МАЛЬТАСА: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СИНТЕЗ ТА ФУНКЦІЇ - БІОЛОГІЯ - 2025

Мальтаза , також відома як альфа-глюкозидази, мальтаза кислота, глюкоза, інвертази glucosidosucrasa, α-глюкозидази лізосомальних або мальтаза-глюкоамілаза є ферментом , відповідальним за гідроліз мальтози в клітинах кишкового епітелію в протягом заключних стадій травлення крохмалю.

Він належить до класу гідролаз, зокрема до підкласу глікозидаз, які здатні розривати α-глюкозидні зв’язки між залишками глюкози (ЄС. 3.2.1.20). Ця категорія об'єднує кілька ферментів, специфічність яких спрямована на екзогідроліз кінцевих глікозидів, пов'язаних α-1,4 зв’язками.

Реакція, катализируемая мальтазою. Ліворуч молекула мальтози, а праворуч дві молекули глюкози, отримані в результаті гідролізу (Джерело: Dapantazis .jpg через Wikimedia Commons)

Деякі мальтази здатні гідролізувати полісахариди, але зі значно меншою швидкістю. Як правило, після дії мальтази залишки α-D-глюкози вивільняються, однак ферменти одного підкласу можуть гідролізувати β-глюкани, тим самим вивільняючи залишки β-D-глюкози.

Існування ферментів мальтази було спочатку продемонстровано у 1880 році, і тепер відомо, що він присутній не тільки у ссавців, але й у мікроорганізмах, таких як дріжджі та бактерії, а також у багатьох вищих рослинах та злаках.

Приклад важливості активності цих ферментів пов’язаний із Saccharomyces cerevisiae, мікроорганізмом, відповідальним за виробництво пива та хліба, який здатний руйнувати мальтозу та мальтотріозу завдяки ферментам мальтози, продукти яких метаболізуються у продукти характерні ферментативи цього організму.

характеристики

У ссавців

Мальтаза - це амфіпатичний білок, пов'язаний з мембраною клітин кишкової кисті. Відомий також ізозим, відомий як кислотна мальтаза, розташований у лізосомах і здатний гідролізувати різні типи глікозидних зв’язків на різних субстратах, а не лише мальтозних та α-1,4 зв’язках. Обидва ферменти мають багато структурних характеристик.

Лізосомальний фермент має довжину приблизно 952 амінокислот і обробляється посттрансляційно шляхом глікозилювання та видалення пептидів на N- та С-кінці.

Дослідження, проведені з ферментом з кишечника щурів і свиней, встановлюють, що у цих тварин фермент складається з двох субодиниць, які відрізняються одна від одної за деякими фізичними властивостями. Ці дві субодиниці виникають із того самого поліпептидного попередника, який протеолітично розщеплюється.

На відміну від свиней та щурів, фермент у людини не має двох субодиниць, але є одиничною, високомолекулярною та високогликозильованою (за допомогою N- та O-глікозилювання).

У дріжджах

Дріжджова мальтаза, кодована геном MAL62, важить 68 кДа і є цитоплазматичним білком, який існує як мономер і гідролізує широкий спектр α-глюкозидів.

У дріжджах є п'ять ізоферментів, закодованих у теломерних зонах п'яти різних хромосом. Кожен локус кодування MAL гена також включає генний комплекс усіх генів, що беруть участь у метаболізмі мальтози, включаючи пермеазу та регуляторні білки, як би опероном.

У рослинах

Показано, що фермент, присутній у рослинах, чутливий до температури вище 50 ° C, і що мальтаза зустрічається у великих кількостях у пророщених та непророслих злаках.

Крім того, під час деградації крохмалю цей фермент є специфічним для мальтози, оскільки він не діє на інші олігосахариди, але завжди закінчується утворенням глюкози.

Синтез

У ссавців

Кишкова мальтаза людини синтезується як єдиний поліпептидний ланцюг. Вуглеводи, багаті залишками маннози, ко-трансляційно додаються глікозиляцією, що, схоже, захищає послідовність від протеолітичної деградації.

Дослідження біогенезу цього ферменту встановлюють, що він зібраний у вигляді молекули з високою молекулярною масою у «зв’язаному з мембраною» стані ендоплазматичного ретикулума, і що він згодом обробляється ферментами підшлункової залози та «повторно глікозилюється» у Комплекс Гольджі.

У дріжджах

У дріжджах є п'ять ізоферментів, закодованих у теломерних зонах п'яти різних хромосом. Кожен локус кодування MAL гена також включає генний комплекс усіх генів, що беруть участь у метаболізмі мальтози, включаючи пермеазу та регуляторні білки.

У бактерій

Система метаболізму мальтози у бактерій, таких як E. coli, дуже схожа на лактозну систему, особливо в генетичній організації оперона, відповідального за синтез регуляторних, транспортерних та ферментно активних білків на субстраті (мальтази ).

Особливості

У більшості організмів, де виявлено наявність таких ферментів, як мальтаза, цей фермент відіграє ту саму роль: деградацію дизахаридів, як мальтоза, з метою отримання розчинних вуглеводних продуктів, які легше метаболізуються.

У кишечнику ссавців мальтаза відіграє ключову роль в останніх стадіях деградації крохмалю. Дефіцит цього ферменту, як правило, виявляється в таких умовах, як глікогеноз II типу, який пов'язаний із зберіганням глікогену.

У бактеріях і дріжджах реакції, що каталізуються ферментами цього типу, представляють важливе джерело енергії у вигляді глюкози, яка надходить у гліколітичний шлях, для ферментації чи ні.

У рослинах мальтаза разом з амілазами бере участь у деградації ендосперму на насінні, які «сплять» і які активуються гіберелінами, гормонами, що регулюють ріст рослин, як необхідна умова проростання.

Крім того, у багатьох перехідних крохмальних рослин протягом дня є специфічні мальтази, які вночі сприяють деградації проміжних речовин у їх метаболізмі, а хлоропласти є основними місцями зберігання мальтози в цих організмах.

Список літератури

1. Auricchio, F., Bruni, CB, & Sica, V. (1968). Подальше очищення та характеристика кислоти a-глюкозидази. Біохімічний журнал, 108, 161-167.
2. Даніельсен, Е. М., Шестром, Х., і Норен, О. (1983). Біосинтез мікровіллярних білків кишечника. Біохімічний журнал, 210, 389–393.
3. Девіс, штат Вашингтон (1916). ІІІ. Поширення мальтази в рослинах. Функція мальтази в деградації крохмалю та його вплив на амілокластичну активність рослинних матеріалів. Біохімічний журнал, 10 (1), 31–48.
4. ExPASy. Портал ресурсів біоінформатики. (другий). Отримано з encim.expasy.org
5. Lu, Y., Gehan, JP та Sharkey, TD (2005). Тривалість дня і циркадний вплив на деградацію крохмалю та метаболізм мальтози. Фізіологія рослин, 138, 2280–2291.
6. Naims, HY, Sterchi, EE, & Lentze, MJ (1988). Будова, біосинтез та глікозилювання малого кишечника людини. Журнал біологічної хімії, 263 (36), 19709-19717.
7. Needleman, R. (1991). Контроль синтезу мальтази в дріжджах. Молекулярна мікробіологія, 5 (9), 2079–2084.
8. Комітет з номенклатури Міжнародного союзу біохімії та молекулярної біології (NC-IUBMB). (2019). Отримано з qmul.ac.uk.
9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (дев'ятнадцять дев'яносто п’ять). Глікогеноз II типу (дефіцит кислотної мальтази). М'язи та нерви, 3, 61–69.
10. Сімпсон, Г. та Нейлор, Дж. (1962). Дослідження про спання насіння Avena fatua. Канадський журнал ботаніки, 40 (13), 1659–1673.
11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Структура та особливості амфіфільної свині, кишкова мікроцилуса мальтаза / глюкоамілаза. Європейський журнал біохімії, 126, 559-568.