Міоглобіну є кульовими білками внутрішньоклітинних знаходяться в цитоплазмі скелетних і серцевих м'язові клітини. Його основна функція полягає у формуванні запасу кисню та сприянні внутрішньоклітинному транспортуванні кисню.
Джон Кендрю та Макс Перуц отримали Нобелівську премію з хімії в 1962 році за дослідження про кульові білки. Ці автори з'ясували тривимірну структуру міоглобіну та гемоглобіну відповідно. Історично міоглобін був одним з перших білків, з яких визначалася тривимірна структура.
Графічне зображення молекулярної структури трьох оксигенованих білків: легемоглобіну, гемоглобіну та міоглобіну (Джерело: Вероніка Стаффорд / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) через Wikimedia Commons)
Кульові білки - це компактні молекули сферичної форми; вони розчинні в цитозолі або в ліпідній частині клітинних мембран. Вони відповідають за основні біологічні дії, на відміну від волокнистих білків, основні функції яких структурні.
Міоглобін надає свіжому м'ясу його червоний колір. Це відбувається, коли міоглобін окислюється киснем як оксиміоглобін, а залізо, що входить до нього, знаходиться у вигляді залізного заліза: Mb-Fe2 + O2.
Коли м'ясо потрапляє в навколишнє середовище, нестійке чорне залізо окислюється і стає залізою, і в цих умовах колір змінюється на коричневі тони внаслідок утворення метаміоглобіну (Mb-Fe3 + + O2-).
Зазвичай рівень міоглобіну в крові дуже малий, вони складають порядку мікрограмів на літр (мкг / л). Ці рівні збільшуються, коли відбувається руйнування м’язів, як при рабдоміолізі скелетних м’язів або при інфаркті серця при руйнуванні тканин і в деяких міопатіях.
Його присутність в сечі спостерігається при певних умовах, при яких пошкодження тканин дуже важливі. Його раннє діагностичне значення при інфаркті є дискусійним.
Будова міоглобіну
Міоглобін має молекулярну масу майже 18 кДа, включаючи групу гема. Він складається з чотирьох спіральних сегментів, з'єднаних «різкими поворотами». Ці міоглобінові спіралі щільно упаковані і зберігають свою структурну цілісність навіть при видаленні групи гема.
Структура кульових білків, як і всіх клітинних білків, є ієрархічною, тому структура міоглобіну також є ієрархічною. Перший рівень - це первинна структура, утворена лінійною послідовністю амінокислот, а міоглобін складається з ланцюга з 153 амінокислот.
Графічна схема спіральної та кульової структури міоглобіну (Джерело: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0) через Wikimedia Commons)
Вторинна структура міоглобіну складається з конформації альфа-спіралей. Міоглобін містить 8 альфа-спіралей, утворених повторенням поліпептидних ділянок, які з'єднуються короткими сегментами аперіодичного розташування.
Третинна структура складається з тривимірної конформації з біологічною активністю. Найважливіші характеристики цієї структури - складки. Четвертинна структура відноситься до складання двох або більше поліпептидних ланцюгів, розділених і пов'язаних за допомогою нековалентних зв'язків або взаємодій.
Міоглобін та його гемопротезна група (Джерело: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) через Wikimedia Commons)
Міоглобін має дуже компактну структуру, гідрофобні залишки спрямовані всередину, а гідрофільні або полярні залишки спрямовані назовні. Внутрішні неполярні залишки складаються з лейцину, валіну, метіоніну та фенілаланіну. Єдині внутрішні полярні залишки - це два гістидини, які мають функції в активному місці.
Протезна група гема розташована в щілині в неполярній внутрішній частині поліпептидного ланцюга міоглобіну. Ця група містить залізо у вигляді залізного заліза, яке зв’язується з киснем, утворюючи оксиміоглобін.
Функція
Функція міоглобіну - зв’язувати кисень з гемовою групою його структури та формувати запас кисню для функціонування м’язів. Оскільки кисень потрапляє в структуру міоглобіну в цитоплазмі м’язової клітини, його внутрішньоклітинний тиск, визначений вільним киснем, залишається низьким.
Низький внутрішньоклітинний тиск кисню підтримує градієнт для надходження кисню в клітину. Це сприяє проходженню кисню з крові в м’язову клітину. Коли міоглобін насичується, внутрішньоклітинний кисень збільшується, що прогресивно зменшує градієнт і, таким чином, зменшує передачу.
Крива зв’язування кисню з міоглобіном гіперболічна. У початкових ділянках кривої невеликі зміни парціального тиску кисню призводять до великих змін насичення міоглобіну киснем.
Потім, коли парціальний тиск кисню зростає, насичення продовжує зростати, але повільніше, тобто значно збільшується парціальний тиск кисню для підвищення насичення міоглобіном, і поступово крива вирівнюється.
Існує змінна, яка вимірює спорідненість кривої під назвою P50, це являє собою парціальний тиск кисню, необхідний для насичення міоглобіну, що міститься в розчині, на 50%. Таким чином, якщо P50 збільшується, говорять про те, що міоглобін має меншу спорідненість, а якщо P50 знижується, говорять про те, що міоглобін має більшу спорідненість до кисню.
Коли досліджують криві зв'язування кисню для міоглобіну та гемоглобіну, спостерігається, що для будь-якого парціального тиску досліджуваного кисню міоглобін є більш насиченим, ніж гемоглобін, що свідчить про те, що міоглобін має більшу спорідненість до кисню, ніж гемоглобін.
Види м’язових волокон та міоглобіну
Скелетні м’язи мають у своєму складі різні типи м’язових волокон, одні називають повільним посмикуванням, а іншим швидким посмикуванням. Волокна швидкого посмикування структурно та метаболічно пристосовані до скорочення швидко та енергійно та анаеробно.
Волокна з повільним посмикуванням пристосовані для повільних швидкостей, але триваліших скорочень, типових для аеробних фізичних вправ. Однією зі структурних відмінностей цих волокон є концентрація міоглобіну, що дає їм назву білих та червоних волокон.
Червоні волокна мають високий вміст міоглобіну, що надає їм червоного кольору, але також дозволяє їм зберігати велику кількість кисню, що має важливе значення для їх функції.
Нормальні значення
Нормальні показники крові для чоловіків становлять від 19 до 92 мкг / л, а для жінок від 12 до 76 мкг / л, однак у різних лабораторіях є відмінності у значеннях.
Ці значення збільшуються при руйнуванні м’язів, як це відбувається при рабдоміолізі скелетних м’язів, при великих опіках, електричних потрясіннях або при сильному некрозі м’язів через артеріальної оклюзії, інфаркту міокарда та деяких міопатіях.
За цих умов міоглобін з’являється в сечі і надає йому характерне забарвлення.
Список літератури
- Fauci, AS, Kasper, DL, Hauser, SL, Jameson, JL та Loscalzo, J. (2012). Принципи внутрішньої медицини Харрісона. DL Longo (Ред.). Нью-Йорк: Mcgraw-Hill
- Ganong WF: Центральне регулювання вісцеральної функції, в огляді медичної фізіології, 25-е видання. Нью-Йорк, освіта McGraw-Hill, 2016.
- Гайтон АС, Зал JE: Відсіки рідини для тіла: Позаклітинна і внутрішньоклітинна рідина; Edema, у Підручнику медичної фізіології, 13-е видання, AC Guyton, JE Hall (ред.). Філадельфія, Elsevier Inc., 2016.
- McCance, KL, & Huether, SE (2018). Патофізіологія-електронна книга: біологічна основа захворювання у дорослих і дітей. Науки про здоров’я Ельзев'є.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA та Rodwell, VW (2014). Ілюстрована біохімія Харпера. Макгра-Хілл.