ФЕРМЕНТ: ЯК ЦЕ ПРАЦЮЄ ТА ПРИКЛАДИ - БІОЛОГІЯ - 2025

Фермент , біологічний каталізатор або биокатализатор є молекулою, в основному білкового походження, який має здатність прискорювати хімічні реакції , які відбуваються всередині живих істот. Молекули каталітичного білка є ферментами, а молекули РНК - рибозимами.

За відсутності ферментів величезна кількість реакцій, що протікають у клітині і які дозволяють життя, не могло відбутися. Вони відповідають за прискорення процесу на порядки, близькі до 10 ⁶ - а в деяких випадках і набагато вище.

Принципова схема з'єднання ключів-фіксаторів комплексу ферментів-субстратів. Джерело: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: Автор Джеррі Багмен Манн, модифікований TimVickers, векторизований Fvasconcellosderivative work: Retama (бесіда) похідна робота: Bekerr

Каталіз

Каталізатор - це молекула, здатна змінювати швидкість хімічної реакції, не використовуючи її у цій реакції.

Хімічні реакції включають енергію: початкові молекули, що беруть участь у реакції, або реагенти починаються з одного ступеня енергії. Додаткову кількість енергії поглинається для досягнення «перехідного стану». Згодом енергія виділяється з продуктами.

Різниця в енергії між реагентами і продуктами виражається як ∆G. Якщо рівень енергії продуктів вище, ніж реагентів, реакція є ендергонічною і не є спонтанною. На відміну від цього, якщо енергія продуктів є нижчою, реакція є екстрегонічною і спонтанною.

Однак те, що реакція є спонтанною, не означає, що вона відбуватиметься з помітною швидкістю. Швидкість реакції залежить від ∆G * (зірочка відноситься до енергії активації).

Читач повинен пам’ятати про ці поняття, щоб зрозуміти, як працюють ферменти.

Ферменти

Що таке фермент?

Ферменти - це біологічні молекули неймовірної складності, що складаються переважно з білків. Білки, в свою чергу, - це довгі ланцюги амінокислот.

Однією з найвизначніших характеристик ферментів є їх специфічність на цільовій молекулі - цю молекулу називають субстратом.

Характеристика ферментів

Ферменти існують у різних формах. Деякі складаються повністю з білків, інші мають ділянки небілкової природи, які називаються кофакторами (метали, іони, органічні молекули тощо).

Таким чином, апофермент - це фермент без його кофактора, а поєднання апоферменту та його кофактора називається холоензимом.

Вони є молекулами значно великих розмірів. Однак лише невелика ділянка ферменту безпосередньо бере участь в реакції з субстратом, і ця область є активною ділянкою.

Коли реакція починається, фермент втягує свій субстрат так, як ключ замикає його фіксатор (ця модель є спрощенням власне біологічного процесу, але він служить для ілюстрації процесу).

Всі хімічні реакції, що відбуваються в нашому організмі, каталізуються ферментами. Насправді, якби цих молекул не існувало, нам довелося б чекати сотні чи тисячі років, щоб реакції завершилися. Тому регуляцію активності ферментів необхідно контролювати дуже специфічно.

Номенклатура та класифікація ферментів

Коли ми бачимо молекулу, назва якої закінчується на -ase, ми можемо бути впевнені, що це фермент (хоча є винятки з цього правила, наприклад, трипсин). Це умовне позначення для ферментів.

Існує шість основних типів ферментів: оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ліази, ізомерази та лігази; відповідальний за: окислювально-відновлювальні реакції, перенесення атомів, гідроліз, додавання подвійних зв’язків, ізомеризація та об'єднання молекул відповідно.

Як працюють ферменти?

У розділі каталіз ми згадували, що швидкість реакції залежить від значення ∆G *. Чим вище це значення, тим повільніше буде реакція. Фермент відповідає за зниження цього параметра - тим самим збільшуючи швидкість реакції.

Різниця між продуктами та реагентами залишається однаковою (фермент на це не впливає), як і їх розподіл. Фермент сприяє формуванню перехідного стану.

Інгібітори ферментів

В контексті вивчення ферментів, інгібітори - це речовини, яким вдається знизити активність каталізатора. Їх класифікують на два типи: конкурентні та неконкурентні інгібітори. Ті, хто першого типу конкурує з субстратом, а інші - ні.

Як правило, процес інгібування є оборотним, хоча деякі інгібітори можуть залишатися приєднаними до ферменту майже постійно.

Приклади

У наших клітинах - і в клітинах всього живого є величезна кількість ферментів. Однак найбільш відомими є ті, які беруть участь у обмінних шляхах, таких як гліколіз, цикл Кребса та ланцюг транспорту електронів.

Сукцинатна дегідрогеназа - це фермент типу оксидоредуктази, який каталізує окислення сукцинату. У цьому випадку реакція передбачає втрату двох атомів водню.

Різниця між біологічними каталізаторами (ферментами) та хімічними каталізаторами

Існують хімічні каталізатори, які, як і біологічні, збільшують швидкість реакцій. Однак помітні відмінності між двома типами молекул.

Ензим-каталізовані реакції відбуваються швидше

По-перше, ферменти здатні збільшувати швидкість реакцій на порядки, близькі до 10 ⁶ - 10 ¹² . Хімічні каталізатори також збільшують швидкість, але лише на кілька порядків.

Більшість ферментів працюють у фізіологічних умовах

Оскільки біологічні реакції проводяться всередині живих істот, їх оптимальні умови оточують фізіологічні значення температури та pH. Хімікам, зі свого боку, потрібні різкі умови температури, тиску та кислотності.

Специфіка

Ферменти дуже специфічні в реакціях, які вони каталізують. У більшості випадків вони працюють лише з однією або кількома підкладками. Специфіка стосується і типу продукції, яку вони виробляють. Спектр субстратів для хімічних каталізаторів значно ширший.

Сили, що визначають специфіку взаємодії між ферментом та його субстратом, однакові, що диктують конформацію самого білка (взаємодії Ван-дер-Ваальса, електростатичне, водневе зв’язок та гідрофобні).

Регуляція ферменту точна

Нарешті, ферменти мають більшу регуляторну здатність і їх активність змінюється залежно від концентрації різних речовин у клітині.

Регуляторні механізми включають аллостеричний контроль, ковалентну модифікацію ферментів та зміни кількості ферменту, який синтезується.

Список літератури

1. Berg, JM, Stryer, L., & Tymoczko, JL (2007). Біохімія. Я перевернувся.
2. Кемпбелл, МК, і Фаррелл, SO (2011). Біохімія. Шосте видання. Томсон. Брукс / Коул.
3. Devlin, TM (2011). Підручник з біохімії. Джон Вілі та сини.
4. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Біохімія: текст та атлас. Panamerican Medical Ed.
5. Mougios, V. (2006). Вправа біохімія. Кінетика людини.
6. Müller-Esterl, W. (2008). Біохімія. Основи медицини та наук про життя. Я перевернувся.
7. Poortmans, JR (2004). Принципи біохімії вправ. Каргер.
8. Voet, D., & Voet, JG (2006). Біохімія. Panamerican Medical Ed.