як і метіонін, валін та ізолейцин, атоми вуглецю треоніну також використовуються для отримання суккуніл-КоА. Цей процес починається з перетворення амінокислоти в α-кетобутират, який згодом використовується в якості субстрату для ферменту α-кетокислоти дегідрогенази з отриманням пропіоніл-CoA.

Перетворення треоніну в α-кетобутират каталізується ферментом треоніндегідратаза, який передбачає втрату однієї молекули води (H2O) та іншої іона амонію (NH4 +).

Пропіоніл-КоА карбоксилюється в метилмалоніл-КоА шляхом двоступеневої реакції, яка вимагає введення атома вуглецю у вигляді бікарбонату (HCO3-). Цей продукт служить субстратом для залежного від мутази-коензиму В12 мутази метилмалоніл-КоА, який "епімерізує" молекулу з утворенням сукциніл-КоА.

Інші катаболічні продукти

Крім того, вуглецевий скелет треоніну можна катаболічно використовувати для отримання ацетил-КоА, що також має важливі наслідки з енергетичної точки зору в клітинах організму.

У деяких організмах треонін також функціонує як субстрат для деяких біосинтетичних шляхів, наприклад, ізолейцину. У цьому випадку через 5 каталітичних стадій α-кетобутират, отриманий від катаболізму треоніну, може бути спрямований на утворення ізолейцину.

Продукти, багаті треоніном

Хоча більшість багатих білками продуктів містять певний відсоток усіх амінокислот, яйця, молоко, соя та желатин виявились особливо багатими амінокислотою треонін.

Треонін також є в м'ясах тварин, таких як курка, свинина, кролик, баранина, різні види птиці. У продуктах рослинного походження вона рясна в капусті, цибулі, часнику, сирці та баклажанах.

Він також міститься в рису, кукурудзі, пшеничних висівах, зернах бобових, а також у багатьох фруктах, таких як полуниця, банани, виноград, ананас, сливи та інші багаті білками горіхи, такі як волоські горіхи або фісташки, серед інших.

Переваги його споживання

За даними експертного комітету Всесвітньої організації охорони здоров’я з продовольства та сільського господарства (ВООЗ, ФАО), добова потреба треоніну для середньої дорослої людини становить близько 7 мг на кілограм маси тіла, яка повинна бути здобутий з їжею, що приймається за допомогою дієти.

Ці цифри отримані з експериментальних даних, отриманих з досліджень, проведених з чоловіками та жінками, де ця кількість треоніну є достатньою для досягнення позитивного балансу азоту в клітинах організму.

Однак дослідження, проведені з дітьми віком від 6 місяців до одного року, показали, що для цього мінімальні потреби L-треоніну становлять від 50 до 60 мг на кілограм ваги на добу.

Серед основних переваг прийому харчових добавок або препаратів зі спеціальними рецептурами, багатими L-треоніном, є лікування аміотрофічного бічного склерозу або хвороби Лу Геріга.

Додатковий запас треоніну сприяє всмоктуванню поживних речовин в кишечнику, а також сприяє поліпшенню функцій печінки. Це також важливо для транспорту фосфатних груп через клітини.

Розлади дефіциту

У дітей раннього віку є вроджені дефекти метаболізму треоніну, які спричиняють затримку росту та інші супутні порушення обміну речовин.

Дефіцит цієї амінокислоти був пов'язаний з деякими збоями у збільшенні ваги немовляти, а також з іншими патологіями, пов'язаними з недостатністю затримки азоту та його втратою в сечі.

Люди на дієтах з низьким вмістом треоніну можуть бути більш схильні до жирної печінки та деяких кишкових інфекцій, пов'язаних з цією амінокислотою.

Список літератури

Баррет, Г., Елмор, Д. (2004). Амінокислоти та пептиди. Кембридж: Кембриджський університетський прес.
Borgonha, S., Regan, MM, Oh, SH, Condon, M., & Young, VR (2002). Потреба у треоніні здорових дорослих, отримана методом 24-годинного балансу амінокислотного балансу. Американський журнал клінічного харчування, 75 (4), 698–704.
Бредфорд, Х. (1931). Історія відкриття амінокислот. II. Огляд амінокислот, описаний з 1931 р. Як складових корінних білків. Успіхи хімії білків, 81–171.
Champe, P., & Harvey, R. (2003). Амінокислоти Амінокислоти. У «Ілюстрованих оглядах» Ліппінкотта: Біохімія (3-е видання, стор. 1–12). Ліпінкотт.
De Lange, CFM, Gillis, AM, & Simpson, GJ (2001). Вплив споживання треоніну на відкладення білка в організмі та утилізацію треоніну у вирощуваних свиней, які годували очищеними дієтами. Journal of Animal Science, 79, 3087–3095.
Едельман, А., Блюменталь, Д., Кребс, Е. (1987). Білкові серинові / треонінові кінази. Ану. Откр., 56, 567–613.
Едсалл, Дж. (1960). Амінокислоти, білки та біохімія раку (т. 241). London: Academic Press, Inc.
Хаус, Дж. Д., Холл, BN, і Броснан, JT (2001). Метаболізм треоніну в ізольованих гепатоцитах щурів. Американський журнал фізіології - ендокринологія та метаболізм, 281, 1300–1307.
Гудсон, Б. (1992). Біохімія харчових білків. Springer-Science + Business Media, BV
Каплан, М., і Флавін, М. (1965). Біосинтез треоніну. На шляху до грибів та бактерій та механізмі реакції ізомеризації. Журнал біологічної хімії, 240 (10), 3928–3933.
Kidd, M., & Kerr, B. (1996). L-треонін для птиці: огляд. Прикладна птахівництво, Inc, 358-367.
Pratt, E., Snyderman, S., Cheung, M., Norton, P., & Holt, E. (1954). Требонінова норма нормального немовляти. Журнал харчування, 10 (56), 231–251.
Rigo, J., & Senterre, J. (1980). Оптимальний прийом треоніну для недоношених дітей, які харчуються пероральним або парентеральним харчуванням. Журнал парентерального та ентерального харчування, 4 (1), 15–17.
Shyh-Chang, N., Locasale, JW, Lyssiotis, CA, Zheng, Y., Teo, RY, Ratanasirintrawoot, S.,… Cantley, LC (2013). Вплив метаболізму треоніну на S-аденозилметіонін та метилювання гістону. Наука, 339, 222–226.
Vickery, HB, & Schmidt, CLA (1931). Історія відкриття амінокислот. Хімічні огляди, 9 (2), 169-318.
Web MD. (другий). Отримано 10 вересня 2019 року з веб-сайту www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1083/threonine
Wormser, EH, & Pardee, AB (1958). Регуляція біосинтезу треоніну в кишці. Архів біохімії та біофізики, 78 (2), 416–432.
Xunyan, X., Quinn, P., & Xiaoyuan, X. (2012). Ворота досліджень. Отримано 10 вересня 2019 року з www.researchgate.net/figure/The-biosynthesis-pathway-of-L-threonine-The-pathway-consists-of-fi-ve-enzymatic-steps_fig1_232320671

ТРЕОНІН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, ФУНКЦІЇ, ДЕГРАДАЦІЯ, ПЕРЕВАГИ - БІОЛОГІЯ - 2025